Hoja de Trabajo – Bioquimica I Aminoacidos

Hoja de Trabajo – Bioquimica I

Aminoacidos

Instrucciones:

• Hacer individualmente.
• Realizar esta hoja de trabajo NO le garantiza ganar el examen – es una guía de estudio muy simple.
• Notara que hay preguntas que no se cubrieron en clase – se recomienda revisar el libro de texto o Internet para contestarlas.
• Subir al Portal en la fecha indicada en formato digital (Adobe).

1. ¿Cuál es el Aminoácido más grande?

• Triptófano

1. ¿Cuál es el Aminoácido que tiene un enlace C-N poco usual que lo convierte en un iminoacido?

• Prolina

1. Cuál es el Aminoácido que tiene la mejor función de Buffer a un pH fisiológico de 7.0?

• Histidina

1. ¿Cuál Aminoácido tiene la cadena más larga en el Cβ?

• Arginina

1. ¿Cuáles de los siguientes Aminoácidos no son aromáticos?        

• Phe/His/Tyr/Trp/Thr

1. ¿Cuál es el Aminoácido más acido?

• Ácido Glutámico

1. ¿Cuál Aminoácido puede formar un dímero espontáneamente vía enlaces disulfuro?

• Ácido aspártico

1. ¿Cuáles son los Aminoácidos hidroxilados?

• Serina, Treonina, Aspartato y Glutamato

1. ¿Cuál es el Aminoácido que no tiene centro quiral?

• Glicina

1. ¿Del siguiente péptido cual es el Aminoácido que tiene el residuo C-terminal?

• Met-Ile-Val-Glu-Gln-Tyr-Phe-Trp-Asp

Ácido Aspártico

1. ¿Cuál es el Aminoácido más flexible en términos de impedimento estérico?

• Glicina

1. ¿Cuál es el Aminoácido menos flexible en términos de impedimento estérico?

• Prolina

1. Enumere 5 funciones de las proteínas dé ejemplos de proteínas específicas que llevan a cabo estas funciones.

• Función estructural: Elastina, queratina y colágeno.
• Función hormonal: Insulina
• Función reguladora: Ciclina
• Función inmunitaria: Inmunoglobulinas.
• Función de transporte: Hemoglobina y mioglobina

1. ¿Del siguiente péptido cual Aminoácido posee el grupo R más reactivo?

Cys-Asp-Val-Asn-Gln-Pro-Phe-Trp-Glu

1. ¿Cuál es el Aminoácido más pequeño?

• Glicina

1. ¿Cuáles son los dos Aminoácidos azufrados?

• Metionina y cisteína

1. ¿Que determina las características de las moléculas de proteínas?

• La cantidad de aminoácidos que contiene, ya que cada proteína contiene una estructura tridimensional distinta.

1. ¿Cuáles son los Aminoácidos aromáticos?

• Fenilalanina, Triptófano y Tirosina

1. ¿Cuáles son los Aminoácidos Esenciales y por qué reciben este nombre?

• Valina, Leucina, Isoleucina, Histidina, Lisina, Arginina, Treonina, Fenilalanina, Triptófano y metionina. Se les llama esenciales porque el cuerpo no los puede sintetizar, así que la única fuente de estos aminoácidos es la ingesta directa a través de la dieta.

1. ¿Qué significa la conformación de una molécula de proteína?

• Que se encuentra formada por una cadena de aminoácidos que se unen por enlaces peptídicos en dirección de N a C terminal

1. ¿La Lisina, Arginina e Histidina están en la parte interna o externa de las proteínas?

• Externa

1. ¿Cuáles son los Aminoácidos que tienen un grupo amino secundario?

• Lisina y Prolina

1. ¿Cuáles son los Aminoácidos de Cadena Ramificada?

• Leucina, Isoleucina y valina

1. ¿Cuál es el Aminoácido al cual se unen los carbohidratos en la glucoproteínas?

• Serina, Treonina y Asparagina

1. La Metionina está en la parte interna o externa de las proteínas?

• Interna

1. Cuales son los Aminoacidos que tienen más de un centro quiral?

• Treonina e Isoleucina

1. Los Aminoacidos que tienen grupos hidroxilo y grupos amino en su cadena lateral son hidrofóbicos o hidrofílicos?

• Hidrofílicos

1. Cual es el Aminoacido que tiene un grupo ε-amino?

• Lisina

1. Cuales son las diferentes especies ionicas que pueden existir en los aminoácidos – explique por separado los que no tienen carga en su cadena lateral, los cargados positivamente y los cargados negativamente.

• Carga positiva o básica: Arg, Lys,His.
• Neutros polares: Ser, Thr, Glut, Tyr, Cys, As.
• Neutros no polares: Al,Val, Leu, Iso, Met, Pro, Phe, Trp, Gly.
• Carga negativa: Ácido aspártico, Ácido glutámico.

1. Explique cuales son las 4 diferentes estructuras de proteínas y que las caracteriza desde el punto de vista de interacciones no covalentes o covalentes.

• Primaria: Aminoácidos en cadena peptídica.
• Secundaria: Aminoácidos en hélice alfa y beta para hacer figura 3D.
• Terciaria: Grupos R se dispersan para formar enlaces hidrofóbicos.
• Cuaternaria: Se unen terciarias por interacciones iónicas y puentes de hidrógeno.

1. Explique el Efecto Bohr.

• Relación entre el aumento en la concentración de dióxido de carbono o pH en la sangre y el descenso de afinidad de la hemoglobina por el oxígeno

1. Cual es la funcion de la Histidina Proximal y de la Histidina Distal en el grupo Hemo de la Hemoglobina?

• Proximal: Une a los átomos de Fe y H en grupo prostético a través de un enlace covalente
• Distal: Atrae O por puentes de H

1. Cuantos tipos de Hemoglobina se mencionaron en clase?  En que difiere cada uno?

• HbF (fetal): Se satura completamente y de forma más fácil pues necesita más energía para las múltiples divisiones celulares que se dan en este período. Conformada por dos globulinas alfa y dos gamma.
• HbA (adulta): Necesita mucho oxígeno ara saturarse. Es el 97% de la hemoglobina en adultos y se conforma por dos monómeros alfa y dos beta, cada uno con un grupo hemo.
• HbS (falciforme): Usual en poblaciones amerindias y afroamericanas, los eritrocitos están alterados genéticamente.

La diferencia entre la HbA y la HbF es únicamente un aminoácido.

1. Por que la Hemoglobina fetal es mas afin a la Hemoglobina adulta?

• Porque en la HbA se encuentra el 2,3BPG con mayor actividad que en la HbF y también porque en la última hay O en mayor cantidad debido a las múltiples divisiones que las células embrionarias sufren y para las que necesitan mayor energía.

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