ENZIMAS: ESTRUCTURA, CARACTERISTICAS Y FUNCIONES

 VIDEO 1. ENZIMAS: ESTRUCTURA, CARACTERISTICAS Y FUNCIONES

1. ¿Qué son las enzimas y como catalizan la reacción? Son proteínas formadas por todas las células de los organismos, catalizan la reacción bajando la energía requerida para pasar del sustrato al producto.
2. ¿Qué tipo de proteína son las enzimas y que forma tienen? Son proteínas globulares con forma esférica.
3. ¿Cuál es su principal característica? Son moléculas que van  acelerar la velocidades de reacción en el metabolismo que están disminuyendo su energía.
4. ¿Sobre qué molécula actúa la enzima para formar productos? En el sustrato.
5. ¿Qué es la velocidad de reacción? Es la cantidad de producto formado por unidad de tiempo.
6. ¿Qué es la energía de activación? Es la mínima energía que se necesita para iniciar una reacción química
7. ¿Qué es una apoenzima? Es la parte proteica de la enzima, sin cofactores o grupos prostéticos y es catalíticamente inactivo
8. ¿Qué es un cofactor? Son pequeñas moléculas orgánicas o inorgánicas no proteica, que requiere la apoenzima para ser activa
9. ¿Qué es la holoenzima? Es la enzima activa formada por la adición de cofactores o grupos prostéticos a la apoenzima
10. ¿Qué factores afectan la actividad enzimática? La temperatura, pH, concentración de enzima.

VIDEO 2. ENZIMAS GENERALIDADES PASTOR

1. ¿De qué naturaleza son las enzimas? De naturaleza proteica.
2. Es en la que el inhibidor tiene estructura similar al sustrato y los dos compiten por unirse al sitio activo de la enzima: INHIBICION COMPETITIVA.
3. Es en la que el inhibidor se une a la enzima en sitio diferente al sitio activo y esta unión ocasión a cambios de la estructura de la enzima y no es capaz de unirse al sustrato: INHIBICION NO COMPETITIVA
4. ¿Sobre qué actúan las enzimas? Actúan sobre un sustrato al que cataliza y convierte en producto.
5. ¿De qué se compone una enzima? Fracciones proteicas (apoenzima) y no proteicas (cofactor).
6. ¿Cómo se forma un holoenzima? Se forma de la unión de la apoenzima que no tiene poder catalítico con el cofactor que sería nuestro grupo activador con poder catalítico.
7. ¿Qué es una proteína inactiva y una proteína activa? Inactiva=sin la unión del cofactor, activa: tiene la unión del cofactor.
8. ¿Qué pasa si el cofactor tiene una vitamina o un ion metálico? Si tiene una proteína es un cofactor orgánico, si tiene un ion metálico es un cofactor inorgánico
9. ¿Qué tipo de enlace tienen las coenzimas y los grupos prostético? Enlace no covalente y enlace covalente.
10. ¿De QUE TIPOS PUEDEN SER LAS ENZIMAS? INTRACELULARES (donde están la mayoría de las enzimas y EXTRACELULARES (como las enzimas digestivas).

           VIDEO 3.         Modelos enzimáticos

1. ¿Qué es el sitio activo? Es una hendidura que está en el interior (centro) hidrófobo de la enzima esta parte es la que tiene la afinidad por el sustrato y entra en contacto íntimo con él.
2. ¿Cuál es la forma del sitio activo? Es tridimensional y representa una pequeña parte del volumen toral de la enzima.
3. ¿De qué es responsable el sitio activo? Es responsable de la especificidad enzimática porque la cadena lateral del aminoácido solo permite el acoplamiento DEL COMPUESTO EN CIERTAS ESTRUCTURAS.  
4. ¿Qué hace el aminoácido en el sitio activo? Su cadena lateral actúa sobre el sustrato y lo retiene por una unión no covalente como lo son interacciones hidrofobicas y puentes de hidrogeno.
5. ¿Cuáles son los tipos de aminoácidos? Son  Aminoácidos prescindibles (le dan estructura tridimensional) Aminoácidos de unión (se unen al sustrato) Aminoácidos imprescindibles (son catalíticos y son los que transforman el sustrato en producto).
6. ¿Cuáles son las dos regiones del sitio activo?  Sitio de unión y sitio activo
7. ¿Qué es el sitio de unión? Es el que está formado por los aminoácidos de unión que están en contacto directo con el sustrato y forman enlaces no covalentes.
8. ¿Qué es la especificidad absoluta? Es aquella que también puede ser llamada especificidad del sustrato y se explica por el modelo de Fisher (llave-cerradura) y explica que el sitio activo es rígido (inmóvil) y el sustrato debe tener una estructura para encajaren él.
9. ¿Qué es la especificidad relativa? También es llamada especificad de grupo y son las enzimas que unen 2 o más sustratos que son análogos químicos, se explica con el modelo de kosland el cual postula que el sustrato se une al centro activo induciendo cambios con formaciones no covalentes.
10. ¿Qué pasa en el sitio activo? Las enzimas logran transformar una solución homogénea en heterogénea al concentrar el sustrato aumentando la velocidad de reacción.

