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Taller de enzimas


Enviado por   •  21 de Agosto de 2019  •  Tareas  •  564 Palabras (3 Páginas)  •  272 Visitas

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TALLER DE ENZIMAS

1) La actividad de una enzima se midió a varios pH por 5 minutos y se observó la siguiente formación de producto (en μmol): 10 a pH 5, 25 a pH 6, 50 a pH 7, 25 a pH 8 y 10 a pH 9. Pero si el ensayo se realiza por 20 minutos, las cantidades de producto (en μmol) que se observan son: 40 a pH 5, 100 a pH 6, 150 a pH 7, 50 a pH 8 y 15 a pH 9. A partir de los conceptos de actividad enzimática frente al pH y sobre la estabilidad de las proteínas a diferentes valores de pH, explicar la diferencia observada en las medidas a 5 y 20 minutos.

2) En el cuerpo poseemos una cantidad muy baja de enzimas, sin embargo, hay una gran cantidad de enzimas diferentes. Explica en tus palabras a qué puede ser debido esto. ¿Qué ventajas ofrece? ¿Piensas que sería mejor tener alta cantidad de un solo tipo de enzima que desempeñara todas las funciones?

3) La siguiente gráfica representa el rango de actividad de cuatro enzimas cuando se las somete a valores diferentes de pH.

En relación con ella, conteste las siguientes cuestiones:

A. Compare e intérprete las distintas curvas de la actividad.

B. Explique la diferencia existente entre los óptimos de actividad de la tripsina y de la pepsina teniendo en cuenta que una actúa en el estómago y otra en el intestino. ¿Cómo influye el pH en la actividad enzimática de la papaína? ¿por qué?

C. Consulta para qué sirve cada enzima en el cuerpo.

4) Al investigar el efecto de la temperatura sobre la velocidad de una reacción enzimática se obtuvo la siguiente tabla. Proponga una explicación de los resultados registrados en la misma.

5) La deshidrogenación enzimática del lactato procede con las siguientes velocidades iniciales:

[Piruvato] (mM) Velocidad (μmoles/L.min)

2,500 0,588

1,000 0,500

0,714 0,417

0,526 0,370

0,250 0,252

A partir de estos datos calcular Vmáx y KM de esta reacción enzimática.

6) Al representar por el método de Lineweaver y Burk los resultados obtenidos en tres experimentos, al emplear una misma cantidad de enzima y sustrato, en las condiciones que se explican en la tabla adjunta, se encontraron los siguientes puntos de corte con los ejes:

Sin adiciones + 5 mM A + 5mM B

Corte OY (μmoles/min)-1 o (mM)-1 0,5

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