Biologia Celular Transcripción Y Traduccion

1. Describa detalladamente sus conocimientos acerca de los factores que facilitan y apoyan la transcripción de RNA. Incluyendo aquellos que se unen directamente a la RNA polimerasa (20 puntos).

Los factores de transcripción son los que indican la iniciación de la transcripción, y una vez activada iniciara con la formación del RNA.

El RNA se sintetiza en el núcleo y debe de ser llevado al citoplasma, los factores de transcripción se sintetizan en el citoplasma y deben de ser llevados al núcleo.

Los factores de transcripción se fijan a los promotores, y los que se encuentran en eucariotas son semejantes funcionalmente a los que se encuentran en bacterias, estos son específicos ya que dependen del gen que será transcrito.

Algunos factores importantes son los de iniciación, en el que tenemos la proteína de unión TATA (TBP) que reconoce la caja TATA del promotor en los genes que son transcritos por la RNA polimerasa y se fija a ella, formando junto con otros factores un complejo de pre-iniciación.

El factor TFIID se fija al promotor y también tiene una gran afinidad por la TATA box y las TAFS, este se une a la polimerasa con ayuda de otro factor TFIIB, que reconoce el sitio de iniciación para la polimerasa.

El factor TFIIA estabiliza el enlace de TBP, mientras que el TFIIF le da la orientación a la polimerasa hacia los promotores.

También hay otra participación de los factores TFIIH que tienen la actividad de helicasa separando las dos hebras del ADN, trabajando junto con el factor de iniciación TFIIE.

Se requieren adicionalmente señales positivas que deben de ser emitidas por factores transactivantes.

2. Describa detalladamente sus conocimientos acerca de la TATA-box y otros elementos involucrados en el inicio de la transcripción (20 puntos).

Presenta una secuencia consenso del tipo 5'-TATAAA-3', que es seguida generalmente por tres o más adeninas. Se sitúa normalmente unos 25 pares de bases corriente arriba del sitio de inicio de la transcripción. Se piensa que esta secuencia consenso se ha mantenido prácticamente invariable a lo largo del proceso evolutivo, habiéndose originado posiblemente en un organismo eucariota ancestral.

Se encuentra normalmente unida a la proteína de unión a TATA (TBP) durante el proceso de transcripción. TBP desenrolla el ADN y lo pliega unos 80º. La secuencia rica en AT de la caja TATA facilita dicho desenrollamiento (debido a que la adenina y la timina sólo conforman dos puentes de hidrógeno con la hebra complementaria en lugar de los tres que conforman la guanina y la citosina). TBP se une al ADN de un modo inusual ya que lo hace en el surco menor, por medio de una beta-lámina.

La caja TATA también suele ser el sitio de unión de la ARN polimerasa II. El factor de transcripción TFIID se une a la caja TATA, seguido por la unión de TFIIA en una región corriente arriba respecto de TFIID. TFIIB puede entonces unirse a otra región corriente abajo respecto de TFIID. La polimerasa puede entonces reconocer este complejo multiproteico y unirse a él, junto con otros factores de transcripción tales como TFIIF, TFIIE y TFIIH. A partir de ese momento, la transcripción da comienzo y la polimerasa avanza a lo largo de la hebra de ADN, dejando a TFIID y a TFIIA unidos a la caja TATA, lo cual puede facilitar la unión de moléculas de ARN polimerasa II adicionales.

3. Describa sus conocimientos acerca de los sitios de unión de proteínas activadoras y complejos remodeladores de la cromatina (10 puntos).

El ADN eucariotico se acompleja con varias proteínas, sobre todo con proteínas básicas que abundan en cadenas laterales con cargas negativas de los grupos fosfato del ADN, y los grupos con carga positiva de las proteínas favorece la formación de complejos de este tipo. El material resultante se llama cromatina.

Las principales proteínas de la cromatina son las histonas, de las que hay cinco tipos principales. H1, H2A, H2B, H3 y H4. Todas estas proteínas contienen una gran cantidad de residuos aminoácidos básicos, como lisina y arginina. En la estructura de la cromatina, el ADN está estrechamente unido a todos los tipos de histona con excepción de la H1 que es difícil separar de la cromatina. Al enrollarse el ADN en torno a las histonas del nucleosoma, cerca de 150 pares de bases están en contacto con las proteínas. Las histonas pueden modificarse por acetilación, metilación, fosforilación y ubiquitinación, estas alteran sus propiedades de la unión que hay entre histonas y proteínas.

