Marco teorico enzimas

MARCO TEORICOENZIMAS

Las enzimas son moléculas de proteínas que tienen la capacidad de facilitar y acelerar las reacciones químicas que tienen lugar en los tejidos vivos, disminuyendo el nivel de la "energía de activación" propia de la reacción. A diferencia de los catalizadores químicos, las enzimas actúan en condiciones muy suaves, a temperaturas por debajo de los 70°C, a un PH alrededor de 7 y a una presión de una atmosfera. Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños muy variables, desde 62 aminoácidos como en el caso del monómero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa, hasta los 2.500 presentes en la sin tasa de ácidos grasos. Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la secuencia de aminoácidos.

COMPLEJO ENSIMA SUSTRATO

Algunas proteínas tienen la capacidad de modificar los ligados a los cuales son unidos, es decir, actúan como catalizadores moleculares. Su función es acelerar en varios órdenes de magnitud el ajuste de un equilibrio de reacción químico, que en un proceso sin ellas podrían tardar una eternidad. Estas proteínas son las denominadas enzimas. Las enzimas dirigen las transformaciones químicas y energéticas que tienen lugar en cada célula. Pero para realizar estas funciones básicas y vitales para nuestra vida deben tener una capacidad de interaccionar de forma específica y reversible con ligados, que viene dada por su conformación espacial en el lugar de unión. Para que la enzima modifique el ligando (sustrato a partir de este momento) este debe ³encajar´ en el lugar de unión de la enzima. Por esto decimos que hay complementariedad geométrica entre enzima y sustrato.Los lugares de unión acostumbran a estar en unas hendiduras de la superficie de la enzima, formando como un ³bolsillo´ en el cual entra el sustrato. De esta manera la superficie de interacción entre sustrato y enzima es mayor, y las posibilidades de conferir especificidad a la unión con el sustrato aumenta. La especificidad de la unión es tan alta que la enzima es capaz de distinguir entre sustratos estero isómeros, por lo tanto decimos que las enzimas presentan nuestra especificidad. La esteroespecificidad puede servir en casos concretos para separar rutas de formación y degradación de productos, que se realizan de forma simultánea.

Se ha estimado que el ser humano posee alrededor d 100.000 enzimas diferentes, cada una de ellas encargada de catalizar una o a lo sumo unas pocas reacciones. La ventaja de estos catalizadores es que actúan cuando es necesario, por lo que se logra un eficiente control sobre la concentración de los diversos metabolitos del organismo. Además estas enzimas tienen la particularidad de tener una alta actividad a la temperatura corporal, pero se desactivan generalmente a otras temperaturas más altas o más bajas. El empleo de métodos de enfriamiento y de congelación para conservar alimentos, como así también medicamentos se basa en el hecho de que, a bajas temperatura se reduce notablemente la actividad enzimática.

Durante el metabolismo de las grasas y de los hidratos de carbono, muchos organismos vivos producen el radical superóxido como producto lateral. La acumulación de esta

sustancia en los tejidos es indeseable; es sumamente agresiva debido a su alto poder oxidante. Este tipo de partículas está relacionado con el proceso de envejecimiento. La naturaleza ha previsto una defensa para los organismos contra esta sustancia: el complejo enzimático catalasa-peroxidodismutasa, que se encuentra en la mayoría de las células de animales y vegetales.

En esta actividad analizaremos cómo se produce la degradación del peróxido de hidrógeno (agua oxigenada) in vitro, acelerada por una enzima denominada catalasa en

la parte 1 de esta propuesta y por otro lado la descomposición química

...