Discusion 2 Enzimas

DISCUSIÓN BIOQUÍMICA

BLOQUE 4

13. Definir la reacción catalizada por la amilasa señalando sustrato, producto y enlace que rompe.

La amilasa es una enzima hidrolasa que tiene la función de catalizar la reacción de la hidrolisis de los enlaces 1,4 del componente α- amilasa al digerir el glucógeno y el almidon para formar azucares simples

La alfa amilasa: es una enzima que cataliza la hidrolisis de los enlaces α- glucosidicos, de los polisacáridos α- glucosidicos de alto peso molecular, como lo son el almidon y el glucógeno, que liberan glucosa y maltosa

La beta amilasa: esta actua del extremo no reductor de la cadena, catalizando la hidrolisis del segundo enlace α-1,4; rompiendo dos unidades de glucosa (maltosa)

Sustrato: almidón y glucógeno.

Producto: maltosa, glucosa, dextrinas.

Enlace que rompe: 1,4 glucosidico.

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14. Explicar la razón por la que en el diagnostico diferencial, en la evolución y en pronóstico de muchos estados patológicos son importantes los análisis enzimáticos

Se sabe que los organismos responden a los cambios que ocurren en su medio tanto interno como externo que mediante modificaciones ocurridas en el equilibrio de sus reacciones metabólicas

Las enzimas realizan funciones de vital importancia relacionada a la salud y la enfermedad debido a esto el clínico debe tomar muy en cuenta y necesita conocer el adecuado funcionamiento de las enzimas, con frecuencia el clínico utiliza enzimas y su medición para poder guiarse y ayudarse con el diagnóstico de varios estados patológicos que causan las alteraciones de estas mismas.

Algunas enfermedades en las personas como son la fibrosis quística, el Alzheimer, el cáncer entre otros se suelen caracterizar por disfunciones reguladoras las cuales a la larga suelen desatar agentes patógenos o incluso mutación genética en el paciente.

Es esencial conocer los factores que controlan las velocidades de reacciones catalizadas con enzimas para comprender la base molecular de la enfermedad. La catálisis por enzimas qué procede por medio de un mecanismo de reacción singular típicamente ocurre cuando el intermediario de estado de transición forma un enlace covalente con la enzima (catálisis covalente).

Es importante entender la cinética de las enzimas para saber cómo las condiciones fisiológicas adversas como la acidosis y alcalosis metabólica, toxinas y agentes farmacológicos afectan ese equilibrio. El estudio de la cinética de las enzimas también representa uno de los modos principales para identificar los posibles agentes terapéuticos que de una manera selectiva incrementan o inhiben las velocidades de los procesos específicos catalizados por las enzimas.

15. Enunciar los valores normales de amilasa en suero y explicar las posibles alteraciones séricas en algunos procesos patológicos: apendicitis pancreatitis, insuficiencia renal.

Los valores normales de amilasa en suero pueden variar dependiendo de los laboratorios:

Entre algunos de los valores normales están:

40 a 140 U/L

25 a 85 U/L

60 a 160 U/L

30 a 220 U/L

20 a 96 U/L

80 a 160 U/L

25 a 125 U/L

PANCREATITIS

El páncreas es una glándula grande ubicada detrás del estómago que segrega jugos digestivos en el intestino delgado a través de un tubo llamado conducto pancreático.

La pancreatitis es una inflamación del páncreas. Esto ocurre cuando las enzimas digestivas comienzan a digerir el páncreas.

La causa más común es un consumo excesivo de alcohol.

Los niveles de amilasa en la pancreatitis aguda comienzan a subir dos o hasta doce horas después de la aparición de dolor abdominal severo. Los niveles pueden ser tan altos como seis veces el rango normal. Los niveles alcanzan el máximo en 12 o 72 horas y vuelven a normalidad a los cuatro

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