Para superar la represión basal debida a la presencia de nucleosomas y facilitar la expresión de un gen, los activadores de la transcripción pueden potenciar la actividad transcripcional alterando, en primer lugar, la propia estructura de la cromatina: aunque el activador no se una directamente al promotor de un gen, puede reclutar distintas actividades modificadoras de la cromatina cuya acción sea conferir a esa región un estado que facilite la transcripción.

Los complejos proteicos implicados en el remodelamiento nucleosomal: son capaces de mover los nucleosomas de su posición para dejar expuesta una región promotora y permitir la expresión génica. Este tipo de actividad está mediada por complejos multiproteicos con actividad ATPasa, de los cuales el primero en ser aislado fue el complejo SWI/SNF (primero se identificó en levaduras, después en humanos). Este complejo desestabiliza el nucleosoma al romper los contactos del ADN con el octámero, que queda libre para moverse y asociarse con una región vecina de la molécula de ADN. Todos los remodeladotes de nucleosomas pertenecen a la familia SNF2 de ATPasas, y pueden dividirse en 7 subgrupos dependiendo de los dominios proteicos que contienen.

Los complejos "remodeladores" de la cromatina tienen actividad ATPasa y son capaces de mover nucleosomas para descubrir regiones del ADN necesarias para la transcripción.

4. Describa todos sus conocimientos acerca de los nucleosomas (10 puntos).

La unidad fundamental de organización estructural de la cromatina, se denominada nucleosoma. Esta estructura constituye la base del primer nivel de compactación del ADN en la cromatina dentro del núcleo.

La partícula nucleosómica consta de dos partes: una parte central o núcleo nucleosómico y una región de enlace que une nucleosomas adyacentes.

El core o partícula central del nucleosoma, llamado nucleosoma core es una estructura nucleoproteica compuesta de 147 pares de bases (bp) DNA que se encuentra arrollado en una superhélice levógira de 1,7 vueltas alrededor de un octámero de proteínas formado por dos copias de cada una de las histonas H3, H4, H2A y H2B. Los nucleosomas están unidos por un trecho de DNA llamado DNA de enlace. En esta región se une la histona de enlace H1. La unión de la histona H1 al nucleosoma core forma una subunidad de la cromatina que es llamada cromatosoma que está compuesto por 166 pares de bases de DNA envuelto alrededor del centro octamérico de histonas y sujeto o sellado por la histona de enlace H1, que se encuentra unida al nucleosoma core y a un fragmento del DNA de enlace, situada en el sitio donde este entra y deja el nucleosoma

5. Describa detalladamente sus conocimientos acerca de la girase, incluyendo información acerca del cloil y super-coil (20 puntos).

La ADN girase es una enzima que cataliza la rotura, el paso de la cadena y la nueva fusión del ácido desoxirribonucleico., es una de las topoisomerasas de ADN que actúa durante la replicación del ADN para reducir la tensión molecular causada por el superenrollamiento.

La ADN girasa corta ambas cadenas del ADN para aliviar el superenrrollamiento, y actúa durante la replicación del ADN después son unidos por las ligasa.

El Superenrollamiento, es el retorcimiento o giro sobre si misma de una hélice, de forma que su eje no sigue una línea recta, sino otra hélice. Puesto que la hélice de partida ya lleva implícito un enrollamiento, a la nueva hélice descrita por el eje de la primera se la llama una "superhélice"

El superenrollamiento, puede ser negativo o positivo. El supenrollamiento negativo es cuando hubo un desenrollamiento de la doble hélice, es decir esta subenrollado, favoreciendo el desapareamiento de las hélices en el ADN, permitiendo flexibilidad. Por el contrario, el superenrollamiento positivo es el resultado de cuando e DNA puede ser sobreenrollado.

Como se ve en el diagrama tenemos que en bacterias el ADN se alivia con la DNA girasa,(requiere de ATP), y la topo IV(ayuda a desunir las células madre/hija), mientras que el DNA lineal se alivia con las isomerasas.

El mecanismo para liberar la doble hélice se resuleve con el ADN girasa, introduce un corte en una de las cadenas, para permitir que la cadena cortada gire alrededor de la cadena intacta. Para que el corte pueda cerrase de nuevo.

