BIOQUIMICA. AGUA ESTRUCTURA MOLECULAR

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Tabla de contenido

AGUA        4

ESTRUCTURA MOLECULAR        4

Enlaces no covalentes        4

Interacciones iónicas        4

Enlaces de Hidrógeno        4

Fuerzas de Van Der Waals        5

PROPIEDADES TERMIACAS DEL AGUA        5

PROPIEDADES SOLVENTES DEL AGUA        5

Moléculas hidrófilas y estructuración del agua molecular        6

AGUA ESTRUCTURADA        6

Moléculas hidrófobas y efecto hidrófobo        6

Moléculas anfipáticas        6

PRESIÓN OSMÓTICA        7

IONIZACION DEL AGUA        7

ÁCIDOS Y BASES        8

Conceptos PH y PKa        8

Amortiguadores        9

Capacidad amortiguadora        9

Ecuación de HENDERSON-HASSELBALCH        9

Ácidos débiles con más de un grupo ionizable        9

Amortiguadores fisiológicos        10

FISICOQUÍMICA Y BIOENERGÉTICA        11

TERMODINÁMICA        11

Primera ley de la termodinámica        12

Segunda ley de la termodinámica        12

Energía libre        13

Variaciones de la energía libre estándar        14

Compuestos celulares de alta energía        14

AMINOÁCIDOS        15

Estructura        15

Los aminoácidos tienen características estructurales comunes        16

Los aminoácidos no estándar tienen también importantes funciones        18

Los aminoácidos pueden actuar como ácidos y como bases        19

Los aminoácidos tienen curvas de titulación características        19

Formación de enlaces peptídicos        19

RESUMEN        19

PROTEÍNAS        20

ESTRUCTURA PRIMARIA        22

ESTRUCTURA SECUNDARIA        22

La hélice α es una estructura secundaria frecuente en las proteínas        22

La conformación β organiza las cadenas polipeptídicas en forma de hoja        24

Los giros β son frecuentes en las proteínas        24

Las estructuras secundarias comunes tienen ángulos diedros característicos        24

Las estructuras secundarias comunes pueden evaluarse mediante dicroísmo circular        25

ESTRUCTURAS TERCIARIA        25

ESTRUCTURA CUATERNARIA        26

TÉCNICAS BÁSICAS DE CARACTERIZACIÓN DE PROTEÍNAS: CROMATOGRAFÍA Y ELECTROFORESIS        27

CROMATOGRAFIA        27

Cromatografía de intercambio iónico        27

Cromatografía sobre papel        28

Cromatografía de filtración por gel        29

Cromatografía de afinidad        29

Otras técnicas cromatográficas        29

ELECTROFORESIS        30

Electroforesis sobre papel        30

Electroforesis en gel        30

ENZIMAS        31

PROPIEDADES: energía de activación, estado de transición, sitio activo        31

Cinética enzimática        33

Cinética Michaeliana ó cinética de Michaelis-Menten        33

Inhibición enzimática        34

Regulación enzimática        34

ÁCIDOS NUCLEICOS        36

Composición        36

Estructura        38

CARBOHIDRATOS        41

MONOSACÁRIDOS        41

Estructura cíclica de los monosacáridos        42

Reacciones de los monosacáridos        43

Monosacáridos importantes        45

Derivados monosacáridos        45

DISACÁRIDOS        45

POLISACÁRIDOS        46

GLUCÓLISIS        52

Reacciones de la vía glucolítica        54

Energética de la glucólisis        58

Regulación de la glucólisis        58

AGUA

ESTRUCTURA MOLECULAR

Está formada por dos átomos de Hidrógeno y uno de Oxígeno unidos entre sí por un enlace covalente sencillo. Tiene una geometría tetraédrica ya que el Oxígeno tiene una hibridación sp3.

La distribución electrónica de los enlaces O-H se desplaza hacia el Oxígeno y por lo tanto el enlace es polar. Moléculas como el agua en las que la carga está separada se denominan dipolos. Dada la gran diferencia de electronegatividad (capacidad de un átomo para atraer a los electrones, cuando forma un enlace químico en una molécula) entre el Hidrógeno y el Oxígeno, los hidrógenos con diferencia de electrones de una molécula de agua son atraídos hacia el par de electrones sin compartir de otra molécula de agua. Esta interacción es llamada enlace de Hidrógeno o puente de Hidrógeno. El enlace tiene tanto carácter electrostático (iónico) como covalente. Las interacciones electrostáticas ocurren entre dos cargas cualquiera, parciales opuestas (moléculas polares) o cargas totalmente opuestas (iones o moléculas con carga). Los enlaces covalentes implican la distribución compartida de electrones con superposición o mezcla de orbitales.

Enlaces no covalentes

Son por lo general electrostáticas (se producen entre el núcleo positivo de un átomo y las nubes electrónicas negativas de otro átomo cercano). Son relativamente débiles y se rompen con facilidad. Aunque desempeñan una función vital puesto que determinan las propiedades químicas y físicas del agua, y la estructura y la función de las biomoléculas debido al efecto acumulativo de muchas interacciones débiles puede ser considerable. Éstas estabilizan las macromoléculas y las estructuras supramoleculares, mientras que la capacidad de estos enlaces para formarse y romperse con rapidez dota a las biomoléculas de la flexibilidad requerida para que se produzca el flujo rápido de información que tiene lugar en los procesos vitales dinámicos. En los seres vivos, las interacciones no covalentes más importantes son las iónicas, las fuerzas de van der Waals y los puentes de Hidrógeno.

Interacciones iónicas

Las interacciones iónicas que ocurren entre átomos o grupos cargados no son dirigidas. Los iones con carga opuesta se atraen, y los iones con cargas similares se repelen. En las proteínas, determinadas cadenas laterales de los aminoácidos contienen grupos ionizables. La atracción de las cadenas laterales de los aminoácidos cargados de forma positiva y negativa forma puentes salinos y las fuerzas de repulsión creadas cuando las especies cargadas de forma semejante se aproximan son una característica importante de muchos procesos biológicos, como el plegamiento de las proteínas, la catálisis enzimática y el reconocimiento molecular.

Enlaces de Hidrógeno

Los enlaces covalentes entre el Hidrógeno y el Oxígeno o el Nitrógeno son tan polares que el núcleo de Hidrógeno es atraído con debilidad hacia el par de electrones solitario de un Oxígeno o de un Nitrógeno de una molécula vecina. Debido a que este enlace es covalente de forma parcial, la fuerza de atracción tiene direccionalidad. La atracción máxima ocurre cuando los dos enlaces O-H de las moléculas de agua participantes son colineales. Ningún enlace de Hidrógeno es especialmente fuerte (alrededor de 20 Kj/mol) cuando se compara con los enlaces covalentes. Sin embargo, cuando puede formarse un gran número de enlaces de Hidrógeno intermoleculares, las moléculas implicadas se convierten en agregados tridimensionales grandes y dinámicos. La cantidad sustancial de energía necesaria para romper estos agregados explica los valores altos de su punto de ebullición y de fusión, de su calor de vaporización y de su capacidad calorífica. Otras propiedades del agua como la tensión superficial y la viscosidad, se deben también a su capacidad de formar un gran número de enlaces de Hidrógeno.    

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