Bioquimica

¿CUÁL ES LA ARQUITECTURA MOLECULAR DE CENTROS DE REACCIÓN FOTOSINTETICOS?

¿Qué Parejas de arquitectura molecular de la Absorción de la Energía de la Luz son para un rápido evento de Transferencia de electrones? ¿ Transferencias a translocaciones de Protones de manera de síntesis de ATP es posible? Parte de la Respuesta a esta pregunta se encuentra en la naturaleza asociada a la Membrana de los fotosistemas. Un gran avance producido en la ONU en 1984, cuando Johann Deisenhofer, Hartmut Michel y Robert Huber informaron el Primer Análisis cristalográfico de rayos X de una Proteína de membrana. Para el gran beneficio de la investigación de la Fotosíntesis, esta era una proteina el centro de Reacción fotosintética de la bacterias Púrpura Rhodopseudomonas viridis. Por esta investigación obtienen los tres Científicos el Premio Nobel 1984 en Química.

EL CENTRO DE REACCIÓN R. VIRIDIS FOTOSINTÉTICA ES UNA PARTE INTEGRAL PROTEÍNA DE MEMBRANA

R. viridis es un procariota fotosintética con un solo fotosistema que se asemeja a PSII (A pesar de que carece de un OEC y la capacidad para oxidar el agua). El centro de reacción (145 kD) del fotosistema R. viridis se localiza en la membrana plasmática de estos bacterias fotosintéticas y se compone de cuatro polipéptidos diferentes, L designada (273 residuos de aminoácidos), M (323 residuos), H (258 residuos), y citocromo (333 residuos de aminoácidos) (Figura 21.14a). L y M cada uno consisten en cinco membranas de segmentos-helicoidales; H tiene uno de tales hélices, la mayoría de la proteína forma un dominio globular en el citoplasma (Figura 21.14b). La subunidad citocromo contiene cuatro grupos hemo; el aminoácido N-terminal de esta proteína es cisteína. Este citocromo está anclado a la cara periplásmico de la membrana a través de las cadenas hidrófobas de dos grupos de ácidos grasos que se esterifican a un resto de glicerilo se unieron a través de un tioéter a la cisteína (Figura 21.14a). L y M cada uno tienen dos moléculas bacterioclorofilas (la versión bacteriana de Chl) y una bacteriofeofitina. L también tiene un límite molécula de quinona, QA. Juntos, L y M de coordenadas de un átomo de Fe. La fotoquímica especie activa del centro de reacción R. viridis, P870, se compone de dos bacterioclorofilas, uno aportado por L y el otro por M.

FOTOSINTÉTICA TRANSFERENCIA DE ELECTRONES POR EL CENTRO DE REACCIÓN R. VIRIDIS CONDUCE A ATP SÍNTESIS

Los grupos prostéticos del centro de reacción R. viridis (P870, BChl, BPheo y las quinonas unidos) se fijan en una relación espacial entre sí que favorece transferencia fotosintética (Figura 21.14a, c). Fotoexcitación de P870 (creación de P870 *) conduce a la pérdida (P870?) a través de la transferencia de electrones a la bacterioclorofila cercana. Se transfiere a continuación a través de la bacteriofeofitina L (BPheo) a control de calidad, que es también un grupo prostético L. El sitio correspondiente en M está ocupado por una quinona unido débilmente, QB, y la transferencia de electrones de QA a QB se lleva a cabo. Un aspecto interesante del sistema es que no hay transferencia de electrones se produce a través de M, incluso aunque tiene componentes aparentemente simétricos pero idénticos a la vía transferencia L. La quinona reducida formada en el lugar de QB es libre de difundir a un vecino citocromo complejo de la membrana BC1, donde su oxidación se acopla a H translocación y, por lo tanto, en última instancia, a la síntesis de ATP. El uso de la energía de la luz para conducir síntesis de ATP por la acción concertada de estas proteínas de membrana se llama fotofosforilacion (Figura 21.15). C2 citocromo, una proteína periplásmica, sirve a los electrones del ciclo de nuevo a P870 Vía los cuatro hemes de la subunidad centro de reacción citocromo. Un tirosina específica residuo de L (Tyr162) está situado entre P870 y el hemo del citocromo más cercano. Esta Tirosina es la inmediata donante para P870 y completa la electrónica impulsada por la luz ciclo de transferencia.

LA ARQUITECTURA MOLECULAR DE PSII SE ASEMEJA A LA REACCIÓN R. VIRIDIS CENTRO DE ARQUITECTURA

Tipo II fotosistemas de plantas superiores, algas verdes, y las cianobacterias contienen más de 20 subunidades y son considerablemente más complejos que los centros de reacción viridis R.. La estructura de PSII de la cianobacteria termófila Synechococcus elongatus ha sido revelado por cristalografía de rayos X, proporcionando una visión en las estructuras de PSII en general. Curiosamente, tanto de tipo II y tipo I de fotosistemas muestran una similitud significativa con el centro de reacción R. viridis, estableciendo así una fuerte conexión evolutiva entre los centros de reacción. S. elongatus PSII es una estructura homodimérica. Cada "monómero" tiene una masa de cerca de 350 kD y 23 subunidades de proteínas diferentes, siendo la 4 más grande que la reacción par central de subunidades (D1 y D2) y dos de la antena interior que contiene la clorofila- subunidades (CP43 y CP47) que soporte D1 y D2 (Figura 21.16). Juntos, CP43 CP47 y tiene un total de 26 Chl a las moléculas, y la energía del excitón es recogida y transferido de ellos a P680. Colectivamente, las subunidades de proteínas en un PSII Segmentos"monómero" tienen por lo menos 34 transmembranas Helicoidales, 22 de las cuales son las que se encuentran en la estructura D1-D2-CP43-CP47 "núcleo". D1 y D2 tienen cada uno cinco que abarca la membrana-hélice. Estructural y funcionalmente, estas dos subunidades son una contraparte directa de la L y M subunidades del centro de reacción R. viridis. P680 se compone de un par de Chl a moléculas, con D1 y D2 cada uno contribuyendo. D1 y D2 tienen cada uno otros dos Chl a moléculas, uno cerca de cada uno de P680 (ChlD1 y ChlD2, respectivamente) y otro que interactúa con CP43/CP47 (Chlz-D1 y Chlz-D2, respectivamente) (Figura 21.16). Dos equivalentes de feofitina (Feo) se encuentran en D1 y D2. La especie tirosina D es Tirosina161 en la secuencia de aminoácidos D1. Complejado con D2 es una molécula plastoquinona fuertemente unido, QA. Los electrones fluyen desde P680 a * ChlD1 y encendido a PheoD1. PheoD1 a continuación, transfiere el electrón a control de calidad en D2, donde luego pasa a una segunda plastoquinona situada en el sitio de QB en D1 (Figura 21.16). La transferencia de electrones de QA y QB es asistido por el átomo de hierro situada entre ellos. Cada plastoquinona que entra en el sitio QB acepta dos electrones derivados a partir de agua y dos H desde el estroma antes de que se libera en la membrana como la PQH2 hidroquinona. Por lo tanto, se requieren dos fotones para reducir cada PQ que entra

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