Clasificación de las enzimas

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“UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA”

E.A.P. DE INGENIERÍA EN INDUSTRIAS ALIMENTARIAS

CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

PRESENTADO POR:

 CERQUIN TORRES, ANTHONY MICHAEL

DOCENTE:
SALDAÑA ROJAS, EDINSON NICOLAS

CURSO:

BIOQUÍMICA DE LOS ALIMENTOS

CICLO:

IV

GRUPO:

“B”

CAJAMARCA - PERÚ

2022

1. INTRODUCCIÓN

En los últimos años, los procesos catalizados por enzimas en la industria alimentaria son cada día más numerosos, ya que presentan una serie de ventajas frente a los catalizadores convencionales no biológicos, estas ventajas se resumen como; una gran actividad catalítica, muestran una gran especificidad de sustrato, son muy activos a temperatura ambiente y presión atmosférica, etc. Todas estas características de las enzimas son muy importantes conocer en nuestra carreara, sobre todo porque, todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas, así que es de suma importancia conocer el tema. Dicho esto, a continuación, daré a conocer la definición, clasificación y ejemplos de este tipo de proteína considerada como indispensable en nuestras vidas.

1. DEFINICIÓN

Las enzimas son un tipo de proteína que son consideradas como catalizadores específicos ya que cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos.

Según (Correa Quiroz, 2012). “El objetivo de un catalizador es aumentar la velocidad con que ocurre una reacción”. Hay muchas enzimas que son codificadas por el genoma para producir proteínas o ARN que aceleran las reacciones químicas y hacen varios miles de funciones diferentes dentro de una célula.

1. CLASIFICACIÓN

De acuerdo con la acción química de las enzimas sobre los sustratos, estas se clasifican en seis clases:

1. Óxido-reductasas: Estas enzimas están encargadas de catalizar las reacciones celulares donde se pierden y se ganan electrones.

EJEMPLO:

1. Deshidrogenasas: Oxidan a los sustratos sustrayendo protones y electrones, que son recibidos por moléculas como NAD+ , NADP+ o FAD, que actúan como agentes oxidantes:

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1. Oxidasas: Oxidan a los sustratos sustrayendo electrones y a veces también protones, usando al oxígeno molecular (O2) como receptor de los mismos:

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1. Oxigenasas: Oxidan a los sustratos, incorporando uno o dos átomos de oxígeno en sus estructuras:

1. Peroxidasas: Oxidan a los sustratos sustrayendo electrones y protones, los cuales son recibidos por H2O2 (peróxido de hidrógeno), que actúa como agente oxidante:

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1. Transferasas: Son las enzimas que catalizan aquellas reacciones celulares donde un grupo de átomos se transfiere de un sustrato a otro.

EJEMPLO:

1. Fosfotransferasas: Comúnmente denominadas kinasas. Transfieren el grupo fosforilo (-PO3 2-) desde un nucleótido como ATP, GTP, UTP, hasta un grupo receptor que puede ser un hidroxilo (HO- ), un carboxilo (- COO- ).

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1. Aminotransferasas: Llamadas también transaminasas. Transfieren el grupo amino (-NH2) desde un α-aminoácido dador hasta un αcetoácido receptor.

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1. Metiltransferasas: Transfieren el grupo metilo (-CH3) entre sustratos, soportado normalmente por la coenzima tetrahidrofolato (THF).

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1. Hidrolasas: Realizan la ruptura de un gran número de biomoléculas usando como cosustrato a la molécula de H2O. 

EJEMPLO:

1. Lipasas: Son las enzimas que actúan sobre los lípidos, hidrolizando enlaces tipo éster.

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1. Liasas: Son las enzimas que causan rupturas no oxidativas, no reductivas y no hidrolíticas en las moléculas. Tales rupturas ocasionan normalmente la salida de otra molécula como CO2, H2O, etc.

EJEMPLO:

1. Descarboxilasas (carboxi-liasas): Se agrupan aquí las enzimas que separan la molécula de CO2 de un sustrato, generalmente cuando éste es un α o un βcetoácido:

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1. Carboxilasas que no requieren ATP: Son enzimas que adicionan CO2 a un sustrato sin gastar energía de un nucleótido (ATP, GTP), porque el mismo sustrato u otra especie provee la energía para la carboxilación.

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1. Isomerasas: Comprende las enzimas encargadas de catalizar conversiones entre los diferentes tipos de isómeros: estructurales, geométricos y ópticos.

EJEMPLO:

1. Epimerasas: Catalizan la conversión entre epímeros (diasterómeros que se diferencian en la configuración de uno de sus centros quirales.

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1. Mutasas: Catalizan la conversión entre un par de isómeros estructurales de posición.

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1. Ligasas:

Se agrupan aquí las enzimas que catalizan la formación de nuevas sustancias, ya sea agregando a un sustrato grupos como CO2, NH3, HSCoA, o condensando varias sustancias para generar otra diferente.

EJEMPLO:

1. Carboxilasas: Son las enzimas que adicionan CO2 a un sustrato, pero a diferencia de las descritas en la sección de las liasas, éstas si requieren energía proveniente de un nucleótido:

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1. Sintetasas: Condensan varios sustratos para formar o sintetizar diversas moléculas como: acil CoA, aminoácidos, péptidos, polinucleótidos:

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1. CONCLUSIONES

• En conclusión, las enzimas son muy importantes ya que gracias a la labor que realizan podemos obtener un sinfín de beneficios como el de transformar los nutrientes de los alimentos para obtener energía, transformar nutrientes simples en complejos y viceversa.

• Las enzimas son un tipo de proteínas que cada una de ellas se encarga comúnmente en catalizar un solo tipo de reacción.

• Aumentan la velocidad de las reacciones químicas sin alterar el equilibrio entre los reactantes y los productos.

1. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

Arroyo, M. (14 de Febrero de 2022). Inmovilización de enzimas. Obtenido de https://www.ugr.es/~ars/abstract/arroyo.pdf

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