Glosario de Biomoléculas.

Glosario Biomoléculas

1.- Catabolismo: es uno de los dos grupos de clasificación de vías metabólicas; se refieren a aquellas reacciones que transforman combustible en energía celular. Convierten la energía en formas biológicamente útiles. Se pasa de estructuras complejas a más simples, se degrada. Bioquímica, L.Stryer, 7ª edición. Capítulo 15

2.- Anabolismo: vía es uno de los dos grupos de clasificación de vías metabólicas; se refiere a aquellas que precisan energía tales como la síntesis de glucosa, grasas o DNA. Utiliza las formas utilizables de energía producidas en el catabolismo para generar estructuras complejas a partir de otras más sencillas, o conseguir estados ricos de energía partiendo de otros pobres en ella.

Bioquímica, L.Stryer, 7ª edición. Capítulo 15

3.- Autotrofía: es el nombre que recibe el tipo de nutrición que se da en organismos que sintetizan todo su alimento a partir de sustancias inorgánicas, no dependen de nadie. Estos organismos producen materia orgánica y su fuente de carbono es el CO2. La energía la adquieren bien de la luz o bien de reacciones químicas que se dan en su interior.

Diccionario Oxford de Bioquímica y Biología Molecular (pág. 61)

4.- Quimiótrofo: organismo que capta la energía de fuentes químicas. Los quimiotrofos se dividen en quimioautótrofos y quimioheterótrofos.

Diccionario Oxford de Bioquímica y Biologia Molecular (pág. 114)

5.- Evolución por endosimbiosis: La simbiosis es la coexistencia, mediante un contacto físico, de dos o más especies diferentes de organismos durante la mayor parte de su vida. Ha sido un mecanismo fundamental de la evolución: para producir cambios evolutivos rápidos, las relaciones simbióticas que se convierten en permanentes son más eficaces que las mutaciones al azar.

http://cienciaysalud.laverdad.es/biociencias/evolucion/endosimbiosis-darwin-margulis-article.html

6.- Reacción exoergónica: que liberan energía para el trabajo celular a partir del potencial de degradación de los nutrientes orgánicos.
 http://quimica.laguia2000.com/conceptos-basicos/reacciones-endergonicas-y-reacciones-exergonicas

7.- Efecto hidrofóbico: es el efecto por el cual las moléculas apolares tienen una tendencia mayor a asociarse unas con las otras con agua que si lo hicieran con un disolvente menos polar. Esto es debido a que las interacciones entre estas moléculas y el agua no son tan favorables como las mutuas entre las moléculas de agua. Por lo que las moléculas apolares no pueden participar en los puentes de hidrógeno ni en las interacciones iónicas. Así pues los de agua forman especies de jaulas alrededor de las moléculas apolares , resultando estar más ordenadas que estas libres en la disolución. Al entrar en contacto las moléculas apolares pueden liberar moléculas de agua que interactuarán libremente con el conjunto del agua.

Bioquímica, L.Stryer, 7ª edición. Capítulo 4

8.- Interacciones no-covalentes: son todas aquellas que se dan por enlaces no covalentes y que, a pesar de ser más débiles que las covalentes, son esenciales para los procesos bioquímicos. Hay 4 tipos fundamentales: interacciones electrostáticas, puentes de hidrógeno, interacciones de Van der Waals y las interacciones hidrofóbicas.

Bioquímica, L.Stryer, 7ª edición. Capítulo 4

9.- Aminoácidos proteogénicos: también llamados α-aminoácidos. Encontramos 20 de los cuales se pueden separar según su estructura encontrando los α-aminoácidos aromáticos, los α-aminoácidos alifáticos y los α-aminoácidos con azufre.

http://rua.ua.es/dspace/bitstream/10045/10019/6/Guillena%20Townley,%20Gabriela_5.pdf (Universidad de Alicante)

10.- Zwitterion: es el ión dipolar donde fundamentalmente se encuentran los aminoácidos en disolución a pH neutro.

Bioquímica, L.Stryer, 7ª edición. Capítulo 2

11.- Punto isoeléctrico: es el valor de pH por el cual las partículas de una solución coloidal no tienen carga eléctrica sino que son neutras.

Bioquímica, L.Stryer, 7ª edición. Capítulo 2

12.- Modificaciones post-traduccionales: Las modificaciones postraduccionales de las proteínas inducen una gran variedad de cambios estructurales y funcionales y constituyen un mecanismo esencial de regulación de su actividad biológica. El conocimiento de estas modificaciones es clave para comprender la biología celular, el mecanismo de acción de muchos fármacos y para diseñar nuevas estrategias terapéuticas.

http://www.sebbm.es/ES/divulgacion-ciencia-para-todos_10/modificaciones-postraduccionales-de-proteinas-mecanismos-clave-en-el-control-de-su-actividad_634

13.- Proyección de Fischer: Proyección de Fischer: Representacion bidimensional de la estructura tridimensional de una molécula quiral del tipo R1CHXR2. Los átomos que en los laterales sobresalen del plano y los verticales se meter hacia dentro del plano, generalmente.

