Bioquímica

AMINOACIDOS

• Fuerza de dispersión de London: son un tipo de fuerza intermolecular, surgen entre moléculas no polares, en las que pueden aparecer dipolos instantáneos. Son más intensas cuanto mayor es la molécula ya que los dipolos se pueden producir con más facilidad

• Dipolo – Dipolo: consiste en la atracción electroestática entre el extremo positivo de una molécula polar y el negativo de otra, son eficaces a distancias muy cortas

• Dipolo – Dipolo – Inducido: se producen cuando el dipolo de una molécula polar induce un dipolo de una molécula no polar

• Puente de hidrogeno: es una atracción que existe entre un átomo de hidrogeno (+) con un átomo de O ó N que posee un par de electrones libres (-). Es 20 veces más débil o menor contenido energético que un enlace normal

• Un aminoácido es una molécula orgánica con un gpo. Amino (-NH2) y un gpo. Carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas.

• Un enlace peptídico es cuando dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el gpo. Amino de uno y el carboxilo del otro liberando una molécula de agua.

• Los aminoácidos y proteínas son pilares fundamentales para la vida.

• Los aminoácidos se dividen en esenciales, no esenciales y condicionales. Los esenciales son METREFELISISOLEUVALTRIP

• El reactivo de Biuret es aquel que detecta la presencia de proteínas en sustancias de composición desconocida. Permite determinar la concentración de proteínas

• Para designar a los Carbonos de un aa se utilizan 2 convenciones: 1) letras griegas 2) números

• Los aa no siempre se comportan como compuestos orgánicos, ya que: 1) presentan P. de fusión mayores a 200°C Por ejemplo: glicina 236, fenilalanina 283, arginina 244

• Los aa son solubles en agua y otros disolventes, pero son insolubles en disolventes no polares como éter o benceno

• Los aa pueden actuar como ácidos o como bases (Anfóteros) en medio básico se comportan como ácido y viceversa

• Los aa pertenecen a la serie L

• Estereoisomeros: compuestos que tienen la misma fórmula molecular pero diferente posición de los átomos en el espacio

• Objeto Quiral: son imágenes especulares que no pueden ser superponibles

• Las células son capaces de sintetizar específicamente los isómeros L de los aa

• La Talidomida fue un fármaco que era calmante de nauseas para los primeros 3 meces de embarazo, que resulto mal formaciones en los fetos a causa de que había 2 tipos de talidomidas aunque de misma fórmula molecular en la cual cambiaba la disposición de los grupos de un Carbono.

PROTEINAS

• Estructura Primaria: es la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína, dictada por la información hereditaria. Indica que aminoácidos componen la cadena poli peptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La secuencia de aminoácidos jamás es ramificada en una proteína. Es de enlace covalente, determina la estructura tridimensional de las proteínas, la cual a su vez determina su función biológica.

• Estructura Secundaria: es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio, gracias a la formación de puentes de hidrogeno entre los átomos que forman en enlace peptídico. Existen dos tipos de estructura secundaria: la alfa hélice y la conformación beta.

• Estructura Terciaria: es la forma en la que se organizan en el espacio los diferentes tramos de la cadena polipeptídica, o sea es el modo en el que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. Aparecen varios tipos de interacciones: el puente disulfuro entre los aminoácidos que contienen azufre, los puentes iónicos, las interacciones hidrofobicas

• Estructura Cuaternaria: es la forma en la que se asocian, mediante enlaces débiles (no covalentes) varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protomero. No siempre hay estructuras cuaternarias, solo está presente si hay más de una cadena polipeptídica como la hemoglobina.

• Son polímeros lineales de alfa-aminoácidos están formados por C, H, O y N en ocasiones contienen Azufre

• Su estructura es dictada por la información genética, proviene del ADN

• Realizan múltiples funciones como Estructural: como citoesqueleto donde se organizan los componentes de la célula. Enzimática: donde la mayoría de las proteínas son enzimas que catalizan las reacciones metabólicas. Defensa: son sustancias capaces de identificar y destruir moléculas o agentes extraños como virus o bacterias. Transporte: algunas transportan sustancias a través de la sangre. Motilidad: permiten la contracción del musculo o el movimiento de las bacterias mediante flagelas. Reconocimiento: algunas actúan reconociendo señales como hormonas y neurotransmisores.

• Existen miles de proteínas formadas por 20 aa

• Se clasifican según su composición en simples u holoproteinas al hidrolizarse producen solo aa. Conjugadas o heteroproteinas al hidrolizarse producen aa y gpo. no proteico llamado gpo. prostético

• Según su conformación en globulares o esferoproteinas adoptan formas esféricas y compactas ejemplo: hemoglobina, ovoalbúmina, caseína, inmunoglobina, mioglobina, actina. Fibrosas adoptan formas filamentos como fibras o laminas ejemplo: queratina, colágeno, miosina,

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