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Metabolismo Del Nitrogeno


Enviado por   •  16 de Junio de 2014  •  2.119 Palabras (9 Páginas)  •  395 Visitas

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Metabolismo del nitrogeno

Los seres humanos son totalmente dependientes de otros organismos para convertir el nitrógeno atmosférico en las formas disponibles para el cuerpo. La fijación de nitrógeno es realizada por las nitrogenasas bacterianas que forman nitrógeno reducido, NH4+ el cuál puede ser entonces utilizado por todos los organismos para formar los aminoácidos.

El nitrógeno reducido ingresa al cuerpo humano como aminoácidos libres dietéticos, proteína, y amoníaco producido por las bacterias del tracto intestinal. Un par de enzimas principales, la glutamato deshidrogenasa y la glutamina sintasa, se encuentran en todos los organismos y efectúan la conversión de amoníaco en los aminoácidos glutamato y glutamina, respectivamente. Los grupos amino y amido de estas 2 substancias son libremente transferidos a otros esqueletos de carbono por reacciones de transaminación y transamidación.

Glutamato y glutamina son los donantes de nitrógeno en muchas reacciones de síntesis.

Sintetasa de glutamina es el punto principalde regulación.

Glutamato produce glutamina

Degradacion de aminoacidos

El catabolismo de los aminoácidos tiene lugar, en gran parte, en el hígado, aunque el riñon tambien es significativamente activo.

Los átomos de nitrógeno de los grupos amino, separados de los aminoácidos durante su degradación oxidativa son finalmente excretados por la orina en forma de urea, amoniaco y ácido urico.

Destino:

Los aminoácidos actúan como:

•Constituyentes de proteínas, así como precursores de otras importantes biomoléculas tales como hormonas, las purinas, pirimidinas, porfirinas, y algunas vitaminas.

•Fuente energética, cuando son ingeridos en exceso, reemplazando a las proteínas corporales.

•Combustible, al perder el grupo amino, sus esqueletos carbonados residuales tienen dos destinos principales:

1.La conversión en glucosa (gluconeogénesis).

2.La oxidación a CO2 a través del ciclo del acido cítrico.

Primera etapa del catabolismo de los aminoacidos:

Transaminacion: transferencia de un grupo amino a un cetoacido (transaminasas o aminotransferasas, cofactor fosfato de piridoxal).

En las reacciones de transaminación ocurre la transferencia de un grupo amino desde un a-aminoácido dador a un a-cetoácido aceptor.

.

Las enzimas que catalizan estas reacciones se denominan

AMINOTRANSFERASAS o TRANSAMINASAS.

Estas enzimas, están presentes tanto en el citosol como en las mitocondrias de las células de todos los seres vivos, animales y vegetales.

Transporte del grupo amino desde los tejidos hacia el higado.

En humanos el amonio libre es tóxico, sobre todo para el cerebro, luego el grupo amino procedente de la degradación de los AA debe de ser transportado convenientemente al hígado, donde se convertirá en urea. Estos grupos amino deberán ser transportados al hígado en una forma distinta de NH4+ para que la concentración de éste en sangre no se eleve; generalmente se transportan como GLN o como ALA según se recoge en el siguiente esquema.

Desaminacion oxidativa:

Se remueve el grupo amino como amoníaco libre, que se considera como la principal vía de salida del amoníaco(dehidrogenasa de glutamato y oxidasas).

La glutamato deshidrogenasa (dependiente de la piridina) es un enzima alostérico, que resulta inhibida por los moduladores específicos tales como GTP, ATP y NADH, y estimulado por el ADP, GDP y algunos aminoácidos.

El glutamato formado por acción de las transaminasas puede ser desaminado rápidamente por acción de la Glutamato- deshidrogenasa (GDH) dependiente de piridina, presente tanto en citoplasma como en mitocondrias de hepatocitos.L-Glutamato + NAD+ (NADP+) + H2O α- oxoglutarato + NH4+ + NADH (NADPH)Los grupos amino se separan en forma de ionesAmonio.La GDH puede emplear tanto NAD+ como NADP+ como aceptores de electrones.El NADH formado se oxida nuevamente por medio de la cadena de transporte electrónico.GDH es estimulada por ADP, GDP y algunos aa; e inhibida por ATP, GTP y NADH.GDH

Transporte de los grupos aminos de los aminoácidos

•El amoníaco producido permanentemente en los tejidos, es transportado hacia el hígado bajo la forma de un compuesto, no tóxico, la GLUTAMINA, que puede atravesar con facilidad las membranas celulares por ser una molécula neutra.

La reacción es catalizada por una enzima mitocondrial, muy abundante en tejido renal, denominada GLUTAMINA SINTETASA la cual requiere energía en forma de ATP.

desaminacion oxidativa de aa's

Reacciones básicas del metabolismo de aminoácidos:

1.3 Excrecion de nitrogeno y el ciclo de la urea

Previamente fue conocido que la glutaminasa renal era la responsable de convertir el exceso de glutamina del hígado a amoniaco urinario. Sin embargo, cerca del 80% del nitrógeno excretado está bajo la forma de urea que también es altamente producida en el hígado, en una serie de reacciones que están distribuidas entre la matriz mitocondrial y el citosol. La serie de reacciones que forman la urea es conocida como Ciclo de la Urea o Ciclo de Krebs-Henseleit.

La urea se produce exclusivamente en el hígado por medio de una serie cíclica de reacciones (ciclo de la urea) que comienza en las mitocondrias y continúan en el citoplasma.Los dos nitrógenos amino proceden del NH4, el segundo es incluido previamente en el aspartato y el grupo ceto proviene del hidrogeno carbonato o del dióxido de carbono, que esta en equilibrio con el anterior

El

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