Cuestionario de enzimas

Cuestionario de enzimas

• ¿Qué es una enzima? Son proteínas catalizadoras con varias propiedades notables.
• ¿Cómo funcionan las proteínas? Reducen la energía de activación de una reacción.( la energía libre de activación cantidad de energía que requiere para convertir 1 mol de moléculas de sustrato)
• ¿Qué es el sitio activo? Es la superficie de unión enrevesada, en la que se une el sustrato se lleva a cabo la canalización.
•  ¿Qué son los cofactores? Estos varian pueden ser iones Mg+2  Zn+2 asta moleculas organicas complejas.
• ¿que es una holoenzima? Enzimas intactas con sus cofactores unidos.
• ¿Como se clasifican la enzimas?
•  Oxidorreductasas. Las oxidorreductasas catalizan reacciones redox en las cuales cambia el estado de oxidación de uno o de más átomos en una molécula. La oxidación-reducción en sistemas biológicos implica una o dos reacciones de transferencia de electrones acompañadas del cambio compensatorio de la cantidad de hidrógeno y de oxígeno en la molécula. Son ejemplos notables las reacciones redox facilitadas por las deshidrogenasas y por las reductasas. Así, la deshidrogenasa alcohólica cataliza la oxidación de etanol y de otros alcoholes, y la reductasa de ribonucleótido cataliza la reducción de ribonucleótidos para formar desoxinibonucleótidos. Las oxigenasas, las oxidasas y las peroxidasas se encuentran entre las enzimas que utilizan 02 como aceptor de electrones.
• 2. Transferasas. Las transferasas transfieren grupos moleculares de una molécula donadora a una aceptora. Entre tales grupos están el ami no, el carboxilo, el carbonilo, el metilo, el fosforilo y el acilo (RC = O). Los nombres triviales comunes de las transferasas a menudo incluyen el prefijo trans: son ejemplos las transcarboxilasas, las transmetilasas y las transaminasas.
• 3. Hidrolasas. Las hidrolasas catalizan reacciones en las que se produce la ro-
• tura de enlaces como C-O, C-N y O-P por la adición de agua. Entre las

hidrolasas están las esterasas, las fosfatasas y las peptidasas. 4. Liasas. Las liasas catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (p. ej., H20, CO2 y NH3) para formar un doble enlace o se añaden a un doble enlace.

• Son ejemplos de liasas las descarboxilasas, las hidratasas, las deshidratasas, las desaminasas y las sintetasas.
• 5. Isomerasas. Se trata de un grupo heterogéneo de enzimas. Las isomerasas catalizan varios tipos de reordenamientos intramoleculares. Las epimerasas catalizan la inversión de átomos de carbono asimétricos y las mutasas catalizan la transferencia intramolecular de grupos funcionales.
• 6. Ligasas. Las ligasas catalizan la formación de enlaces entre dos moléculas de sustrato. Por ejemplo, la ligasa de DNA une entre sí fragmentos de cadenas de DNA. Los nombres de muchas ligasas incluyen el término sintetasa. Varias otras ligasas se denominan carboxilasas.
• ¿Qué son las reacciones de sustratos multiples? La mayoría de las reacciones bioquímicas implican dos o más sustratos. La reacción

de sustratos múltiples (o multisustrato) más común, la reacción de dos sustratos, se representa como:

A+B~C+D

En la mayoría de estas reacciones ocurre la transferencia de un grupo funcional específico desde un sustrato hacia el otro (p. ej., grupos fosfato o metilo), o bien se realizan reacciones de oxidación-reducción en que los sustratos son coenzimas redox (p. ej., NAD+/NADH o FAD/FADH2).

• ¿Qué son las reacciones secuenciales? Una reacción secuencial no puede proceder sino hasta que todos los sustratos se han unido al sitio activo de la enzima. Existen dos mecanismos secuenciales posibles: el ordenado y el aleatorio. En un mecanismo ordenado de dos sustratos, el primer sustrato debe unirse a la enzima antes que el segundo para que la reacción proceda hasta la formación de producto.
• ¿Qué es inhibición enzimática? La actividad de las enzimas puede inhibirse.los inhibidores llevadas a cabo por los bioquímicos son importantes por varias razones. En primer lugar, siendo la razón más importante, en los seres vivos la inhibición enzimática es un medio importante para regular las vías metabólicas. Para modular las velocidades de las reacciones enzimáticas específicas se emplean de forma habitual pequeñas biomoléculas para satisfacer las necesidades del organismo.
• Reversible ocurre cuando el efecto inhibitorio de un compuesto puede contrarrestarse incrementando la concentración del sustrato o retirando el compuesto inhibidor mientras la enzima permanece intacta. La inhibición reversible será competitiva si el inhibidor se une a la enzima libre y compite con el sustrato por la ocupación del sitio activo, no competitiva si el inhibidor se une tanto a la enzima libre como al complejo enzima-sustrato y acompetitiva si el inhibidor se une sólo al complejo enzima-sustrato. La inhibición irreversible ocurre cuando la unión al inhibidor altera de manera permanente la enzima, por lo común a través de una reacción covalente que la modifica de forma permanente.

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