Funciones De La Hemoglobina

FUNCIONES DE LA HEMOGLOBINA

Puntos generales

La hemoglobina posee una forma sigmoidea en su curva de disociación la cual es causada por la Cooperatividad (interacción hemo-hemo) y esta Cooperatividad se genera por la presencia de hb relajada y tensa, también tengamos en cuenta que entre los procesos mas importantes se encuentra el efecto Bohr que halla una relación entre el Ph, el CO2 y la afinidad del oxígeno, asimismo favorece la función de tampón de la hemoglobina.

(Lloyd H. Smith, A.H Samiy, James B. Wyngaarden FISIOPATOLOGIA PRINCIPIOS BIOLÓGICOS DE LA ENFERMEDAD, Editorial Panamericana ISBN: 950-06-1975-X, ISBN: 84-7903-057-7 pg 199-200)

Cooperatividad

La hemoglobina con cuatro subunidades (Dos cadenas alfa y dos betas) en las cuales se adhieren cuatro moléculas de oxígeno, para empezar a hablar de Cooperatividad debemos tener en cuenta cuándo hay una conformación tensa( T) o una conformación relajada (R) y el porqué de un cambio de T a R.

La desoxihemoglobina corresponde al estado T el cual posee características como: Una baja afinidad con el oxígeno, una mayor cantidad de enlaces iónicos en subunidades y que en ese estado la hemoglobina libera oxígeno. La oxihemoglobina corresponde al estado R y posee características contrarias a la conformación T, alta afinidad con el oxígeno, menor cantidad de enlaces iónicos y la hemoglobina capta el oxígeno

Pero, ¿cómo se realiza un cambio de T a R? , Cuando el ion hierro se mueve hacia el plano de la porfirina, el residuo de histidina unido al quinto lugar de coordinación se mueve con él. Este residuo de histidina forma parte de una hélice alfa, que también se mueve. El extremo carboxilo de esta hélice alfa está situado a la interfaz entre los dos dímeros la transición se transmite a otras subunidades (H,proximal y la hélice lo cual genera una modificación en la subunidad, rompimiento de enlaces iónicos y eso es una de las causas de tender a la relajación es asi que la molécula se prepara para recibir a la siguiente y se facilite esto, es asi que la segunda unión necesita menos modificiaciones pues estas ya se habrían producido en la primera lo mismo ocurre con las siguientes moléculas haciendo que cada vez aumente la afinidad de oxígeno

.Ecuación de Hill:

Al calcular el índice de Cooperatividad(incremento de pO2 necesario para cambiar Y de el 10% de centros ocupados hasta el 90%) se puede obtener el coeficiente de Hill, también debemos de tener en cuenta que el valor de Nh en la hemoglobina es 2,8 (se requiere un cambio de 4,8 veces en la concentración de oxígeno para modificar el porcentaje de centros ocupados)

(www.whfreeman.com/tymoczko2e , Thomas Devlin, BIOQUÍMICA, Editorial Reverté,ISBN:84-291-7208-4, PG:399-402)

Transporte de oxígeno

“La cantidad de O2 transportado a través de la membrana alveolar por unidad de tiempo es un producto de la capacidad de difusión de la

membrana por unidad de tiempo y la diferencia de pO2 entre el gas alveolar y la sangre del capilar pulmonar. Esta membrana es de

alrededor de 0,2 μm de grosor y consiste de surfactante, epitelio alveolar, membrana basal, tejido intersticial y endotelio capilar. El O2 es

transportado pasivamente a través de la membrana del capilar alveolar. En el tejido pulmonar normal la resistencia al movimiento

del gas a través de esta membrana es prácticamente despreciable, un factor que contribuye levemente a crear un gradiente de

O2 alvéolo-capilar es el tejido pulmonar, incluyendo macrófagos metabólicamente activos que captan O2 directamente del gas

alveolar. La expulsión de CO2 en la circulación pulmonar resulta en un aumento en el pH intracelular.

La sangre de los capilares pulmonares se mezcla con sangre de las venas bronquiales, pleurales y de Tebesio. En condiciones normales este

“shunt” produce una caída de la pO2 en las venas pulmonares a 90 mm Hg. Esta presión parcial de O2 se mantiene hasta que la sangre

alcanza las arteriolas.

La difusión de O2 dentro y fuera del eritrocito

es incrementada

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