Bioquimica

Republica Bolivariana de Venezuela

Ministerio del Poder Popular para la Educacion Universitaria

I.U. P Santiago Mariño

Extension Merida

Introducción

Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían, por tanto, la monómera unidad. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. La estructura secundaria se va a referir a los plegamientos que van a presentar las estructuras empíricas que forman las proteínas, también llamada como estructura plegada y es así porque los enlaces al nivel del carbono alfa pueden girar, el carbono alfa es el carbono asimétrico, por lo tanto las cadenas empíricas pueden plegarse y lo pueden hacer de formas muy variadas, sin embargo existe dos tipos que permiten que la s proteínas puedan encontrase en esos estados que son: estructura alfa elice o estructura beta llamada también lamina plegada, estos son los dos tipos estables de plegamiento que puede sufrir la cadena secundaria también en este trabajo se hablara sobre Estructura terciaria donde está formada por curvaturas y plegamiento En muchas proteínas existiendo Tipos de interacciones moleculares y la estructura cuaternaria de las proteínas que son la agrupación de varias cadenas de aminoácidos.

Estructura secundaria de proteínas

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Es la forma en la que la cadena polipeptidica se pliega en el espacio. En una proteína, cada tramo de cadena polipeptídica tiene distinta estructura secundaria. Existen varias formas definidas de estructura secundaria, las más importantes de las cuales son las llamadas hélice a y hoja plegada b. Las estructuras secundarias definidas están mantenidas por puentes de hidrógeno formados exclusivamente entre los grupos amino y carboxilo que constituyen el esqueleto de la cadena polipeptídica. Consecuentemente, los parámetros estructurales (distancias, ángulos) serán iguales, independientemente de la proteína y de los aminoácidos que formen la estructura. Existen dos tipos que son Laminar plegada y Hélice.

Hélice alfa

Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido se adopta una conformación denominada héliceα. Esta estructura es periódica y en ella cada enlace peptídico puede establecer dos puentes de hidrógeno, un puente de hidrógeno se forma entre el grupo -NH- del enlace peptídico del aminoácido en posición n y el grupo -CO- del enlace peptídico del aminoácido situado en posición n-4. Las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan en la parte externa del helicoide, lo que evita problemas de impedimentos estéricos. En consecuencia, esta estructura puede albergar a cualquier aminoácido, a excepción de la prolina, cuyo Ca no tiene libertad de giro, por estar integrado en un heterociclo. Por este motivo, la prolina suele determinar una interrupción en la conformación en héliceα. Los aminoácidos muy polares (Lys, Glu) también desestabilizan la hélice a porque los enlaces de hidrógeno pierden importancia frente a las interacciones electrostáticas de atracción o repulsión. Por este motivo, la estructura en héliceα es la que predomina a valores de pH en los que los grupos ionizables no están cargados. Una de las caracteristica es que la distancia entre las vueltas es constantes y los radicales no intervienen en la estabilización.

Lamina plegada

También llamada beta se caracteriza por ser una cadena en forma de acordeón de tal manera que los carbonos asimétricos o carbonos alfa se encuentra en los ángulos donde se produce los plegamientos los radicales se encuentran hacia un lado de la lamina como se ve en la figura 2, esta se mantiene estable debido a la presencia de los puentes de hidrogeno que se establecen entre los grupos aminos y carboxilos. Todos los enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas

Figura 2

Estructura terciaria

Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener.

La estructura terciaria de la proteína es la forma en la que se organizan en el espacio los diferentes tramos de la cadena polipeptídica, que pueden tener una estructura secundaria definida, como las hélices u hojas o no tenerla. La estructura terciaria está mantenida por enlaces iónicos y de puentes de hidrógeno entre las cadenas laterales de los aminoáciodos, enlaces hidrofóbicos y eventualmente puentes disulfuro. El plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de estructuras denominadas dominios que luego se articulan para formar la estructura terciaria definitiva. Este plegamiento está facilitado por uniones denominadas puentes disulfuro, -S-S- que se establecen entre los átomos de azufre del aminoácido cisteína. Hay dos tipos de proteínas, según su estructura terciaria:

- Proteínas con estructura terciaria de tipo

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