ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEINAS

ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEINAS

1. ¿A qué se le llama estructura terciaria?

A las disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína.

1. ¿De qué es responsable la estructura terciaria?

De conferir las propiedades biológicas de la proteína.

1. ¿Cuáles son los tipos de estructuras terciarias?

Estructuras terciarias de tipo fibroso y estructuras terciarias de tipo globular.

1. ¿Por medio de que se realizan las uniones entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica?

Se realizan por medio de enlaces entre las cadenas laterales R de los aminoácidos.

1. ¿Qué tipo de estructura terciaria posee una forma esférica?

Las proteínas con estructura terciaria de tipo globular.

1. ¿De que tratan las fuerzas electroestáticas?

Se trata de enlaces de tipo iónico entre grupos con cargas eléctricas opuestas.

1. ¿Cómo se da el plegamiento terciario?

Primero se agrupan conjuntos de estructuras denominadas dominios que luego se articulan para formar la estructura terciaria definitiva.

1. ¿Por qué se caracterizan las proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso?

Se caracterizan porque sus cadenas peptídicas forman moléculas alargadas e insolubles en agua.

1. ¿Por qué se caracterizan las proteínas de con estructura terciaria de tipo globular?

Se caracterizan porque las cadenas peptídicas se enrollan sobre sí mismo de forma y manera muy compacta dando lugar a moléculas casi esféricas.

1.  Caracteristicas de la mioglobina:

R/ Proteína globular, con la superficie polar y el interior apolar, El interior de la mioglobina solo contiene residuos no polares.

1. ¿Cuantos residuos contiene la cadena polipetidica más sencilla?

R/ 153 residuos de aminoácidos.

1. ¿Como se estabiliza las fuerzas de las estructuras terciarias?

R/ Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen entre las distintas cadenas laterales de los AA que la componen.

1.  Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos:

R/ Covalentes y No covalentes.

1.  ¿A qué se deben los enlaces covalentes?

R/Los enlaces covalentes pueden deberse a la formación de un puente disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a la formación de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxílico (Glu o Asp).

1.  Tipos de enlaces covalentes:

R/ fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto, puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares y fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo.

1.  ¿Tipos de cadenas y fuerza en los enlaces no covalentes?

R/cadenas laterales de AA polares interacciones hidrofóbicas, cadenas laterales apolares y fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo.

1.  Peso molecular de la mioglobina:

R/ 17.000 Daltons.

1. ¿Las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia?

R// El interior de la molécula

1.  ¿Las cadenas laterales de los aminoácidos polares se localizan en?

R// La superficie de la molécula

1.   ¿Las cadenas laterales de los aminoácidos polares interaccionan con el agua permitiendo?

R// Que la proteína permanezca en disolución

1.  ¿En la estructura terciaria que tipo de enlace es el que aporta más estabilidad?

R// El de tipo covalente

1.  ¿Entre los enlaces no covalentes cuales son las interacciones más importantes?

 R// Las de tipo hidrofóbico, ya que exigen una gran proximidad entre los grupo apolares de los AA.

1.  ¿Cuando una proteína se desestabiliza y pierde su estructura tridimensional característica de manera que pierde su función y, a menudo precipita este fenómeno se conoce cómo?

R// Este fenómeno se conoce con el nombre de desnaturalización.

1.  ¿Las  regiones que constituyen un nivel estructural intermedio entre las estructuras secundaria y terciaria reciben el nombre de?

R// Dominios

1.  ¿La desnaturalización puede ser?

R// Reversible o Irreversible

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