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El átomo de oxigeno comparte dos electrones con los átomos de hidrogeno. El núcleo del oxígeno se desplaza a los electrones de los núcleos del hidrogeno, los deja con una pequeña carga positiva y regiones levemente negativas, existiendo regiones dé


Enviado por   •  14 de Mayo de 2017  •  Apuntes  •  10.982 Palabras (44 Páginas)  •  250 Visitas

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SEMINARIO BIOQUIMICA GENERAL

25 de Marzo del 2015

Seminario I: Agua y equilibrio Ácido – Base

  1. Describa detalladamente la estructura del agua.

El agua es el componente esencial de todo ser vivo, siendo el disolvente general biológico. Se trata de la biomolécula de naturaleza inorgánica que representa el medio en el que ocurren la mayoría de las reacciones celulares del metabolismo, siendo la sustancia más necesaria de la vida.

La molécula del agua es polar, tiene una carga total neutra, pero los electrones se distribuyen en proporciones desiguales, lo cual hace que la molécula sea un dipolo.

El átomo de oxigeno comparte dos electrones con los átomos de hidrogeno. El núcleo del oxígeno se desplaza a los electrones de los núcleos del hidrogeno, los deja con una pequeña carga positiva y regiones levemente negativas, existiendo regiones débilmente negativas cerca del átomo de oxígeno.

[pic 1]

  1. Explique en que consiste un enlace o puente de hidrogeno. Mencione ejemplos de biomoléculas que formen este tipo de enlaces.

Es la atracción entre un dos átomo electronegativo y un átomo de hidrogeno unido covalentemente a otro átomo electronegativo, es decir se forma una fuerza dipolo – dipolo con un átomo de hidrogeno cargado positivamente unido a un átomo de nitrógeno, oxigeno o flúor que poseen carga negativa.

En ejemplos encontramos a las proteínas y a los ácidos grasos.

  1. Describa otros tres tipos de interacciones débiles presentes en las biomoléculas.

Encontramos los enlaces iónicos, que es un enlace químico que se caracteriza por una transferencia de uno o más electrones de un tipo de ion a otro, fuerzas iguales se repelen mientras que distintas se atraen.

También encontramos las interacciones de Van Der Waals, que son una forma de interacción producidas por la cercanía, se genera cuando dos átomos están a muy corta distancia entre sí.

Por último, están las interacciones hidrofóbicas las cuales se producen cuando al plegarse un péptido, los radicales hidrófobos se acercan debido a que son excluidos por el agua.

  1. ¿Cuál es la concentración de H+ de una solución con Ph de a) 3.82; b) 6.52; c) 11.11?

-Log [H+] = LogpH → [H+] = 10-pH 

  1. [H+] = 10-3.82  1.516*10-4M
  2. [H+] = 10-6.52  3.020*10-7M
  3. [H+] = 10-11.11  7.762*10-12M

  1. Defina solución amortiguadora o tamponante (Buffer) y describa un par de ejemplos en sistema biológicos.

Las soluciones buffer o amortiguadoras son capaces de mantener su pH en valores aproximadamente constantes, aun cuando se agreguen pequeñas cantidades de ácido – base o se diluya la solución.

Por ejemplo: El pH del cuerpo humano varía mucho de un fluido a otro, en el pH de la sangre, el cual es alrededor de 7.4 o el del jugo gástrico es de aproximadamente 1.5. Generalmente, estos valores de pH, que son muy importantes para el funcionamiento adecuado de las enzimas y del balance de la presión osmótica, se mantienen gracias a las soluciones amortiguadoras.

  1. Calcule el pKa del ácido láctico si una solución de ácido láctico 0.01M y de lactato 0.087M tiene un pH de 4.8.

pH = pKa + Log [A-]/ [HA+], donde A- es lactato 0.087M y HA+ es ácido láctico 0.01M

4.8 = pKa + Log [0.087]/[0.01]

4.8 = pKa + 0.939

4.8 – 0.989 = pKa

3.861 = pKa

Este resultado se obtiene gracias a la ecuación de Henderson – Hasselbach.

  1. ¿Cómo podría saber el rango útil de pH de un determinado buffer?

Un buffer tiene la mayor capacidad de amortiguación dentro del rango de pH comprendido entre ± 1 más pKa del sistema. Se dice que un rango útil de un buffer es cuando se cumple lo siguiente:

- 0.1 ≤ [base]/ [ácido] ≤ 10, se le aplica log a todo.

- 1 ≤ [base]/ [ácido] ≤ 10.

Como pH = pKa + Log [base]/ [ácido].

Entonces, se dice que el rango útil es cuando el pH es igual a pKa ± 1 y la máxima capacidad reguladora va a ser cuando [base]/ [ácido] es igual a 1.

Es decir, log [base]/ [ácido] = Log 1 = 0.

El pH = pKa.

  1. El pH del contenido del estómago es alrededor de 1.5 y el pH del intestino delgado es alrededor de 6.0. ¿Se absorbe más aspirina hacia el torrente sanguíneo en el estómago o en el intestino delgado? Justifique su respuesta.

La aspirina es un ácido débil con pKa de 3.5. Se absorbe en la sangre a través de las células que cubren el estómago y el intestino delgado. La absorción requiere el paso a través de la membrana plasmática, la velocidad de la cual requiere y viene determinada por la polaridad de la molécula. Las moléculas cargadas y muy polares pasan lentamente, mientras que las que son hidrofóbicas y neutras pasan rápidamente.

En conclusión, se absorbe más cantidad de aspirina en el estómago porque al estar menos cargados, su absorción al torrente es más rápida.

01 de Abril del 2015

Seminario II: Aminoácidos – estructura y función de las proteínas

  1. Explique las características de un enlace peptídico y mencione la importancia que tienen estas características en las estructuras tridimensionales de la cadena polipeptídica.

El enlace peptídico es un enlace tipo covalente que se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) del primer aminoácido y el grupo amino (-N+H3) del aminoácido que viene a continuación, debido al desprendimiento de una molécula de agua.

Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace peptídico (-C-N-) determina la disposición espacial de este en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que forman. Sin embargo, en su estado natural sólo adoptan una única conformación tridimensional que se llama conformación nativa, que es directamente responsable de la actividad de la proteína. Además genera un pequeño dipolo.

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