Aminoacidos

AMINOÁCIDOS

Un aminoacido, posee dos grupos funcionales caracteristicos: un grupo amino NH2 y un grupo carboxilico  COOH. . En general todos los aminoacidos de un hidrozilado de proteina son de tipo alfa que responde a la siguiente formula general:

Donde R representa el esqueleto carbonado característico del aminoácido en cuestión y que es el que le distingue de los demás.

1. Propiedades

• Ácido-básicas.

Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, por lo que se denominan sustancias anfóteras. El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión

Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

• Químicas.

a) Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación: los aminoácidos sufren descarboxilación a aminas

b) Las que afectan al grupo amino, como la desaminación: Degradación de un aminoácido, caracterizado por la pérdida del radical amino (NH2), con formación de un ácido cetónico y de amoniaco. Es una de las fases de la digestión de materias albuminoides.

c) Las que afectan al grupo R o cadena lateral.

Solubilidad.

No todos los aminoácidos son igualmente solubles en agua debido a la diferente naturaleza de su cadena lateral, por ejemplo si ésta es ionizable el aminoácido será más soluble.

Isomería

Al poseer un carbono asimétrico, los aminoácidos poseen isomerías. Existe una forma D y otra forma L. Los isómeros D poseen en proyección lineal, el grupo amina (-NH2) hacia la derecha del carbono asimétrico, mientras que la isomería L presenta el grupo amina (-NH2) a la izquierda del carbono asimétrico.

Existen isómeros ópticos. Las moléculas que desvían la luz polarizada a la derecha se denominan dextrógiras y se representan con el signo (+). Las moléculas que desvían la luz polarizada a la izquierda se denominan levógiras y se representan con el signo (-).

2. CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS

Se pueden clasificar atendiendo a su carácter básico o acido. Así podrían ser:

• Neutros: alifáticos, aromáticos, azufrados, secundarios.

• Ácidos.

• Básicos.

No obstante tiene más interés y significación, el método de clasificación basado en la polaridad de sus grupos R, cuando se hallan en disolución acuosa, a pH próximo a 7,0:

Nombre del aminoácido

Estructura

Clasificación

Explicación

Alanina

(ALA)

Aminoácidos con grupo R no polar

Estos grupos R son de naturaleza carbonada y poseen carácter hidrófobo.

Se caracterizan porque su –R es una cadena alifática. Debido la naturaleza alifática en el –R no se generan zonas electronegativas o electropositivas. Cuando forman parte de las proteínas esos – R tienden a alejarse del medio acuoso e interaccionar entre sí en zonas

internas de la molécula

Valina

(VAL)

Leucina

(LEU)

Isoleucina

(ILE)

Prolina

(PRO)

Fenilalanina

(PHE)

Triptófano

(TRP)

Metionina

(MET)

Glicina

(GLY)

Aminoácidos con grupo R polar sin carga. Tienen posibilidades de tener asimetría en la distribución de las cargas, por la presencia de un átomo de O ó N. Como consecuencia el –R presenta regiones polares que permiten que se formen puentes de hidrógeno con otros – R polares.

La polaridad de la serina, la treonina y la tirosina se debe a sus grupos hidroxilos; la de la aspargina y la glutamina, a sus grupos amídicos y de la cistina a la presencia del grupo sulfhidrilo (-SH). La glicola, a veces se clasifica como una aminoácido no polar. La cistina y la tirosina poseen las funciones mas polares de esta clase de aminoácidos, sus grupos tilo e hidroxilo fenólico tienden a perder mucho más fácilmente protones por ionización que los grupos R de otros aminoácidos de esta clase.

Serina

(SER)

Treonina

(THR)

Tirosina

(TYR)

Glutamina

(GLN)

Asparragina

(ASN)

Cisterna

(CYS)

SH  CH2  CH(NH2)  COOH

Lisina

(LYS)

Aminoácidos con grupo R con carga positiva

Presentan un grupo adicional ácido o base en el - R. Los aminoácidos básicos, que contienen uno o más –NH2 en el radical, tienen - R cargados positivamente a pH 7.0.

Arginina

(ARG)

Histidina

Ácido Aspártico

Aminoácidos con grupo R con carga negativa

Presentan un grupo adicional ácido o base en el - R.

Los aminoácidos ácidos, (aspartato y el glutamato) tienen grupos - R cargados negativamente a pH 7.0 por la presencia del grupo -COOH en el radical

Ácido Glutámico

3. CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS PROTEICOS

Aminoácidos esenciales

Se llaman aminoácidos esenciales aquellos que no pueden ser sintetizados en el organismo y para obtenerlos es necesario tomar alimentos ricos en proteínas que los contengan. Nuestro organismo, descompone las proteínas para obtener los aminoácidos esenciales y formar así nuevas proteínas.

Aminoácidos no esenciales

Los aminoácidos no esenciales son aquellos que pueden ser sintetizados en el organismo a partir de otras sustancias.

Esenciales No esenciales

Treonina

Valina

Isoleucina

Fenilalanina

Triptófano

Metionina

Lisina Glicina

Alanina

Prolina

Tirosina

Hidroxiprolina

Histidina

Cisteína

Cistina

Arginina

Acido aspártico

Acido glutámico

CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS

Aminoácidos Descripción

D-AMINOÁCIDOS La D-Ala y el D-Glu forman parte del peptidoglicano de la pared celular de las bacterias. La gramicidina S es un péptido con acción antibiótica que contiene D-Phe. En ciertos péptidos opioides de anfibios y reptiles también aparecen D-aminoácidos.

a-AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS La L-ornitina y la L-citrulina son importantes intermediarios en el metabolismo de la eliminación del nitrógeno y la creatina (un derivado de la G) juega un papel importante como reserva de energía metabólica. También pertenecen a este grupo la homoserina y la homocisteína.

W-AMINOÁCIDOS: En estos AA, el grupo amino sustituye al último carbono (carbono w), no al carbono a. La b-Alanina forma parte de algunos coenzimas, y el ácido g-aminobutírico es un importante neurotransmisor.

4. FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS

Función Acción

Biocatalisis Proceso por el que se aumenta la velocidad de una reacción metabólica debido a la acción enzimática.

Mecanismo de defensa La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de discriminar lo propio de lo extraño

Estructura Encargas de realizar los diferentes tipos de unión y adhesión celular. Son el medio de unificación entre proteínas y MEC; mediante el citoesqueleto sus micro filamentos, micro túbulos etc

Contracción Proceso fisiológico durante el que el músculo, por deslizamiento de las estructuras que lo componen; se acorta o se relaja

Transporte La función de estas proteínas es llevar sustancias a través del organismo a donde sean requeridas. Proteínas como la hemoglobina que lleva el oxígeno por medio de la sangre.

Almacenamiento Son las encargadas de recibir y almacenar los nutrientes esenciales para el funcionamiento

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