Factores que afectan la actividad enzimática

FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

La actividad enzimática depende mayormente de las condiciones de la reacción, las cuales incluyen a la temperatura, pH, concentración de la enzima y concentración del sustrato; estos influyen e impactan en gran medida la función enzimática, modificaran su estructura y la desnaturalizará o afectará su velocidad de reacción.

• Temperatura: las enzimas presentan una gran sensibilidad a la temperatura. En bajas temperaturas encontramos poca actividad enzimática, ya que no hay la suficiente energía para que tenga lugar la reacción catalizada. En temperaturas altas la actividad enzimática aumenta, debido a que las moléculas reactantes se mueven con mayor velocidad para generar más colisiones con las enzimas. La temperatura optima para las enzimas humanas es de 35°C - 40°C, en este rango de temperatura las enzimas son más activas. (Figura 1) (Paysandú, 2020)
• pH: El llamado pH óptimo de las enzimas humanas es de aproximadamente 7.4, en este rango se presenta una mayor actividad enzimática. Si un valor de pH esta sobre o inferior a lo óptimo, se alterarán las reacciones de los grupos R, lo que causará la destrucción de la estructura terciaria de la proteína y del sitio activo; como consecuencia la enzima ya no tendrá la capacidad de unirse a un sustrato de manera adecuada y no se llevarán a cabo las debidas reacciones. (Figura 2) (Paysandú, 2020)
• Concentración de enzimas: La velocidad de la reacción enzimática aumentará a medida que aumente la concentración de la enzima; esto debido a que encontraremos una mayor cantidad de moléculas enzimáticas disponibles para la unión con el sustrato. Se puede simplificar con la siguiente oración; la velocidad de reacción enzimática es proporcional a la cantidad de enzima presente, siempre y cuando haya disponibilidad de sustrato. (Figura 3) (Paysandú, 2020)
• Concentración de sustrato: Con el incremento del sustrato, la actividad enzimática aumentará, esto hasta alcanzar un límite máximo después del cual la velocidad de la reacción se mantendrá constante. Lo anterior significa que, aunque contemos con moléculas de sustrato sobrantes, cuándo todas las moléculas de enzima estén completamente saturadas, estas ya no reaccionarán con el sustrato sobrante. (Figura 4) (Paysandú, 2020)

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CINÉTICA ENZIMÁTICA

Las enzimas han sido objeto de estudio a lo largo de los años debido a su vital importancia en las reacciones bioquímicas llevadas a cabo en el cuerpo humano. Estas tienen un gran poder catalítico; el cuál proporciona el entorno necesario para que las reacciones necesarias en el cuerpo puedan ser aceleradas; algunos ejemplos de estas reacciones son, el digerir los alimentos, enviar señales nerviosas o la contracción de los músculos.

La cinética enzimática es la disciplina y método más antiguo e importante hoy en día para el estudio de los mecanismos de reacción enzimáticos. Consiste en la determinación de la velocidad de la reacción y del modo en que ésta cambia en respuesta a cambios en los parámetros experimentales.

Para la comprensión adecuada de la cinética enzimática es importante que se comprendan algunos conceptos básicos en este estudio; a los cuáles también les podemos nombrar como los parámetros cinéticos de una enzima.

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