Las enzimas
Enviado por elisa.sanchez • 29 de Enero de 2013 • Ensayos • 965 Palabras (4 Páginas) • 399 Visitas
Las enzimas son proteínas globulares que actúan como catalizadores biológicos, es decir,
incrementan la velocidad de una reacción bioquímica. No se consumen durante la misma y,
en general, presentan un alto grado de especificidad: cada enzima cataliza un único tipo de
reacción química, o en el caso de ciertas enzimas, reacciones muy semejantes.
La mayoría de las reacciones en organismos vivos no ocurrirían a velocidad apreciable sin
catálisis. Las enzimas incrementan la velocidad de las reacciones bioquímicas entre 108 y
1020 veces, comparado con la velocidad a la que ocurriría la reacción espontáneamente.
En una reacción catalizada enzimáticamente, la enzima se combina temporalmente
con el reactivo o el sustrato (S), formando un complejo enzima-sustrato (E—S). Entonces,
a medida que la reacción avanza, el producto (P) se libera y la enzima (E) vuelve
a su estado original:
E + S ES E + P
La enzima es, generalmente, más
grande que el sustrato y la combinación
de la enzima y el sustrato depende, normalmente,
de fuerzas débiles, tales como
puentes de hidrógeno, fuerzas de van der
Waals e interacciones hidrófobicas para
unir la enzima con el sustrato. La pequeña
parte de la enzima a la que se une
el sustrato se conoce como el sitio activo
de la enzima.
En forma general, cada molécula de
enzima es capaz de transformar, en cada segundo, de 100 a 1000 moléculas de sustrato en
producto. El número de estas moléculas transformadas en producto por molécula de enzima
en cada segundo, se conoce como número de recambio.
Algunas enzimas se asocian con estructuras de carácter no proteico, denominadas cofactores,
que son necesarias para su funcionamiento. Entre ellos encontramos iones metálicos
como el Zn2+ o el Fe2+, y también moléculas orgánicas que se denominan coenzimas.
En general, se han nombrado a las enzimas de manera empírica y poco sistemática, ya sea,
tomando como base el sustrato sobre el que actúa y colocando la terminación –asa (por ejemplo
proteasa, que es una enzima que hidroliza proteínas destruyendo en enlace peptídico entre dos
aminoácidos) o haciendo alusión a la reacción química genérica que cataliza (reductasa, hidrolasa,
que aceleran reacciones de reducción química e hidrólisis, respectivamente).
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5. LAS ENZIMAS
Sustancia
A B
Producto AB
ENZIMA ENZIMA
5.1. Introducción
5.2. Nomenclatura
La forma en que se une la enzima con el sustrato
para catalizar las distintas reacciones ha
sido explicada por distintos modelos. Entre
ellos mencionaremos los dos siguientes:
La alta especificidad de las enzimas condujo a
Emil Fisher en 1894 a deducir que ambas moléculas
(enzima y sustrato) se complementan geométricamente,
y sus formas moleculares
encajan, exactamente, una con otra. Esto se conoce, comúnmente,
como el modelo de " llave-cerradura", en el que la
enzima es una especie de cerradura y el sustrato una llave que
encaja de forma perfecta en la cerradura. Sin embargo, si
bien este modelo explica la especificidad de las enzimas (una
enzima para cada sustrato y para cada reacción en condiciones
definidas de temperatura, fuerza iónica y pH), falla al
explicar la estabilización del estado de transición (E-S) que
las enzimas logran.
En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificación al
modelo de la llave-cerradura. Postula que las enzimas son estructuras
bastante flexibles y, entonces, el sitio activo puede
ser reformado por la interacción con el sustrato. Como resultado
de esto, la estructura proteica que compone el sitio
activo puede ser modificada en su estructura espacial, para
lograr posiciones precisas que permitan a la enzima encajar
en el sitio activo y llevar a cabo su función catalítica.
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