VIDEO 4. Mecanismo de acción de las enzimas Enzimas Parte III

1. ¿A qué velocidad transcurren las reacciones químicas espontaneas? A una velocidad muy baja.
2. ¿Qué se emplea para acelerar la velocidad de la reacción? Catalizadores
3. ¿Qué tipos de catalizador son las enzimas? catalizadores bilógicos
4. ¿En dónde se encuentran los catalizadores biológicos? En los seres vivos
5. ¿Cómo se denominan las enzimas? como proteínas.
6. ¿Qué hay en su estructura? Aminoácidos
7. ¿Por qué cadenas está formado el sitio activo? Por las cadena R de los aminoácidos
8. ¿Cuántos aminoácidos pueden tener un enzima? Entre 60 y 500 aminoácidos
9. ¿Cuántos aminoácidos constituyen la triada catalítica? 3 aminoácidos.
10. ¿Cuáles son los aminoácidos de la triada catalítica? Aminoácido nutriofilico, base y una aminoácido haz.

VIDEO 5. Factores de la actividad enzimática, pH, Temperatura. Enzimas

1. ¿En dónde radica el pH sobre la actividad enzimática?  Radica en que el grupo carboxilo y el grupo amino y los grupos presentes en la cadena son ionizables y pueden tener una carga eléctrica positiva, negativa o neutra.
2. ¿Qué hace el PH? Favorece la actividad enzimática y oscila éntrelos 5 y 9  
3. ¿Porque la enzimas son sensibles al pH? Porque si  este modifica desnaturaliza la proteína y por tanto pierde su actividad catalítica
4. ¿Qué provoca un aumento o disminución del pH? Si ESTE ESTA EN RELACION CON EL PH OPTIMO provoca una disminución en la velocidad de la reacción.
5. ¿Cuál es el pH de la pepsina? 1.5
6. ¿Qué pasa en la desnaturalización irreversible? Es la ruptura de los enlaces que estabilizan la estructura primaria
7. ¿Qué pasa en la desnaturalización reversible? Es la ruptura de los enlaces que estabilizan la estructura secundaria, terciaria o cuaternaria de las proteínas.
8. ¿Qué hace la temperatura? Aumenta la energía cinética y la entropía.
9. ¿Qué hace el aumento de temperatura en una reacción? Acelera la reacción dentro de un intervalo de tiempo donde la enzima es estable y permanece activa.
10. ¿Qué otro factor puede aumentarla velocidad de reacción? la concentración del sustrato es constante y la concentración de la enzima se aumenta.

VIDEO 6 Y 7 (SON EL MISMO LINK) . Clases Enzimaticas. Enzimas parte V

1. ¿Qué catalizan las oxidoreductasas? Las reacciones REDOX
2. ¿Qué debe de estar presente en las reacciones redox? El aceptor y el dador electrónico
3. ¿Cuáles son las subclases de las oxidoreductasas? Deshidrogenasas, reductasas ,oxidasas , oxigenasas ,catalasas y peroxidasas.
4. ¿Qué hacen las oxigenasas? Transfieren O2
5. ¿Qué hacen las catalasas y peroxidasas? Reducen el h20
6. ¿Qué hacen las reductasas? Fijan hidrogeno
7. ¿Qué hacen las deshidrogenasas? Sustraen el hidrogeno
8. ¿Cuáles son las tranferasas? Son aquellas que transfieren de un grupo de atomos una molecula a otra.
9. ¿Cuáles son 2 de las subclases de las transferasas? Metiltransferasas y glucositransferasas.
10. ¿Qué son las hidrolasas? Son las que catalizan reacciones de hidrolisis.

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