6. Describa detalladamente sus conocimientos acerca de las modificaciones post-traduccionales en la parte 5´del RNA (15 puntos).

En eucariotas a medida que transcurre la transcripción, las moléculas de mRNA llamadas transcritos primarios, son modificadas. Esto ocurre antes de que sean transportadas al citoplasma, que es donde la traducción ocurre.

Existen tres modificaciones una es la adición al extremo 5' de la estructura denominada caperuza (o cap, su nombre en inglés) que es un nucleótido modificado de guanina, la 7-metilguanosina, que se añade al extremo 5' de la cadena del mARN transcrito primario (ubicado aún en el núcleo celular).

Esta caperuza es necesaria para el proceso normal de traducción del ARN y para mantener su estabilidad; esto es crítico para el reconocimiento y el acceso apropiado del ribosoma.

Este casquete es imprescendible para la unión del mRNA al ribosoma y protege al mRNA de la degradación.

Algunas funciones de este mecanismo es la regulación de la exportación nuclear, previenen la degradación por exonucleasas, facilitan la traducción de ribosomas, y promueven el corte de intrones.

7. Describa detalladamente sus conocimientos acerca del spliceosoma (15 puntos).

Durante la transcripción el mRNA sufre un proceso de corte y eliminacion de secuencias, llamadas intrones, y el posterior empalme de las secuencias restantes, los exones.

El proceso de retirada de los intrones y conexión o empalme de los exones se llama ayuste, o corte y empalme (en inglés, splicing).

A veces un mismo transcrito primario o pre-ARNm se puede ayustar de diversas maneras, permitiendo que con un solo gen se obtengan varias proteínas diferentes; a este fenómeno se le llama ayuste alternativo

En un primer paso se unen al mRNA inmaduro unas pequeñas partículas de RNA nucleares asociadas con proteínas llamadas snRNP(smmal nuclear ribonucleo-protein particles). Estos se unen a secuencuas cortas ubicadas entre los intrones y los exones. Luego se añaden más proteínas y forman un gran complejo con el RNA que se denomina spliceosoma. Además de desempeñar funciones de reconocimiento de esas secuencias, las snRNP llevan a cabo funciones catalíticas.

El proceso de splicing catalizado por spleceosomas, ocurre solo en organismos eucariotas. Las secuencias que permanecen y forman parte del mRNA maduro son los exones.

En muchos casos, un mismo transcrito primario puede ser procesado por splicing en más de una forma. Este empalme permite obtener moléculas de mRNA maduro diferentes a partir de moléculas de mRNA inmaduro originalmente idénticas, lo cual de como resultado polipeptidos con distintas funciones. En estos casos uno o varios exones sin eliminados junto con los intrones.

Primero una adenina especifica el sitio de ramificación, después se corta el esqueleto de azúcar fosfato, y después un grupo hidroxilo interactúa con el fosfato y esto se une al nitron formando un enlace covalente.

8. Describa detalladamente sus conocimientos acerca de las modificaciones post-traduccionales en la parte 3´del RNA (15 puntos).

En el extremo 3´del mRNA hay una secuencia señal (AAUAAA) a la que se unen los factores específicos y la enzima poli-A-polimerasa. Esta enzima estimula la escisión en un sitio ubicado 10 a 35 nucleótidos hacia el extremo 3´del mRNA maduro. Esta cola de poli-A contiene 200-250 nucleótidos y parecería que influye en la estabilidad y en la capacidad de que los mRNA sean traducidos al citoplasma.

Esta cola protege al mARN frente a la degradación, aumentando su vida media en el citosol, de modo que se puede sintetizar mayor cantidad de proteína.

9. ¿Qué es la transcriptasa reversa y como se usa en experimentos de biología molecular? (10 puntos).

Es una enzima de tipo ADN-polimerasa, que tiene como función sintetizar ADN de doble cadena utilizando como molde ARN monocatenario, es decir, cataliza la transcripción inversa. Esta enzima se encuentra presente en los retrovirus. Su nombre obedece a que el proceso normal de la transcripción, la que se puede llamar "directa", codifica el ARN a partir de la secuencia inicial de ADN, y no al revés.

