BIOQUIMICA

INTRODUCCION

Los aminoácidos son las unidades químicas o elementos constitutivos de las proteínas que a diferencia de los demás nutrientes contienen nitrógeno. Son biomoléculas formadas por (C) Carbono, (H) Hidrogeno, (O) Oxígeno y (S) Azufre, estos, son la única fuente aprovechable de nitrógeno para el ser humano, además son las estructuras monoméricas de las proteínas. La mayoría también contienen azufre y fósforo. Las mismas están formadas por la unión de varios aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos. El orden y disposición de los aminoácidos en una proteína depende del código genético, DNA, de la persona.

Las proteínas son macromoléculas compuestas por unidades más pequeñas, conocidas como aminoácidos. En las proteínas se encuentran básicamente veinte aminoácidos diferentes, los cuales contienen un grupo carboxilo de ácido débil y un grupo amino de base débil, unidos al mismo átomo de carbono. Estos aminoácidos difieren unos de otros únicamente por la naturaleza de sus cadenas laterales, o grupos R, que varían en estructura, tamaño, carga eléctrica y reactividad química.

Por lo antes expuesto, el presente trabajo trata de los aminoácidos y proteínas, el cual está estructurado de la siguiente manera: Representar la estructura general de los aminoácidos, describir las propiedades iónicas y químicas de los aminoácidos, describir la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas y enumerar las funciones de las proteínas. Con la finalidad de:

1. Reconocer la presencia de algunos aminoácidos en las proteínas.

2. Adquirir información sobre algunas propiedades físicas y químicas de aminoácidos

3. Conocer algunas propiedades de las proteínas.

AMINOACIDOS

Los aminoácidos son las moléculas que conforman las proteínas, se encuentran compuestos principalmente de Carbono, Hidrogeno, y Oxigeno; su estructura consta de una cadena con un grupo amino (–NH2) y un grupo carboxilo (–COOH) unidos al mismo átomo de carbono, llamado alfa (α).

Formula general:

Ésta es la estructura general de los 20 aminoácidos hallados regularmente o corrientemente en las proteínas, llamados también aminoácidos corrientes. Excepto la prolina, todos ellos tienen como denominadores comunes un grupo carboxilo libre y un grupo amino libre e insustituido en el átomo de carbono . Difieren entre sí en la estructura de sus cadenas laterales distintivas, llamados grupos R.

Se han propuesto varios métodos para clasificar los aminoácidos sobre la base de sus grupos R. El más significativo se funda en la polaridad de los grupos R. Existen cuatro clases principales:

1. Grupos R no polares o hidrofóbicos.

2. Polares, pero sin carga.

3. Grupos R con carga positiva y

4. Grupos cargados negativamente (a pH 6-7, que es la zona del pH intracelular).

Los aminoácidos se suelen designar mediante símbolos de tres letras. Recientemente se ha adoptado también un conjunto de símbolos de una letra para facilitar la comparación de las secuencias aminoácidas de las proteína homólogas.

-Aminoácidos con grupos R no polares o hidrofóbicos

Existen 8 aminoácidos que contienen grupos R no polares o hidrofóbicos. Aquí se encuentran la alanina, la leucina, la isoleucina, la valina, la prolina, la fenilalanina, el triptófano y la metionina. Estos aminoácidos son menos solubles en el agua que los aminoácidos con grupos R polares. El menos hidrófobo de esta clase de aminoácidos es la alanina, la cual se halla casi en la línea fronteriza entre los aminoácidos no polares y los que poseen grupos R polares.

- Aminoácidos con grupos R polares sin carga.

Estos aminoácidos son relativamente más solubles en el agua que los aminoácidos anteriores. Sus grupos R contienen grupos funcionales polares, neutros que pueden establecer enlaces de hidrógeno con el agua. La polaridad de la serina, la treonina y la tirosina se debe a sus grupos hidroxilos; la de la aspargina y la glutamina, a sus grupos amídicos y de la cistina a la presencia del grupo sulfhidrilo (-SH). La glicola, a veces se clasifica como un aminoácido no polar. La cistina y la tirosina poseen las funciones más polares de esta clase de aminoácidos, sus grupos tilo e hidroxilo fenólico tienden a perder mucho más fácilmente protones por ionización que los grupos R de otros aminoácidos de esta clase.

- Aminoácidos con grupos R cargados positivamente.

Los aminoácidos en los que los grupos R poseen carga positiva neta a PH 7, poseen todos seis átomos de carbono. Aquí se encuentran la lisina, la arginina y la histidina. Esta última tiene propiedades límite. A pH 6 más del 50 % de las moléculas de la histidina, poseen un grupo R cargado positivamente, pero a pH 7 menos del 10 % de las moléculas poseen carga positiva.

- Aminoácidos con grupos R cargados negativamente.

Los dos miembros de esta clase son los ácidos aspártico y glutámico, cada uno de los cuales posee un segundo grupo carboxilo que se halla completamente ionizado y por tanto cargado negativamente a pH 6 y 7.

- Características de los aminoácidos.

Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y con un comportamiento anfótero.

La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvían el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda.

El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.

El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas positivas

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