Propiedades iónicas de los aminoácidos

[pic 1]

PROPIEDADES IÓNICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

Yoleyni Xiomara Cáceres Villamizar1, María Paula Chinchilla Trigos2, Jhiorman Iván Ladino Quintero3, Vanessa Martínez Alvarado4, Laura Camila Santanilla Torres5

Bioquímica microbiana I, Grupo A, Departamento de Ciencias Básicas, Universidad de Pamplona

RESUMEN

Las propiedades iónicas de los aminoácidos les confieren características acido-base a los mismos. Poseen grupos ionizables que, dependiendo del pH del medio que los rodea y de su constante de disociación (pKa) pueden comportarse como ácidos o como bases, entrando en un estado dipolar denominado zwitterión cuando su carga neta es cero, dando como resultado un valor de pka igual al del pH. En esta práctica de laboratorio se demostró la curva de titulación con ácido y base de distintos aminoácidos, determinando los valores obtenidos de pH y de los mL agregados de los reactivos. Finalmente, se determinaron las diferentes características que estos poseen, como su punto zwitterión y su máxima capacidad amortiguadora.

Palabras Claves: Aminoácidos, titulación, propiedades iónicas, capacidad amortiguadora.

ABSTRACT

The ionic properties of amino acids also give them acid-base characteristics. They have ionizable groups that, depending on the pH of the surrounding medium and their dissociation constant (pKa), can behave as acids or bases, entering a dipolar state called zwitterion when their net charge is zero, resulting in a value of pka equal to pH. In this laboratory practice, the titration curve with acid and base of different amino acids will be demonstrated, determining the obtained values ​​of pH and the added mL of the reagents. Finally, the different characteristics they possess were determined, such as their zwitterion point and the maximum buffering capacity of each of them.

Key words: Amino acids, titration, ionic properties, buffering capacity.

Introducción

Las proteínas hacen parte del grupo de biomoléculas y están formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno (C, H, O, N). Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Las estructuras base de las proteínas son los aminoácidos, elementos que están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el número es superior a 50 aminoácidos se considera proteína. (Gullén, 2010 ).

Para la formación de las proteínas existen básicamente veinte aminoácidos diferentes, los cuales contienen un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) unidos al mismo átomo de carbono (carbono α, carbono quiral). Estos aminoácidos son diferentes entre sí y la manera de reconocerlos es por la naturaleza de sus cadenas laterales, o grupos R, que varían en estructura, tamaño, carga eléctrica y reactividad química. (Figura 1).  

Tridimensionalmente el carbono α presenta una configuración tetraédrica en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a él ocupan los vértices. Cuando en el vértice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R, según la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono α se habla de α-L-aminoácidos o de α-D-aminoácidos respectivamente. En las proteínas sólo se encuentran aminoácidos de configuración L. (Moore & Langley, 2008).

[pic 2]

Figura 1: Unidad básica, funcional y estructural de una proteína.

Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión, solubles en agua; con actividad óptica y con un comportamiento anfótero. Las sustancias clasificadas como anfóteras tienen la particularidad de que la carga eléctrica de la parte hidrofilica cambia en función del pH del medio. Actúan como bases en medios ácidos y como ácidos en medios básicos, para contrarrestar el pH del medio, es decir, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.

Esto permite definir el concepto de punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido, como el valor de pH en el cual se encuentra la máxima concentración de zwitterión. El punto isoeléctrico, se calcula como la media de los valores de pKa de las etapas que forma y descompone el zwitterión. (Herrera, 2011).

Para el grupo amino el valor de pKa varía entre 8,7 y 10,7. Así para un grupo amino cuyo pKa sea de 10,0 la razón base/ácido será de 1/1000 a pH 7. Esto datos confirman el hecho de que la forma predominante a pH neutro para los aminoácidos es la forma de zwitterion neutro. (Schlimme, 2007).

De acuerdo con la información anterior se busca demostrar las propiedades ácido-base de los aminoácidos por medio de la titulación de un aminoácido como muestra problema determinando los valores de pKa, pI y pH del mismo.

Materiales y Métodos

 Materiales:

• Balanza analítica (Boeco), pH-metro (Schott), agitador magnético, bureta (Labscient), soporte universal (Land stand platform), espátula (Kramer), 4 vasos de precipitado 100 mL (Ace glass), embudo (Ace glass)

Reactivos:

• NaOH 0.1N, HCl 0.1N, L-Alanina (MERCK), L-Arginina (MERCK), ácido aspártico (MERCK)

Metodología

Se pesó cerca de 400 mg de muestra para disolverla en 20 ml de H2O en un vaso de precipitado. Enseguida se introdujo una barra magnética al vaso para llevarlo a una placa de agitación, así como el electrodo para medir pH. Al comenzar la titulación de la muestra problema con HCl 1N, se fue registrando las lecturas de la bureta y el pH a intervalos frecuentes (cada 0,5 mL) hasta que la solución alcanzó un pH de 1.0.

Después se tituló otros 20 ml de agua (blanco) con HCl 1N, registrando las lecturas de la bureta y el pH a intervalos frecuentes (cada 0,5 mL) hasta que la solución alcanzó un pH de 1.0. De igual forma se registró el pH y el volumen del ácido después de cada adición. Nuevamente se disolvió otra muestra (otra vez aproximadamente 400 mg en 20 ml de agua) para titular la muestra con NaOH 1N de la misma manera que para la titulación con ácido, pero esta vez hasta que el pH de la solución llegue a 12.

...