GUION PRESENTACION CATABOLISMO DE AMINOACIDOS

GUION PRESENTACION CATABOLISMO DE AMINOACIDOS

SANDRA NAVARRO, MAURICIO BUSTOS, SALMA RUELAS

Hola nosotros somos el equipo numero 1 y esta compuesto por Mauricio, Sandra y yo salma y vamos a explicar el catabolismo de aminoácidos, pero antes de comenzar tenemos que explicar que es un aminoácido. Bueno, estos son las unidades monomericas de las proteínas, compuestos organicos que forman cadenas proteicas, compuestos por un grupo amino, un grupo carboxilo y un atomo de hidrogeno.

Los compuestos proteicos están conformados por 20 aminoacidos principalmente, de esos 20, Existen 9 aminoácidos esenciales y11 no esenciales. Los 9 esenciales son la treonina, el triptófano, la metionina, la valina, la histidina, la isoleucina, la lisina, la fenilalanina y la leucina. Por otro lado, lo 11 no esenciales son la alanina, glicina, asparagina, cisteína, arginina, glutamina, tirosina, arpartato, serina y glutamato

A continuación encontramos una tabla con los 20 aminoacidos ya mencionados, y sus respectivas abreviaciones de tres y una letra, las cuales nos serán de mucha ayuda para el estudio del tema

El catabolismo de los aminoácidos se divide en 3 pasos principalmente: transaminación y desaminación, ciclo de la urea y degradación del esqueleto carbonado.

Origen de los aminoácidos.

Diariamente el cuerpo humano cataboliza alrededor de 300 gramos de proteína, que está constituida por aminoácidos que a su vez contienen nitrógeno; por lo cual cuando la ingestión de nitrógeno (principalmente nitrógeno) es igual a la pérdida de nitrógeno, se dice que el cuerpo se encuentra en un equilibrio nitrogenado.

El inicio de estos aminoácidos tiene tres principales orígenes:  

• Absorción en intestino; aminoácidos de la dieta, aminoácidos como tal y en forma de proteínas y péptidos que se degradan a este nivel.
• Degradación de proteínas tisulares; las propias proteínas del organismo que ya no se utilizan o que deben ser renovadas.
• Síntesis de aminoácidos (principalmente en hígado); aquellos aminoácidos no esenciales.

Dependiendo de su composición tendrán diferentes destinos:

• Síntesis de proteínas corporales: para sintetizar macromoléculas proteicas.
• Síntesis de compuestos nitrogenados no proteicos: con nitrógeno pero sin proteína.
• Producción de energía (destino catabólico): degradar los aminoácidos para general energía que da como producto.

Estructura general de los aminoácidos.

Los aminoácidos están constituidos por el carbono alfa que está unido a un grupo amino, un grupo carboxilo y a una cadena lateral. En la estructura general de los aminoácidos, es importante analizar el grupo amino que está conformado por hidrogeno y nitrógeno (que es en el que se centran estas reacciones); el grupo carboxilo (COO), el carbono alfa y también en la cadena lateral que cambia de acuerdo a cada aminoácido.

Reacciones de los aminoácidos.

Los aminoácidos se utilizan para fabricar más proteínas que el cuerpo humano necesita. Lo que sucede con ellos es que con los que sobran o en situaciones extremas en las que el cuerpo necesita más energía y no tiene de donde obtenerla; se pueden tomar los aminoácidos que sobren de la digestión, catalizarlos y obtener energía.

En estos procesos se elimina el nitrógeno de diferentes formas; debido a que este no es necesario para obtener energía, debido a que las moléculas que metabolizamos en los procesos de obtención de energía no tienen nitrógeno. Los procesos que se describen a continuación son enfocados a estas reacciones que tienen como objetivo obtener una molécula de la cual se pueda obtener energía directamente.

Estas reacciones inician con:

• Transaminación; en esta se traslada el grupo amino de un aminoácido a un alfa- cetoacido; se produce un alfa-cetoacido y otro aminoácido. Se puede producir en el citosol y en la mitocondria.
• Desaminación: se quita el grupo amino para dejar un cetoacido (alfa- cetoacido) y un ion de amonio libre. Tiene lugar en la mitocondria.

Transaminacion.

Es la acción de trasladar o mover el grupo amino de un aminoácido a un receptor llamado cetoacido.

En general esta reacción tiene los siguientes componentes:

• Lo conforma un aminoácido con su función amino y como sustrato un alfa-cetoacido.

