TEJIDO MUSCULAR ROSS HISTOLOGIA

TEJIDO MUSCULAR

La contracción de miofilamentos es la causa de la contracción de las células musculares.

Has dos tipos de filamento:

• Filamentos finos. Compuestos principalmente por actina. Cada filamento fino de actina fibrilar (actina F) es un polímero compuesto por moléculas de actina globular (actina G)

• Filamentos gruesos. Compuestos por miosina II, cada filamento está compuesto por 200-300 moléculas de miosina II.

Los dos tipos de filamentos ocupan la mayor parte del sarcoplasma. Las células musculares contienen una gran cantidad de filamentos contráctiles alineados que utilizan solo para la contracción.

El tejido muscular se clasifica según el aspecto de sus células: en liso y estriado.

El estriado se subdivide en esquelético, cardiaco y el visceral (solo en lengua, faringe, porción lumbar del diafragma y segmento superior de esófago). Las estriaciones son resultado del acomodo de los filamentos finos y gruesos.

MUSCULO ESQUELÉTICO.

Una fibra muscular se forma por la fusión de células musculares individuales (mioblastos). Su longitud varía de 1 metro a mm.

Los núcleos del musculo esquelético son periféricos. Los de los demás músculos son únicos y céntricos.

El tejido conjuntivo mantiene junto al musculo y lo une a huesos o a alguna estructura, porque se encuentran los vasos y nervios. El tejido conjuntivo se designa: Endomisio, perimisio y epimisio.

De acuerdo con el color hay 3 tipos de fibras: rojas, blancas e intermedias, pero actualmente se clasifican según su velocidad de contracción, la velocidad enzimática de la reacción de la ATPasa miosinica de la fibra y el perfil metabólico. Las que son más rápidas tienen más mioglobina y mitocondrias.

Actualmente hay 3 tipos de fibras musculares:

 Fibras de tipo I u oxidativas lentas. Tienen muchas mitocondrias y mioglobina y complejos de citocromo. Forman unidades motoras de contracción lenta resistentes a la fatiga. Tiene la reacción de la ATPasa más lenta de todas.

 Fibras de tipo IIa u oxidativas rápidas. Tienen muchas mitocondrias y mioglobina, tienen mucho glucógeno y la capacidad de la glucolisis anaerobia. Constituyen unidades motoras de contracción rápida resistentes a la fatiga.

 Fibras de tipo IIb o glucoliticas rápidas. Tienen pocas enzimas oxidativas, pero mucha actividad aerobia importante y almacenan glucógeno. Forman unidades motoras de contracción rápida propensas a la fatiga.

MIOFIBRILLAS Y MIOFILAMENTOS.

La miofibrilla es la UAF de la fibra muscular.

Los miofibrillas esta compuestas por haces de miofilamentos. Los miofilamentos que son los polímeros filamentosos individuales de miosina II (filamentos gruesos), son los verdaderos elementos contráctiles del musculo estriado. Retículo sarcoplasmatico: REL.

Las bandas de las estriaciones se denominas bandas A e I, son birrefrigentes. Las bandas A SON ANISOTRÓPICAS. Las bandas I son monorrefrigentes o isotrópicos.

La banda I está dividida por la línea z (disco z). La banda A oscura está dividida por la banda H, a la mitad de la línea H eta la línea M (mesofragma).

La unidad funcional de la miofibrilla es el Sarcomero, el segmento de la miofibrilla que está ubicado entre dos líneas z contiguas.

Los filamentos gruesos están en la porción central del Sarcomero o en la banda A.

Los filamentos finos van de la banda A a la H.

La actina F, la troponina y la tropomiosina de los filamentos finos y la miosina II de los filamentos gruesos son las proteínas primarias del aparato contráctil.

La actina G se polimeriza para formar actina F.

El extremo “plus” de cada filamento está unido a la línea z por α-actinina, mientras que el extremo “minus” se extiende hacia la línea M y está protegido por la proteína de coronación (proteína formadora de casquetes).

La tropomiosina forma filamentos que se ubican en el surco que hay entre las dos cadenas de la actina F en el filamento fino.

La troponina consiste en un complejo de tres subunidades globulares: la troponina C(TnC) que fija Ca2+, la troponina T (TnT) que ancla el complejo de la troponina, la troponina I (TnI) que se une a la actina e inhibe la interacción actina-miosina.

La miosina II está compuesta por 2 cadenas polipeptídicos pesadas y 4 ligeras. Las cadenas ligeras son de dos tipos (cadena ligera esencial y ligera reguladora y en asociación con cada cabeza de miosina hay una molécula de cada tipo. La fosforizacion de las cadenas ligeras reguladoras por la cinasa de las cadenas ligeras de la miosina inicia la contracción en el musculo liso.

Cada cadena pesada tiene una pequeña cabeza globular, esta cabeza posee dos sitios de fijación específicos, uno para el ATP y el otro para la actina. También exhibe actividad de ATPasa y actividad motora. Las moléculas de miosina forman los filamentos gruesos de miosina que se superponen de manera que no tienen cabezas globulares, forman la banda H.

Las proteínas accesorias son indispensables para regular el espacio, la fijación, y el alineamiento de los miofilamentos. Estos componentes proteicos estructurales constituyen menos del 25% de las proteínas totales de la fibra muscular. Entre las proteínas están:

o Titina: forma un retículo elástico que ancla los filamentos gruesos en la línea z. Ayudan a estabilizar el centro de los filamentos de miosina e impiden la distención excesiva del Sarcomero.

o α- actina: fijadora de actina, organiza los filamentos finos en forma paralela y los ancla en la línea z.

o Nebulina: adherida a la línea z y transcurre paralela a los filamentos finos. Ayuda a la α actinina a anclar los filamentos finos a las líneas z, regula la longitud de los filamentos finos durante el desarrollo muscular.

o Tropomodulina: adherida al extremo libre del filamento fino, mantiene y regula la longitud del filamento de actina Sarcomero.

o Desmina: proteína de filamento intermedio forma una malla alrededor del Sarcomero a la altura de las líneas z une estos discos entre si y a la membrana plasmática y forma enlaces cruzados estabilizadores entre miofibrillas.

o Miomesina: fijadora de miosina mantiene los filamentos gruesos alineados en la línea M.

o Proteína C: tiene la misma funcion que la miomesina y forma varias franjas transversales bien definidos a cada lado de la línea M.

o Distrofina: vincula la laminina con los filamentos de actina. La falta de esta proteína se asocia con la debilidad muscular progresiva de un trastorno conocido como distrofia muscular de Duchenne.

Cuando un musculo se contrae cada Sarcomero se acorta y aumenta de grosor pero la longitud de los miofilamentos no se modifica.

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