ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica, es decir, el número de AA presentes y el orden en que están enlazados (Figura de la derecha). Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas. Como en casi todas las proteínas existen 20 AA diferentes, el número de estructuras posibles viene dado por las variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el número de AA que componen la molécula proteica.

Generalmente, el número de AA que forman una proteína oscila entre 80 y 300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son los enlaces peptídicos. El enlace peptídico (Figura de la izquierda) es un enlace amida que se forma entre el grupo carboxilo de una AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua. Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre hay un extremo amino terminal y un extremo carboxilo terminal que permanecen intactos. Por convención, la secuencia de una proteína se lee siempre a partir de su extremo amino (Figura superior).

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos AA que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los AA (Átomos sombreados en la Figura de la derecha).Los átomos que componen la cadena principal de la proteína son el N del grupo amino (condensado con el AA precedente), el Ca (a partir del cual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el AA siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva básica que aparece en la cadena principal de una proteína es: (-NH-Ca-CO-)

Como la estructura primaria es la que determina los niveles superiores de organización, el conocimiento de la secuencia de AA es del mayor interés para el estudio de la estructura y función de una proteína. Clásicamente, la secuenciación de una proteína se realiza mediante métodos químicos. El método más utilizado es el de Edman, que utiliza el fenilisotiocianato para marcar la proteína (representado en la Figura de la izquierda como un triángulo) e iniciar una serie de reacciones cíclicas que permiten identificar cada AA de la secuencia empezando por el extremo amino. Hoy en día esta serie de reacciones las realiza de forma automática un aparato llamado secuenciador de AA.

ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS

Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener. La Figura de la derecha corresponde a la proteína triosafosfato isomerasa. La estructura terciaria es una disposición precisa y única en el espacio, y surge a medida que se sintetiza la proteína

Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colágeno (Figura inferior izquierda), la queratina del cabello o la fibroína de la seda), En este caso, los elementos de estructura secundaria (hélices a u hojas b) pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda.

Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y estructuras supersecundarias. La figura inferior de la derecha corresponde a la mioglobina.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Consiste en el enrollamiento de la cadena peptídica sobre su propio eje para formar una hélice o alguna otra estructura tridimensional específica. La estructura secundaria más común es la a-hélice (alfa), la cual se caracteriza por formar una estructura geométrica en espiral, muy uniforme, en la que cada vuelta está constituida por 3,6 aminoácidos.

La hélice se mantiene mediante puentes de hidrógeno entre el hidrógeno del grupo amino del enlace peptídico de un aminoácido y el grupo carboxilo del enlace peptídico de otro. Dentro de este grupo se pueden mencionar

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