• Enzima: una aminotransferasa que transfiere el grupo amino del aminoácido al cetoacido. Pueden ser citosolicas o mitocondriales.
• Coenzima: Piridoxal fosfato permite la transferencia del grupo amino del aminoácido al cetoacido.
• Base de schiff: piridoxal fosfato (vitamina B6) que se unió al aminoácido.
• Resultados: un nuevo cetoacido (esqueleto carbonado: ya que este es el aminoácido sin su grupo amino.) y un nuevo aminoácido.
• Reacción molecular ping pong: Primero se metaboliza el aminoácido, mientras la enzima con su coenzima retienen el grupo amino. Después se metaboliza el alfa cetoacido. Son acciones que no pueden ocurrir en simultáneo.
• No todos necesitan la transaminación, pero se hace para terminar con glutamato y poder iniciar la desaminación.

Proceso de la transaminación.

Primeramente el piridoxal fosfato se une al aminoácido dando como resultado la base de schiff (es constituida por el piridoxal fosfato que se unió al aminoácido). Una vez que están unidos; la aminotransferasa quita el resto del cetoacido al aminoácido de la base de schiff (siendo parte del producto final), mientras que esta base se quedaría con la función amino que será trasladada al cetoacido receptor; dando como resultado un nuevo aminoácido.

Como ejemplos puntuales de la transaminación se mencionan la alanina y el aspartato.

La alanina junto con el alfa-cetoglutarato, a través de la transaminación, dará un glutamato (aminoácido) y un cetoácido (piruvato). Es el aminoácido más glucogénico que tenemos; porque sintetiza más rápidamente a piruvato, que es un producto del cual ya se puede obtener energía directamente.

El aspartato junto con alfa-cetoglutarato, por transaminación, da como resultado el glutamato y el cetoacido (oxalacetato).

Estas reacciones son de suma importancia porque nos originan glutamato, ya que este se deriva a la desaminación oxidativa y también porque es el compuesto final de la mayoría de aminoácidos.

Desaminación Oxidativa.

El propósito de esta reacción es quitarte el grupo amino definitivamente al glutamato; en esta se libera el grupo amino, no se transfiere; es una reacción reversible.

Participan el glutamato con su grupo amino en presencia de agua y de una glutamato deshidrogenasa que actúa como enzima. En esta reacción se le quita hidrógeno al glutamato y lo oxida a alfa-cetoglutarato; lo cual deja el ion de amonio libre que posteriormente será eliminado en forma de urea (la mayoría). Teniendo como productos finales un alfa-cetoglutarato, un ion de amonio libre y NADH+H. Tiene lugar en la mitocondria.

Proceso de la desaminación oxidativa.

La desaminación oxidativa solo con ocurre con el glutamato. Primeramente con una molécula de agua se rompe el enlace con el grupo amino, con ayuda de NAD+; en este paso un hidrogeno de la molécula de agua se va con el amino y el oxígeno se lo queda el resto de la molécula para convertirse en alfa-cetoglutarato; que ya es perfectamente capaz de ir al ciclo de Krebs para producir energía; dejando así al ion de amonio libre.

En la desaminación oxidativa se pierden tres hidrógenos (dos del agua y otro de la molécula) de los cuales uno se une al grupo amino y los otros llega un NAD+ que se convierte en un NADH+H.

Este proceso es activado por adenosín difosfato (ADP) y el guanosín difósfáto (GDP); asimismo es inhibido por adenosín trifósfato (ATP) y Guanosín üifosfáto (GTP).

¿Qué le pasa al amoniaco que se formó de la desaminación?

Al el glutamato con su amino que se formó en la transaminacion puede tener dos diferentes caminos; como se describió en la reacción anterior se puede desaminar oxidativamente o por otro lado se puede aminar nuevamente, es decir; le podemos agregar otro ion de amonio (grupo amino).

En este segundo camino un interactúan un glutamato más un grupo amino que se van a unir a través de la glutamina sintetasa; esta sintetiza utilizando ATP y de cofactor al magnesio, dando como resultado la glutamina. Este proceso es una forma de eliminar temporalmente el exceso de iones amonios libres que pueden ser dañinos para nuestro organismo.

¿Qué pasa con el cetoácido de la transaminación?

Dependiendo del aminoácido que creo el cetoacido de la transaminación se clasifican en cetogenicos, que produce acetil CoA, y glucogénicos que da derivados de la glucosa.

Excepciones estas reacciones.

Ciertos aminoácidos no necesitan realizar la transaminacion y desaminacion oxidativa para dejar el ion de amonio libre y dar un producto que sea capaz de generarnos energía directamente; sino que dan los mismos resultados peros solo pasan por una desaminación no oxidativa. Estas excepciones son la serina y la trionina.

Con la serina actúa una enzima llamada serina deshidratasa, para formar piruvato y NH4. Y con la trionina actúa la enzima treonina deshidratasa que da como producto un alfa-cetobutirato y NH4 (el ion de amonio libre).

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