En experimentos de Biología Molecular:

La transcriptasa inversa se utiliza comúnmente en la investigación para aplicar la técnica de la reacción de transcripción inversa de la cadena de la polimerasa (RT-PCR). La técnica de PCR clásica sólo puede aplicarse a cadenas de ADN, pero, con la ayuda de la transcriptasa inversa, el ARN puede ser transcrito en el ADN, lo que hace el análisis de PCR de moléculas de ARN posible.

10. ¿Qué es el código genético? (10 puntos).

Es el conjunto de genes usados para traducir la secuencia de nucleótidos del ARNm a una secuencia de proteína en las células vivas. El código define la relación entre secuencias de tres nucleótidos, llamadas codones, y aminoácidos. Un codón se corresponde con un aminoácido específico. El ARN se basa en transportar un mensaje del ADN a la molécula correspondiente.

La secuencia del material genético se compone de cuatro bases nitrogenadas distintas, que tienen una función equivalente a letras en el código genético: adenina (A), timina (T), guanina (G) y citosina (C) en el ADN y adenina (A), uracilo (U), guanina (G) y citosina (C) en el ARN.

11. Describa detalladamente sus conocimientos acerca de los rRNAs involucrados en la traducción del RNA (10 puntos).

ARNt: Son cortos polímeros de unos 80 nucleótidos que transfiere un aminoácido específico al polipéptido en crecimiento; se unen a lugares específicos del ribosoma durante la traducción.

RNAm: Lleva la información sobre la secuencia de aminoácidos de la proteína desde el ADN, lugar en que está inscrita, hasta el ribosoma, lugar en que se sintetizan las proteínas de la célula.

Aminoacil-RNAt: Catalizan la adición de los aminoácidos a sus correspondientes RNAt

fmet-ARNt: Es un tipo de aminoacil-RNAt que entra específicamente en el sitio P.

Peptidil-RNAt: Se encarga de la formación deenlaces peptídicos entre aminoácidos adyacentes durante la traducción de ARN mensajero y, por tanto, la síntesis proteica.

12. Describa detalladamente sus conocimientos acerca del ensamblaje de los ribosomas, factores (incluyendo cada fase) y proteínas que favorecen o ayudan en la traducción del RNA (20 puntos).

Fases de proceso de traducción de RNA:

Iniciación.

En la iniciación de la cadena polipeptídica intervienen el primer ARN-t, o ARN-t iniciador de la traducción que habitualmente es el ARN-t-Formilmetionina, las subunidades ribosomales, el ARN-m, enzimas, los factores de iniciación IF1, IF2 e IF3 y una fuente de energía como GTP. Las subunidades ribosomales están separadas cuando no están ocupadas en la síntesis de polipéptidos. Para poder iniciar la traducción es necesario que ambas subunidades se ensamblen. Se pueden distinguir tres fases en el proceso de iniciación:

Fase 1: Unión del mensajero (ARN-m) a la subunidad pequeña 30S de los ribosomas estimulada por la acción del factor IF3.

Fase 2: El ARN-t-iniciador (ARN-t-Formilmetionina) se une al factor IF2 y a GTP y se situa en la Sede P.

Fase 3: Unión de las dos subunidades ribosomales 30S y 50S mediante la hidrólisis del GTP unido a IF2 catalizada por una proteína ribosomal. Una vez unidas ambas subunidades se sueltan o disocian los factores IF2 e IF3. La función de IF1 no se conoce con exactitud aunque se cree que interviene en el proceso del reciclado de los ribosomas.

El lugar del mensajero (ARN-m) al que se debe unir el ribosoma para comenzar la traducción, o la selección de los codones de iniciación correctos del ARN-m en bacterias, parece llevarse a cabo gracias a la existencia de unas secuencias cortas que preceden a los codones de iniciación y que son complementarias de secuencias del extremo 3' del ARN-r 16S de la subunidad pequeña (30S) de los ribosomas.

Elongación de la Cadena Polipeptida

Una vez formado el complejo de iniciación se puede comenzar la elongación del polipéptido. La elongación o crecimiento de la cadena polipeptídica tiene lugar en esencia mediante la formación de enlaces péptídicos entre los aminoácidos sucesivos. Intervienen en este proceso, el peptidil-ARN-t, los aminoacil-ARN-t, ribosomas, ARN-m, enzimas, factores proteicos de elongación EF-Tu, EF-Ts y EF-G y fuentes de energía como GTP. Se pueden distinguir cuatro fases esenciales en el proceso de elongación:

Fase 1: El aminoacil-ARN-t correspondiente al siguiente triplete del ARN-m entra en la sede A dl ribosoma gracias a la intervención del factor EF-Tu. Para ello EF-Tu se une primero a GTP activándose y después el complejo activado (EF-Tu-GTP) se une al aminoacil- ARN-t. Después la hidrólisis de GTP a GDP favorece la entrada del aminoacil-ARN-t en la sede A y el complejo EF-Tu-GDP se libera.

