Enzimas. Las enzimas como catalizadores

UNIVERSIDAD TÉCNICA DE AMBATO[pic 1][pic 2]

FACULTAD DE CIENCIA E INGENIERÍA EN ALIMENTOS

INGENIERIA EN ALIMENTOS

TEMA: Enzimas

Todas las enzimas son proteínas, tienen una estructura tridimensional globular y sólo presentan actividad cuando tienen una conformación espacial que permite establecer una disposición óptima de los aminoácidos de su centro activo o sitio catalítico. Las aplicaciones de la tecnología enzimática actual se enumeran a continuación:

• El uso de enzimas en medios no acuosos para la producción de compuestos quirales y para Ja síntesis de polímeros especiales.
• La síntesis de edulcorantes como el aspartamo, empleando Ja reacción inversa de una proteasa.
• La producción de cidodextrinas a partir de almidón.
• El diseño de enzimas ·a la medida·, de acuerdo con los requerimientos del proceso ingeniería de proteínas y evolución dirigida- logrando modificar su estabilidad térmica o su especificidad.
• La producción a gran escala de enzimas por medios de ingeniería genética. La quimosina recombinante fue pionera en esta área.
• El uso de enzimas o de células inmovilizadas en la producción de materias primas de aplicación en alimentos. como en la producción de jarabes fructosados, de trehalosa y de isomaltulosa; de ácido furnárico; o de aminoácidos como el ácido aspártico o la alanina.

Para su función catalítica, en muchos casos las enzimas están integradas por una parte de naturaleza proteínica y otra que no lo es; la primera se conoce como apoenzima y la segunda como cofactor.

Debido a su naturaleza química, a las enzimas les afectan los mismos factores que alteran a las proteínas; para actuar de manera óptima, cada una requiere de condiciones definidas de temperatura, pH, fuerza iónica, etc.; condiciones en las que la estructura tridimensional es estable y su carga adecuada para interactuar con el sustrato.

Las enzimas como catalizadores

Las reacciones químicas pueden ocurrir con o sin la ayuda de catalizadores, pero el poder catalítico de las enzimas es sorprendente. La catalasa, ya que es una sola molécula de enzima que puede oxidar varios millones de moléculas de H20 2 cada segundo.

Otra forma en que puede lograrse la estabilización del estado de transición es formando un enlace covalente entre la enzima y el sustrato, consecuencia de un ataque nucleofílico. De acuerdo con la ley de Arrhenius la energía de activación nos permite establecer la relación que existe entre las constantes de velocidad de reacción y la temperatura.

Especificidad

Las enzimas tienen la capacidad de catalizar reacciones químicas de manera muy específica. Su especificidad, propiedad que las hace muy diferentes a muchos catalizadores no biológicos, se puede abordar de diferentes maneras. La especificidad estereoquímica se puede explicar a partir de la especificidad de las glucosidasas.

Existe también la llamada quimio selectividad o especificidad de grupo, que se presenta cuando las enzimas actúan sobre un sustrato que contiene un determinado enlace y un grupo químico especifico a un lado. Existen enzimas con especificidad, también llamadas promiscuas porque tienen una especificidad muy relajada; tal es el caso de las lipasas, que hidrolizan enlaces éster entre una gran variedad de alcoholes y ácidos grasos, pero también pueden hidrolizar amidas.

Sitio Activo

El sitio activo de una enzima es aquella porción de la proteína que participa directamente en la unión y transformación del sustrato; está constituido por ciertos aminoácidos que integran un microambiente característico dentro de la proteína y que llevan a cabo la catálisis. Por lo general sólo existe un sitio activo por molécula de enzima.

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