Aminoácidos Y Proteinas

Grupos Funcionales de los aminoácidos.

Los aminoácidos son las unidades monoméricas de las proteínas. Todos los aminoácidos constan de dos grupos funcionales, un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH₂)

Estos grupos son funcionalmente importantes porque los enlaces covalentes que se establecen entre el carbono del grupo carboxilo de un aminoácido y el nitrógeno del grupo amino de un segundo aminoácido forman el enlace peptídico (con eliminación de una molécula de agua), que es un tipo de enlace covalente característico de las proteínas.

El número de aminoácidos varía de una proteína a otra y se conocen proteínas con tan solo 15 aminoácidos mientras que otras contienen 10.000. Como las proteínas pueden variar en lo que respecta a composición, secuencia y número de aminoácidos, es fácil comprender que sea posible una enorme diversidad de estructuras y funciones proteicas.

Importancia biológica de los aminoácidos.

Los aminoácidos son las unidades con las que el cuerpo produce sus propias proteínas. Se conocen 23 aminoácidos dentro de los cuales son reconocidos 8 esencial.

El cuerpo humano tiene un mecanismo que es responsable de asegurar que las proteínas se producen con cierta regularidad . Esta es una función vital del cuerpo que se lleva a cabo a través de alimentos . Es por eso que la comida juega un papel importante para el cuerpo puede producir la proteína de la demanda necesaria

Son componentes fundamentales de proteínas y péptidos.

- Algunos aminoácidos son precursores de hormonas, compuestos de gran actividad fisiológica.

- Los derivados de aminoácidos por descarboxilación (aminas biogénicas) tienen definida importancia biológica.

- Los aminoacidos son sustancias que pueden actuar en la construcción de materia viva y en la producción energética.

- Algunos son imprescindibles para el crecimiento de organismos superiores.

- Los aminoácidos en los humores orgánicos y tejidos pueden hallarse como componentes de las proteínas o bien como aminoácidos libres. Estos aa libres pueden separarse por muy diversos métodos.

El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.

Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo.

Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.

CLASIFICACION.

Según su forma

Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.

Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.

Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).

Según su composición química

Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas). A su vez, las proteínas se clasifican en:11

a) Escleroproteínas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la acción de muchas enzimas y desempeñan funciones estructurales en el reino animal. Los colágenos constituyen el principal agente de unión en el hueso, el cartílago y el tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina, la fibroína y la sericina.

b) Esferoproteínas: Contienen moléculas de forma más o menos esférica. Se subdividen en cinco clases según sus solubilidad:

I.-Albúminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la ovoalbúmina y la lactalbúmina.

II.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas. Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas, glicinina y araquina.

III.- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios ácidos o básicos. Ejemplos: oricenina y las glutelinas del trigo.

IV.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50 %-80 %. Ejemplos: gliadina del trigo y zeína del maíz.

V.-

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