Fase 2: La liberación del ribosoma del complejo EF-Tu-GDP esta mediada por la intervención del factor de elongación EF-Ts. Este factor, EF-Ts, también interviene en la regeneración y activación del factor EF-Tu.

Fase 3: La transferencia de la cadena peptídica del peptidil-ARN-t que está en la Sede P al aminoacil-ARN-t nuevo que ha entrado en la sede A. Esta reacción está catalizada por un enzima que es la peptidil-transferassa. Después el ribosoma avanza un codón sobre el ARN-m en la dirección 5'→3' (se transloca). Este paso se realiza gracias a la intervención del factor EF-G activado por la hidrólisis de GTP. En esta fase se libera el ARN-t descargado que estaba en la sede P y al moverse el ribosoma el péptidil-ARN-t recién formado que estaba en la sede A pasa a ocupar la sede P.

Terminación de la Cadena Polipeptídica

La terminación de la cadena polipeptídica en bacterias tiene lugar cuando los ribosomas en su avance a lo largo del ARN-m se encuentran con cualquiera de los siguientes tripletes de terminación o codones de fin: UAA, UAG y UGA. Además, durante la terminación intervienen los factores proteicos de terminación RF1, RF2 y RF3. No hay ningún ARN-t que reconozca a los tripletes de terminación, son los factores de terminación o liberación los que se encargan de reconocer los codones de STOP. El factor RF1 reconooce los codone UAA y UAG y el factor RF2 identifica a los codones UAA y UGA. El factor RF3 también colabora en la reacción de terminación. Cuando el peptidil-ARN-t está en la sede P los factores de terminación en respuesta a la existencia de un codón de terminación en el ARN-m entran en la sede A. Como consecuencia el polipéptido se libera de la sede P, se disocian las dos subunidades del ribosoma y se libera el ARN-t que estaba en la sede P. Esta reacción de terminación se lleva a cabo mediante la hidrólisis de GTP.

13. Describa solamente el nombre de los procesos post-traduccionales (10 puntos).

Modificaciones de los extremos amino y carboxilo:

El extremo C-terminal de una proteína o polipéptido es la región final de la cadena de aminoácidos que termina en un grupo carboxilo (-COOH). La convención para la escritura de péptidos es situar el extremo C-terminal a la derecha y escribir la secuencia desde el extremo N- al C-terminal.

Péptidos señal: Es un segmento de la proteína situado en la punta o en el medio de la misma A veces después que la proteína alcanzó su destino es eliminado por una enzima que es la PEPTIDASA de SEÑAL. Los péptidos señal se utilizan para el tráfico de proteínas del citosol a

 retículo endoplásmico

 mitocondrias

 peroxisomas

 núcleo

Unión de cadenas laterales de carbohidratos:

N-glicoproteína: los carbohidratos se unen al grupo amino de la cadena lateral del aminoácido asparagina (o glutamina).

O-glicoproteína: en este caso, el punto de unión es el grupo hidroxilo de las cadenas laterales de los aminoácidos serina ytreonina.

Isoprenilación: isoprenilación o lipidación es la adición de moléculas hidrofóbicas a una proteína.

Adición de grupos prostéticos: es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de las heteroproteínas o proteínas conjugadas, estando unido covalentemente a la apoproteína.

Procesamiento proteolítico: tiene lugar en la membrana plasmática. La primera vía se conoce también como no amiloidogénica, ya que no produce depósitos almiloides. Esta vía comienza con la acción de la alfa-secretasa, la cual realiza un corte en la parte extracelular de la APP a nivel del aminoácido 687. Este corte libera casi todo ese extremo extracelular de la APP, el cual es soluble y se denomina sAPPalfa (la s es de soluble).

