Discusion 2 bioquimica

BLOQUE I

1. Explicar la clasificación de los aminoácidos con base en la naturaleza química del grupo R y diferenciar entre aminoácidos esenciales y no esenciales; analizando qué sucedería si a una persona constantemente le faltara un aminoácido esencial.

Existen 20 aminoácidos diferentes de que forman parte de las proteínas. Todos ellos son a-aminoácidos y constan de un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y un grupo distintivo llamado R unidos a un mismo carbono denominado carbono-a. El carbono-a recibe este nombre por ser el carbono adyacente al carbono del grupo carboxilo, y el grupo diferenciador de los distintos aminoácidos (R) se denomina cadena lateral.

Dado que los diferentes aminoácidos difieren unos de otros por su cadena lateral, podemos clasificarlos según el tipo de cadena lateral que posean y la polaridad del grupo R:

-Aminoácidos con grupos R apolar Alifático: su cadena lateral es alifática, y entre ellos están: la Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina y Metionina.

-Aminoácidos con grupo R Aromático: su cadena lateral contiene un anillo aromático, entre los cuales están: la Fenilalanina, Tirosina y el Triptófano.

-Aminoácidos con grupo R polar sin carga: son más hidrofílicos que los aminoácidos apolares por sus grupos funcionales que forman puentes de hidrógeno con el agua, entre estos están: la Serina, Treonina, Cisteína, Prolina, Aspagarina, y la Glutamina.

-Aminoácidos con grupo R cargado positivamente: entre estos están: la Lisina, Arginina y la Histidina.

-Aminoácidos con grupo R cargado negativamente: entre estos están: el Aspartato y el Glutamato.

Los aminoácidos esenciales son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por sí mismo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta.

Entre los aminoácidos esenciales tenemos: Isoleucina, Leucina, Lisina, Valina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptófano, Histidina y Arginina.

Pero también están los aminoácidos no esenciales, que son todos aquellos aminoácidos que el cuerpo puede fabricar o sintetizar y que no necesita hacer la ingesta directa en una dieta.

Entre los aminoácidos no esenciales tenemos: Alanina, Aspagarina, Aspartato, Cisteína, Glicina, Glutamato, Glutamina, Prolina, Serina, Tirosina, Hidroxilisina e Hidroxiprolina.

La carencia de aminoácidos esenciales limita el desarrollo del organismo, ya que sin ellos no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear nuevos tejidos, crecer o digerir los alimentos, entre muchas otras funciones básicas de nuestro organismo.

1. Explicar cómo se unen los aminoácidos para formar una cadena polipeptídica, las características de esa unión y la orientación de la cadena.

Los péptidos son cadenas de aminoácidos, es decir, dos moléculas de aminoácidos pueden unirse de forma covalente a través de un enlace amida sustituido, denominado enlace peptídico, formando un dipéptido. Este enlace se forma eliminando los elementos del agua del grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino de otro.

Ahora bien, es posible unir más de dos aminoácidos, para lo cual se pueden unir muchos aminoácidos dando como producto un polipéptido, teniendo un enlace polipeptídico.

Características de la unión polipeptídica:

-El extremo amino se coloca a la izquierda y el extremo carboxilo a la derecha. -Los péptidos se nombran empezando por el residuo amino-terminal.                -Las unidades de aminoácidos de un péptido se denominan frecuentemente residuos (la parte que queda tras perder un átomo de hidrógeno de su grupo amino y una porción hidroxilo de su grupo carboxilo).                                          -Los péptidos pueden distinguirse por su comportamiento de ionización.             -Los péptidos tienen curvas de titulación características y pH isoeléctricos característicos a los que no se desplazan en un campo eléctrico.                                                                                                                              -Los enlaces polipeptídicos de las proteínas son bastante estables, con una vida media de alrededor de 7 años en la mayoría de las condiciones intracelulares.                                                                                                              

 Objetivo 3. Describir en qué consiste la estructura primaria de una proteína y los enlaces que la estabilizan.

La estructura primaria de una proteína es el número y la secuencia de residuos de aminoácidos, que está determinada genéticamente y son la expresión de la información genética. De la estructura primaria dependen todas la estructuras o niveles de organización de una proteína y por lo tanto su función. Es estabilizada por dos tipos de enlace covalente. La estructura primaria es una descripción de los todos los enlaces covalentes (principalmente enlaces peptídicos y puentes disulfuro. El elemento más importante de la estructura primaria es la secuencia de los residuos de aminoácidos.

Residuo: este término refleja la pérdida de los elementos del agua cuando un aminoácido se una a otro. Los enlaces covalentes que las estabilizan son enlaces disulfuro cruzados.

