Trabajo Colaborativo 1 Bioquimica

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA UNAD

BIOQUIMICA

ENTREGA PRODUCTO FINAL.

TRABAJO COLABORATIVO UNIDAD 1 - FORO

Cali, Valle, Colombia Marzo 25 de 2011

INTRODUCCION.

El módulo del curso de Bioquímica que ofrece la Universidad Abierta y a Distancia, está compuesto por dos unidades en la que se destacan el estudio de las Biomoléculas en la unidad 1 y el estudio de ácidos nucleícos y bioenergética en la unidad 2.

En el presente trabajo colaborativo, se hace énfasis en la profundización del aprendizaje de la primera unidad, la cual conforma los siguientes capítulos:

Capitulo 1: Aminoácidos

Capitulo 2: Péptidos y proteínas

Capitulo 3: Enzimas

BIOMOLECULAS

1. En cuatro diapositivas explicar de manera concisa y clara la formación y estabilidad de:

• Estructura primaria

• Estructura secundaria (en una diapositiva la estructura alfa-hélice y en

• otra diapositiva la estructura beta-lamina).

• Estructura terciaria

Como bien se menciona en el modulo de Bioquímica, sabemos que los péptidos son un grupo de biomoleculas en las cuales están unidas dos ó más aminoácidos a través de enlaces amidas.

Llamamos proteínas a la unión de péptidos que contienen más de 40 ó 50 aminoácidos.

A la cadena de poli péptidos que forman las proteínas se le llaman polímeros se pueden expresar en niveles estructurales que comúnmente son 3 ó 4.

Estructura primaria: Esta compuesta por aminoácidos en secuencia en la proteína.

Para conocer la composición de aminoácidos presentes en esta estructura, es necesario someter la proteína a una hidrolisis drástica con ácidos o bases como el HCI 6N y Ba(OH)2 4N) . Luego se analiza cuantitativamente la mezcla de AA libres que resultan.

Luego se establece la secuencia. Para llevar a cabo este proceso, se debe romper la proteína por medios químicos ó enzimáticos. Se puede separar por solubilidad, cromatografía, Intercambio iónico etc. Una vez separados los péptidos, se busca la forma de que ensamblen como si se tratara de un rompecabezas.

El siguiente corresponde a la estructura primaria de las proteínas:

Estructura secundaria. En esta podemos observar un ordenamiento espacial de las cadenas polipeptidicas que resulta por la comunicación de puentes de hidrogeno que son formados entre los átomos que intervienen en el enlace pepitico.

Se conocen dos tipos: La alfa hélice y la beta lámina.

La alfa hélice beta lámina.

Estructura terciaria. Podemos apreciar la forma tridimensional de la estructura por la distribución espacial de todos los grupos de la proteína. La interacción de la estructura primaria y secundaria, puede darse por Puentes de hidrogeno intramoleculares, Enlaces salinos o ionicos, Uniones hidrofobica y Enlaces covalentes entre grupos R de CySH

2. Análisis del punto isoeléctrico de la cadena péptida.

Determinación de los enlaces en la cadena.

La cadena peptidica se forma a partir la unión de varios aminoácidos, estos se enlazan con sus extremos terminales N y C de tal manera que el extremo C se une al extremo N del siguiente péptido, el resultado de esta unión es un enlace peptídico y una molécula sobrante de agua, analizando las cadenas peptidicas se identifican sus extremos terminales N y C los cuales están libres, de tal manera que los espacios entre péptidos se hallan unidos por el enlace peptídico, es de tener en cuenta que cuando las cadena péptidas son muy largas la disposición de las moléculas en sus estructura tienden a ordenarse por la acción de los puentes de hidrogeno y azufre, estas uniones a pesar de que intermoleculares generan la fuerza suficiente como para unir aminoácidos alejados uno de otro en la cadena péptica, esto da como resultado la formación de la doble hélice y hoja plegada.

Identificación del punto isoeléctrico.

Para determinar el punto isoeléctrico de la cadena peptidica se deben conocer los PK de los aminoácidos que la conforman, sus puntos isoeléctricos individuales, su polaridad, el grupo R que le acompaña y su posición en la cadena, de esta manera se obtiene los valores los cuales se suman y promedian de esta manera se logra identificar el punto isoeléctrico de la cadena.

Cadena Cys-Try-Gln-Asn-Cys-Pro-Leu

No de enlaces peptídico que lo forman Punto isoelectrico Aminoácido C- Terminal Aminoácido N- Terminal Tipos de aminoácidos que presenta, (polares, apolares, ácidos o básicos) Grupos de átomos sobresalientes en su cadena lateral

6 enlaces peptídico, 1 en medio de cada péptido, teniendo en cuenta que cada extremo se halla libre con su respetivo grupo Terminal N y C. Punto isoelectrico promediado de la cadena

6.04

Leu - Leucina Cys - Cisteina Cys- Polar no cargado

Try- Polar no cargado

Gln- Polar no cargado

Asn- Polar no cargado

Pro- No polares hidrofobitos.

Leu- No polares hidrofobicos Azufré, Fenol, Amida, Anillo Heterocíclico, Cadena alifática.

...