IDENTIFICACION DE ENLACES PEPTÍDICOS.

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IDENTIFICACION DE ENLACES PEPTÍDICOS

1. Introducción

Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las denominadas proteínas. Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce y tienen tanto actividad ácida como propiedad básica y presentan actividad óptica. Químicamente son ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula.

En la naturaleza existen unos 20 aminoácidos que pueden ser codificados por el ADN humano. Cada uno de ellos tiene una estructura química diferente, pero tienen en común, un grupo carboxilo y un grupo amino (excepto la prolina que tiene un grupo imino) unidos al denominado carbón quiral (excepto la glicina).

La fórmula general para los 20 L- alfa aminoácidos, a pH fisiológico, es la siguiente:

[pic 2]

El término "proteína" proviene de la palabra griega proteous, que significa primero. Las proteínas son los compuestos bioquímicos más abundantes en los seres vivos. Son verdaderamente especiales por ser las sustancias centrales en casi todos los procesos biológicos y son polímeros de aminoácidos unidos mediante un enlace peptídico. El enlace peptídico es un  enlace formado por un grupo carboxilo (COOH) de un aminoácido con un grupo amino de otro aminoácido. El compuesto formado es denominado péptido. Así se pueden ir formando nuevos enlaces peptídicos, dando lugar a cadenas más largas que constituyen tripéptidos, oligopéptidos polipéptidos y luego proteínas. Una proteína difiere de otra en cuanto al número, tipo y secuencia de aminoácidos que la conforman.

A primera vista podría pensarse en las proteínas como polímeros lineales de aminoácidos unidos entre sí por medio de enlaces peptídicos. Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio. La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados. La conformación espacial de una proteína se analiza en términos de estructura secundaria y estructura terciaria. La estructura secundaria es el plegamiento que la estructura primaria adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. La estructura terciaria, en cambio, se refiere a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína. La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria. Por último, la asociación de proteínas con otros tipos de biomoléculas para formar asociaciones supramoleculares con carácter permanente da lugar a la estructura quinaria.

Las proteínas presentan numerosas funciones. Por ejemplo, casi todas las enzimas están compuestas de estructuras proteicas. Las enzimas son los catalizadores que permiten que ocurran casi todas las reacciones químicas en los seres vivos. La vida, como la conocemos no sería posible sin las enzimas. Junto con los lípidos, las proteínas son los componentes estructurales de las membranas celulares. Las proteínas de las membranas ayudan a transportar sustancias a través de la doble capa lipídica y trabajan como sitios receptores de los neurotransmisores y de las hormonas. Las proteínas son responsables del soporte estructural y del movimiento del cuerpo humano. El tejido conectivo está compuesto de fibras proteicas fuertes que ayudan a unir la piel y el hueso. Los tejidos musculares están compuestos de proteínas que se contraen; los huesos se mueven por músculos que se contraen. Otras funciones de las proteínas incluyen el transporte y almacenamiento de iones y moléculas; por ejemplo, transportar el oxígeno de los pulmones a las células (hemoglobina). Numerosas hormonas, agentes de comunicación química, son estructuras proteicas. Una de las líneas de defensa más importantes contra los agentes infecciosos son las proteínas denominadas inmunoglobulinas.

1. Objetivos

Que el estudiante:

• Comprenda la estructura, propiedades, funciones y clasificación de los aminoácidos, péptidos y proteínas.
• Conozca y demuestre pruebas que identifiquen aminoácidos y proteínas así como su utilidad.

1. Materiales y equipo

• 9 tubos de ensayo
• Gradilla
• Guantes
• Solución de ovoalbúmina al 10%
• Glicina 0.1M
• Agua destilada
• Reactivo de Biuret
• Baño maría a 100°C
• Reactivo de Ninhidrina
• HNO3 concentrado
• Pipetas de 1 ml
• Gomas para pipetas
• NaOH concentrado
• Goteros

1. Procedimiento

1. Reacción de Ninhidrina

Esta prueba detecta y cuantifica aminoácidos libres los cuales reaccionan en presencia de ninhidrina cuando son calentados en dicho reactivo. Todos los aminoácidos que poseen un grupo amino libre reaccionan y forman dióxido de carbono, amoníaco y un aldehído que contiene un átomo de carbono menos que el compuesto original. Esta reacción da lugar a la formación de un producto color azul o púrpura (que posteriormente puede ser utilizado para cuantificar el aminoácido).

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