Objetivo 4. Definir estructura secundaria de una proteína y los enlaces que estabilizan a la α hélice, hoja plegada β y triple hélice de la colágena.

La estructura secundaria está constituida por patrones de plegamiento regular entre los residuos de aminoácidos cercanos en un segmento de la cadena polipeptídica, que se repite de forma regular dando origen a una estructura periódica.

Las estructuras secundarias son:

La Hélice α: es una estructura habitual en las proteínas y la disposición más sencilla que puede asumir una cadena polipeptídica. En esta estructura el esqueleto polipeptídico se encuentra estrechamente enrollado alrededor de un eje imaginario dibujado longitudinalmente por el centro de la hélice y los grupos R de los residuos de aminoácidos. El giro de la α hélice es dextrógiro en todas las proteínas. La estructura se encuentra estabilizada por un enlace de hidrógeno entre el átomo de hidrógeno unido al átomo de nitrógeno electronegativo, de un enlace peptídico y el átomo de oxígeno carbonílico  electronegativo del cuarto aminoácido. Cada vuelta sucesiva de la hélice α mantiene unida a las vueltas adyacentes mediante tres o cuatro enlaces de hidrógeno que proporcionan a la estructura global una estabilidad considerable.

Los tipos de restricciones que afecta la estabilidad de la hélice α son:

• Repulsión electrostática de residuos de aminoácidos sucesivos con grupo R cargado.
• Volumen de los grupos r adyacentes
• Interacciones entre los grupos R de aminoácidos separados tres o cuatro residuos.
• La presencia de residuos de glicina y prolina.
• La interacción entre los residuos de aminoácidos en los extremos de la hélice alfa.

Estructura secundaria repetitiva: Conformación Beta.

Organiza las cadenas polipeptídicas en forma de hoja. En esta conformación el esqueleto de la cadena polipeptídica se encuentra extendida en zig-zag en lugar de plegarse como una hélice. En esta disposición denominada hoja β, se forman enlaces de hidrógeno entre segmentos adyacentes de cadena polipetídica. Los segmentos individuales que forman una hoja beta son normalmente cercanos dentro de la cadena polipeptídica, pero también puede estar muy beta distantes uno de otro en la secuencia lineal del polipéptido.

Conformación de las β queratinas de:

1. Fibroína de la seda
2. Fibroina de la tela de araña tiene muchps residuos de glicina y alanina, lo que permite, un empaquetamiento compacto ya que son los grupos R más pequeños.

Giros β: son frecuentes en las proteínas globulares con una estructura de plegamiento compacto. Los giros beta que conectan los extremos adyacentes de los segmentos de hojas beta antiparalelas son especialmente frecuentes. Esta estructura forma un giro cerrado de 180° en el que están involucrados cuatro residuos aminoácidos formando un enlace de hidrógeno interresidual. Los giros β se encuentran a menudo cerca de las superficies de las proteínas, donde los grupos peptídicos de los dos residuos aminoácidos centrales en el giro pueden formar enlaces de hidrógeno con el agua.

Triple hélice colágena: El colágeno es una estructura superenrrollada, pero con estructura terciaria y cuaternaria específicas: tres cadenas polipeptídicas separadas denominadas α, están superenrrolladas una alrededor de la otra. En el colágeno el enrollamiento superhelicoidal es dextrógiro, en sentido opuesto a la hélice levógira de las cadenas alfa. El colágeno normalmente contiene un 35% de gly, 11% de Ala y 21% de Pro y de 4-Hyp. El contenido de aminoácidos habituales en el colágeno está relacionado con restricciones características de la hélice del colágeno. La secuencia de aminoácidos del colágeno corresponde generalmente a la repetición de un tripeptido del tipo Gly-X-Y donde x es a menudo Pro e Y es a menudo 4-Hyp. Estos residuos permiten el marcado giro de la hélice del colágeno. El estrecho empaquetamiento de las cadenas alfa en la triple hélice del colágeno proporciona más fuerza de tensión que un cable de acero de idéntica sección. Las fibrillas de colágeno son entramados supramoleculares constituidos por una triple hélice de moléculas de colágeno. Las cadenas alfa de las moléculas de colágeno y las moléculas de colágeno de las fibrillas están entrelazadas por enlaces covalentes poco habituales en los que intervienen residuos de Lys, HyLys (5-hidroxilisina) o His presentes en algunas de las posiciones de X o Y. La rigidez y la fragilidad cada vez mayores del tejido conjuntivo en las personas de mayor edad son el resultado de la acumulación de entrecruzamientos covalentes en las fibrillas de colágeno a medida que envejecemos.

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