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ESTUDIO DE LAS PROPIEDADES IÓNICAS DE LOS AMINOÁCIDOS METODOS DE TITULACIÓN DE LOS GRUPOS FUNCIONALES


Enviado por   •  8 de Mayo de 2014  •  2.460 Palabras (10 Páginas)  •  348 Visitas

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REPÚBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA UNIVERSIDAD DE ORIENTE

NÚCLEO BOLÍVAR

ESCUELA DE CIENCIAS DE LA SALUD

VIERNES - TARDE

ESTUDIO DE LAS PROPIEDADES IÓNICAS DE LOS AMINOÁCIDOS METODOS DE TITULACIÓN DE LOS GRUPOS FUNCIONALES.

Tutor(a): Autor:

- Betancourt Bit. - Pimentel Modesto

- Bastardo Robixón

- Hernández Edgar

- González Juan

- SuberoEnmanuel

- Vega Kenia

Ciudad Bolívar, Mayo de 2014.

INTRODUCCIÓN

“Los aminoácidos son unidades químicas que se constituyen las proteínas, estos son biomoleculas formadas por (C ), (H), (O), Y (S)”. (Koolman J. y Klaus-Heinrich Röhm, 2004, p.58).

Para Tortora G., Berdell F. y Case C. (2007), la ionización es un proceso mediante el cual se separan los iones positivos y negativos; según Domonizak M. y Szcepanska M. (2011), los cambios de pH afectan la ionización de las moléculas proteicas por lo cual también se ven afectados los aminoácidos que son los monómeros de las proteínas.

En líneas generales para Fornaguera J. y Gomez G. (2010), la titulalación de un aminoácido se basa en observar los cambios de pH de una solución y agregar acidos o bases fuertes identificando la zona de amortiguación del p H, que se observa mediante las curvas de calibración según el numero de pares ácidos/base conjugadas; empleando un peachimetro obtendremos los valores de p H de la solución que se esté titulando al agregar pequeños volúmenes de titulante para posteriormente construir una grafica.

El presente informe se basa en el estudio de los aminoácidos mediante la observación de una curva de titulación, la determinación del punto isoeléctrico, los valores de pKa y la capacidad de amortiguación de un determinado aminoácido.

RESULTADOS

A continuación se presenta los datos correspondientes a la concentración de estándar de glucosa para la curva de calibración.

Tabla N° 1

Nº Estándar Agua Antrona Absorbancia

1 0,1 ml 0,9 ml 4 ml 0,183

2 0,2 ml 0,8 ml 4 ml 0,266

3 0,4 ml 0,6 ml 4 ml 0,467

4 0,6 ml 0,4 ml 4 ml 0,699

5 0,8 ml 0,2 ml 4 ml 0,998

Una vez establecida la curva de calibración con los datos antes expresados a partir de los resultados arrojados en la práctica de laboratorio, se procedió a establecer un promedio entre dos experiencias para cada muestra hepática bien sea ayunadas y alimentadas.

Dentro de los cálculos realizados para la obtención de la curva de calibración tenemos:

Tabla N° 2

Estándar Absorbancia mg de glucosa

0,1 ml 0,183 0,008

0,2 ml 0,266 0,016

0,4 ml 0,467 0,032

0,6 ml 0,649 0,048

0,8 ml 0,998 0,064

Resultados obtenidos de muestras hepáticas de animales ayunados y alimentados, que fueron diluidas y medidas por un fotocolorímetro.

Tubo Ayunado (Abs) Alimentado(Abs)

1 1,997 0,533

*Datos obtenidos por nuestro grupo práctico.

1. Resultados obtenidos del animal ayunado.

En base al promedio de los resultados obtenidos en la práctica y expresados anteriormente en la tabla numero 2, obtuvimos los siguientes datos, extrapolándolos en la curvade calibración. Teniendo que la masa de glucosa en el tejido hepático del espécimen ayunado son 0,00486 mg, aquí los cálculos correspondientes:

2. Resultados obtenidos del animal alimentado.

DISCUSIÓN

1. ¿Por qué la cantidad de glucógeno es mayor en un animal alimentado?

Por que Luego de cada comida los precursores de las moléculas de almacenamiento (glucógeno) están en cantidades abundantes; esto se conoce como estado postprandial. Algo de este alimento se quema para suplir la energía inmediata, pero, por la acción de la insulina, la cual estimulará los procesos de síntesis de glucógeno y va a inhibir los procesos de degradación del mismo; ésta insulina es segregada por las células beta del páncreas a medida que aumentan los niveles de azúcar en la sangre, al mismo tiempo las células alfa del páncreas disminuyen la segregación de glucagón, que es la hormona que indica deficiencias de azúcar en la sangre e inhibe los procesos de síntesis de glucógeno y estimula los procesos de degradación de glucógeno.

2. ¿Cuál es el fundamento de la reacción de la Antrona?

El método utiliza Antrona disuelta en acido sulfúrico, este acido tiene por objeto hidrolizar los enlaces glucosídicos del glucógeno liberando

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