Diccionario Oxford de Bioquímica y Biologia Molecular (pág. 243)

14.- Carbono α en aminoácidos: carbono constituye el centro tetraédrico de un aminoácido y está sustituido por 3 sustituyentes fijos (NH2, COOH y H) y una cadena R que varía dependiendo el aminoácido.

Diccionario Oxford de Bioquímica y Biologia Molecular (pág. 31)

15.- Convención de Fischer en la asignación de la configuración de α-aminoácidos: la molécula de gliceraldehido que contiene el OH a la derecha es denominada dextrógira. A partir de esto, los aminoácidos hay que convertirlos en gliceraldehido para ver en que lado tienen el OH y asi poder definir si es D-AA o L-AA.

Diccionario Oxford de Bioquímica y Biologia Molecular (pág. 243)

16.- Fluorescencia de triptófanos: la estructura del triptófano es un anillo indol unido a un grupo metileno (-CH2-); el grupo indol consiste en dos anillos aromáticos i un grupo NH. Esta estructura, sobre todo los anillos aromáticos le aportan fluorescencia.

Bioquímica, L.Stryer, 7ª edición. Capítulo 2

17.- Estructura secundaria de una proteína: es como se conocen a los segmentos plegados formados por la unión de puentes de hidrógeno entre los grupos N-H y C=O de los aminoácidos del péptido que se encuentran unos cercanos a los otros en secuencia lineal.

Bioquímica, L.Stryer, 7ª edición. Capítulo 2

18.- Estructura cuaternaria de una proteína: se refiere a el ordenamiento espacial de las distintas cadenas polipeptídicas de una proteína (subunidad) y en la naturaleza de las interacciones entre estas.

Bioquímica, L.Stryer, 7ª edición. Capítulo 2

19.- Enlace peptídico: es la unión formada por la unión del grupo alfa carboxilo de un aminoácido al grupo alfa amino de otro aminoácido.

Bioquímica, L.Stryer, 7ª edición. Capítulo 2

20.- Diagrama de Ramachandran: son unas representaciones bidimensionales que permiten visualizar los valores permitidos de las combinaciones posibles de rotación alrededor de los enlaces psi y fi de un polipéptido.

Bioquímica, L.Stryer, 7ª edición. Capítulo 2

21.- Digestión triptica: la digestión tríptica se basa en el hecho de que las proteínas que ya han cumplido su función deben ser degradadas para reciclar sus aminoácidos. La degradación de proteínas se puede dar por diversas enzimas; en este caso la enzima tripsina que rompe los enlaces péptidos mediante la hidrólisis (adición de una molécula de agua).

Bioquímica, L.Stryer, 7ª edición. Capítulo 2

22.- Hélice 310: Se denomina con este nombre porque contiene 3 restos por vuelta de hélice y 10 átomos encerrados en el anillo. Corresponde a los ángulos [pic 1]=-49º y [pic 2]=-26º. Al igual que la hélice a las cadenas laterales de los aminoácidos sobresalen hacia el exterior del esqueleto helicoidal. Su estabilidad se debe a la formación de puentes de hidrógeno entre el grupo carbonilo y el grupo amida del enlace peptídico de los restos i e i+3, respectivamente.

http://gmein.uib.es/moleculas/proteinas/Helice3_10/Helice3_10_jmol.html

23.- Hoja β antiparalela: está formada por dos o más cadenas polipeptídicas, llamadas hebras β. Estas están casi completamente extendidas en vez de estar enrolladas y empaquetadas como en la hélice α. En el ordenamiento antiparalelo, los grupos NH y CO de cada aminoácido están unidos respectivamente a un grupo CO y NH situados en la cadena adyacente.

Bioquímica, L.Stryer, 7ª edición. Capítulo 2

24.- Reacción de Edman: o degradación de Edman es un método para marcar y separar el amino terminal del péptido sin perturbar los enlaces peptídicos entre los otros residuos de aminoácidos. Separa secuencialmente el extremo amino terminal de un residuo después del otro. Consiste en que el fenilisotiocianato reacciona con el grupo amino terminal para formar un derivado de feniltiocarbomato. Después bajo condiciones de acidez suave, se libera un derivado cíclico (PTH-aminoácido) del aminoácido terminal, lo que deja un péptido intacto acortado en un aminoácido. El compuesto cíclico se puede analizar por procedimientos cromatográficos, este procedimiento se puede repetir en el péptido acortado dando de nuevo PTH-aminoácido que de nuevo se puede identificar por cromatografía. Con tres vueltas de esta degradación se puede revelar la secuencia completa de un hexapéptido.

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