Actividad Enzimatica

Actividad enzimática en alimentos.

Álvarez Medina Diana Karen

Cruz Mata Lucía

Palacios Irigoyen Brandon Daniel

Pérez de León Alejandro

Requénez Contreras María Teresa

Santiago Santiago Celia Itzel

Introducción

En el siguiente trabajo se hablara de la presencia de las enzimas en los alimentos.

Las enzimas son proteínas que sirven como catalizadores. Ellas son las encargadas de regulas la catálisis, incrementando o disminuyendo la velocidad de las reacciones químicas, una enzima actúa sobre un sustrato específico, son sustancias que participan sin consumirse durante la reacción, son vitales para el funcionamiento del cuerpo en la digestión, ellas son las que hacen posible los procesos que normalmente podrían no ocurrir solo a temperaturas altas.

Las enzimas son proteínas que trabajan agrupadas con otros componentes no-proteínicos llamados coenzimas.

Grupos orgánicos que son permanentemente unidos a la enzima (grupo prostético), Cationes iones metálicos cargados positivos (activadores), los cuales se unen temporalmente al sitio activo de la enzima dando una intensa carga positiva a la proteína de la enzima, una molécula orgánica, generalmente vitaminas o hecho de vitaminas (coenzimas), los cuales no permanecen unidos a la molécula de la enzima, pero se combina con el complejo enzima-sustrato temporalmente. En las reacciones químicas las sustancias conocidas como reactivos actúan con otros para formar nuevas sustancias, llamadas productos.

La energía es un componente muy importante en la reacción química, por que sirven como un almacén de energía, y requieren de una energía de activación para llevarse a cabo.

Las proteínas en enzimas son generalmente globulares. Los enlaces intra e intermoleculares que mantienen a las estructuras secundarias y terciarias son modificadas o desnaturalizadas por la temperatura y cambios por el pH . este efecto cambia la forma y la actividad del sitio catalítico de una enzima, los cuales son muy sensibles a el pH y la temperatura.

CATALASA: Es una enzima que se encuentra en las células de los tejidos animales y vegetales. Es una enzima común encontrada en los organismos vivos, donde funcionan como catalizadores en las reacciones de descomposición del peróxido de hidrógeno(H2O2) en agua y oxigeno.

La catalasa tiene uno de los recambios más altos de todas las enzimas. Una molécula de catalasa podría convertir millones de moléculas de peróxido de hidrógeno a agua y oxigeno por segundos.

La catalasa es un tetrámero de cuatro cadenas polipeptídicas, cada una larga cadena con 500 aminoácidos, contiene cuatro grupos hemo porfirinicos (hierro) que llevan a la enzima a reaccionar con el peróxido de hidrógeno. El pH óptimo para la catalasa es aproximadamente de 7, la temperatura varia por especie

AMILASA: La amilasa, denominada también ptialina o tialina, es un enzima hidrolasa que tiene la función de digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples, se produce principalmente en las glándulas salivares (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas. Tiene un pH de 7; cuando uno de estas glándulas se inflama aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre.

Las α-amilasas son enzimas dependientes de cloruro, completamente afuncionales en ausencia de iones de cloruro. Actúan a lo largo de cualquier punto de la cadena de los carbohidratos, descomponiéndolos en maltotriosa y maltosa desde la amilosa o maltosa, glucosa y dextrina desde la amilopectina. Dado que puede actuar en cualquier punto de la cadena es más rápida que la β-amylasa.

PAPAINA: La papaína es una mezcla compleja de enzimas con actividad proteolíticas y peroxidasas contenidas en el exudado de carica papaya. Dos son las enzimas proteolíticas más conocidas: la papaína propiamente dicha y la quimopapaina.

Además de las aplicaciones farmacéuticas, las proteasas son utilizadas en distintos procesos industriales, tales como tiernizacion de carnes, elaboración de cueros, detergentes, cervezas, quesos, panes, proteínas, modificadas para alimentaciones humana y animal, procesando de fibras textiles y tratamiento de efluentes industriales.

Con vistas al aprovechamiento integral del vegetal carica papaya, especialmente los restos del fruto, se analizo los distintos métodos para medir la actividad proteolítica de esta enzimas bajo distintos sustratos y condiciones.

Objetivo

Comprobar la actividad enzimática de la amilasa, la catalasa y la papaína.

Hipótesis

Hipótesis Tubo 1: En el tubo número 1 se le agregan 2 ml de almidón y 3 gotas de lugol la reacción de la enzima se toná de una coloración entre café y negra entonces se puede suponer

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