Celular Intravenosas

Eritrocitos

Los eritrocitos, del griego ἐρυθρός "rojo" y κύτος "bolsa" (también llamados glóbulos rojos o hematíes), son loselementos formes cuantitativamente más numerosos de la sangre. La hemoglobina es uno de sus principales componentes, y su objetivo es transportar el oxígeno hacia los diferentes tejidos del cuerpo. Los eritrocitos humanos carecen de núcleo y de mitocondrias, por lo que deben obtener su energía metabólica a través de la fermentación láctica. La cantidad considerada normal fluctúa entre 4.500.000 (en la mujer) y 5.000.000 (en el hombre) por milímetro cúbico (o microlitro) de sangre, es decir, aproximadamente 1.000 veces más que los leucocitos.El exceso de glóbulos rojos se denomina policitemia y su déficit se llama anemia.

El eritrocito es un disco bicóncavo de más o menos 7 a 7,5 μm (micrómetros) de diámetro y de 80 a 100 fL de volumen. La célula ha perdido su ARN residual y sus mitocondrias, así como algunas enzimas importantes; por tanto, es incapaz de sintetizar nuevas proteínas o lípidos. Los glóbulos son aproximadamente 0,005 mm de diámetro y 0,001 mm de ancho. Los eritrocitos contienen en su interior la hemoglobina y son los principales portadores de oxígeno a las células y tejidos del cuerpo.

Los eritrocitos derivan de las células madre comprometidas denominadas hemocitoblasto.1 La eritropoyetina, una hormona de crecimiento producida en los tejidos renales, estimula a la eritropoyesis (es decir, la formación de eritrocitos) y es responsable de mantener una masa eritrocitaria en un estado constante. Los eritrocitos, al igual que los leucocitos, tienen su origen en la médula ósea.

La concentración eritrocitaria varia según el sexo, la edad, la ubicación geográfica. Se encuentran concentraciones más altas de eritrocitos en zonas de gran altitud, en varones y en recién nacidos. Las disminuciones por debajo del rango de referencia generan un estado patológico denominado anemia. Esta alteración provoca hipoxia tisular. El aumento de la concentración de eritrocitos (eritrocitosis) es menos común.

La hemólisis es la destrucción de los eritrocitos envejecidos y sucede en los macrófagos del bazo e hígado. Los elementos esenciales, globina y hierro, se conservan y vuelven a usarse. La fracción hemo de la molécula se cataboliza a bilirrubina y a biliverdina, y finalmente se excreta a través del tracto intestinal. La rotura del eritrocito a nivel intravascular libera hemoglobina directamente a la sangre, donde la molécula se disocia en dímeros α y β, los cuales se unen a la proteína de transporte, haptoglobina. Ésta transporta los dímeros al hígado, donde posteriormente son catabolizados a bilirrubina y se excretan.

Valores considerados normales de eritrocitos en adultos

 Mujeres: 4 - 5 x 106/μL de sangre.

 Hombres: 4,5 - 5 x 106/μL de sangre

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Hemoglobina

La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, de masa molecular 64.000 g/mol (64 kDa), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y algunos invertebrados.

La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de cuatro subunidades. Su función principal es el transporte de oxígeno. Esta proteína hace parte de la familia de las hemoproteínas, ya que posee un grupo hemo.

La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierroes capaz de unir de forma reversible una molécula de oxígeno. El grupo hemo está formado por:

1. Unión del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico) al aminoácido glicina formando un grupopirrol.

2. Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX.

3. La protoporfirina IX se une a un ion ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo.

La hemoglobina es una proteína tetrámera, que consiste de cuatro cadenas polipeptídicas con estructuras primarias diferentes. La hemoglobina presente en los adultos (HbA) tiene dos cadenas α y dos cadenas β. La cadena α consiste de 141 aminoácidos y una secuencia específica, mientras que la cadena β consiste de 146 aminoácidos con una estructura primaria diferente. Estas cadenas son codificadas por genes diferentes y tienen estructuras primarias diferentes. En el caso de las cadenas δ y γ de otros tipos de hemoglobina humana, como la hemoglobina fetal (HbF) es muy similar a la cadena β. La estructura tetrámera de los tipos comunes de hemoglobina humana son las siguientes: HbA1 tiene α2β2, HbF tiene α2γ2 y HbA2 (tipo menos común en los adultos) tiene α2δ2. Las cadenas α y β de la hemoglobina tienen un 75% de hélices alfa como estructura secundaria, con 7 y 8 segmentos respectivamente. Cada cadena polipeptídica de la hemoglobina está unida a un grupo hemo para formar una subunidad.

Tipos de hemoglobina

 Hemoglobina A o HbA, llamada también hemoglobina del adulto o hemoglobina normal, representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina en el adulto. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.

 Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5% de la hemoglobina después del nacimiento. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas delta. Sufre un aumento marcado en la beta-talasemia, al no poderse sintetizar globinas beta.

 Hemoglobina S: Hemoglobina alterada genéticamente presente en la anemia de células falciformes. Afecta predominantemente a la población afroamericana yamerindia.

 Hemoglobina F: Hemoglobina fetal: formada por dos globinas alfa y dos globinas gamma. Tras el nacimiento desciende la síntesis de globinas gamma y aumenta la producción de globinas beta.

 Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que posee unido oxígeno (Hb+O2)

 Metahemoglobina: Hemoglobina cuyo grupo hemo tiene el hierro en estado férrico, Fe (III) (es decir, oxidado). Este tipo de hemoglobina no puede unir oxígeno. Se produce por una enfermedad congénita en la cual hay deficiencia de metahemoglobina reductasa, enzima encargada de mantener el hierro

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