Formación de puentes S-S: Un puente disulfuro es un enlace covalente formado por dos grupos sulfidrilo (-SH), cada uno de ellos perteneciente a un residuo decisteína, se unen de manera covalente para formar un residuo de cistína. Los dos residuos que forman al puente, pueden estar separados por muchos aminoácidos en la secuencia o bien pueden pertenecer a diferentes cadenas polipeptídicas; el plegamiento de la(s) cadena(s) polipeptídicas, lleva a los residuos de cisteína a estar muy próximos, lo que permite la formación del enlace disulfuro. La formación de este enlace estabiliza la estructura tridimensional de la proteína:

14. Describa detalladamente las diferentes formas estructurales de las proteínas (ej. estructura primaria) así como la importancia del doblamiento de proteínas (15 puntos).

Sintetizar la proteína no significa que sea funcional, debe de haber un doblamiento para que esta tome su función adecuada, ya que estas forman complejos, y genera atracción electroestática, una interacción hidrofóbica y la coordinación metal-ion.

En el retículo endoplasmatico , el ribosoma nos ayuda al doblamiento de las proteínas, el aparato de Golgi encapsula a la proteína y la transporta.

15. Describa detalladamente sus conocimientos acerca de los chaperones (15 puntos).

Son proteínas que ayudan al correcto doblamiento de otras proteínas, también reconocen a las proteínas que están dobladas correctamente y las transportan, este transporte se lleva a cabo por otro tipo de chaperones.

 No tiene una función catalítica, no tiene ningún cabio en la secuencia.

 Soporte físico, sin ellos las proteínas no son estables

 Se unen a proteínas y las estabilizan en procesos de doblamientos.

Este proceso requiere de ATP.

16. Describa detalladamente qué función tienen las enzimas que participan en el doblamiento de proteínas (15 puntos).

PDS-PROTEINA DISULFURO ISOMERASA: enzimas que eliminan lo que esta incorrecto (eliminación de bases)

PPS- PEPTIDYL PROPYL ISOMERAS: permite los cambios conformacionales CIS Y TRANS.

17. Describa porque es importante el corte de proteínas (maduración). Incluya información acerca de los dominios (15 puntos).

Es un proceso post-traduccional de corte y empalme de una proteína precursora.

Este proceso conlleva la eliminación de una secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica para originar una proteína madura.

Dominio: es la parte de la proteína que es conservada funcional

18. Describa detalladamente que es la glicosilación o glucosilación de proteínas (procesos post-traduccionales) (15 puntos).

La Glicosilación es un proceso químico en el que se adiciona un carbohidrato a otra molécula. Esta molécula se denomina aceptor. La molécula aceptora puede ser de muchos tipos, por ejemplo de naturaleza proteica o lipídica. Cuando la clicosilación se realiza sobre un grupo alcohol o tiol, al proceso se le denomina Glicosidación, y la molécula resultante se denomina glicósido. Uno de los procesos de glicosilación más importantes es la glicosilación proteica. Éste es el primero de los cuatro pasos principales de modificación en la síntesis de las proteínas de las células. Es la modificación tanto en etapa cotraslacional como postraslación que puede sufrir una proteína. La mayoría de las proteínas sintetizadas en el retículo endoplasmático rugoso experimentan glicosilación.

Las glocoproteinas son las encargadas de señalar a la proteína donde debe de actuar, se encuentran en la superficie celular.

19. Describa detalladamente la modificación con lípidos de las proteínas (procesos post-traduccionales) (15 puntos).

Los lípidos son moléculas hidrofóbica que funcionan como almacén de energía, moléculas de señal, y son componentes principales de membranas celulares.

La membrana plasmática en su porción lipídica está formada básicamente por fosfolípidos. Estos son lípidos que contienen glicerol, dos ácidos grasos, fosfato y un alcohol frecuentemente aminado, los cuales tienen señales que permiten el paso de moléculas orgánicas, controlando la entrada y salida de sustancias y está formada por una bicapa de lípidos y carbohidratos .

Las modificaciones más comunes de proteínas en lípidos son:

La miristolacion o acilación: aumenta la hidrofobicidad y el lípido supone el punto de anclaje a la membrana.

La prenilacion (terpenos), la oncoproteina Ras utiliza el farnesillo para anclarse a la superficie interna de la m. plasmática y poder activar las señales intracelulares que se desembocan

Los fosfolípidos forman una barrera entre medios acuosos, generan un transporte selectivo de las sustancias que intercambian en la membrana plasmática, y son los encargados del reconocimiento celular.

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