Practica escrita de Proteinas

Proteínas.

Son macromoléculas orgánicas constituidas por aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos o anhídridos.

Funciones:

• Enzimática: Sacarasa, Peptinas.
• Reguladora (Hormonas): Insulina (Reguladora de la glucosa), Hormona somatotrófica (Hormona del Crecimiento), Vasopresina (Hormona Antidiurética), Tiroxina (Hormona Tiroidea).
• Estructural: Colágeno (Tejidos conjuntivos, piel, tendones, huesos, cornea), Queratina (cabello, uñas), Tubulina (Citoesqueleto), Elastina (elasticidad en los tejidos).
• Defensa: Anticuerpos, Inmunoglobulinas, Queratina (protege la piel), Trombina (coagulación sanguínea).
• Transporte: Hemoglobina (transporte de oxígeno).
• Contráctiles y Móviles: Actina (Contráctiladora muscular y forman parte de los microfilamentos-movilidad celular-), Miosina (Contráctiladora muscular).
• Almacenadora: Mioglobina (almacena oxígeno en los músculos).

Clasificación:

1. Según su Composición:

• Proteínas Simples: Son las que están formadas exclusivamente por aminoácidos. Ej.: Histina, Queratina, Globulinas…

• Proteínas Conjugadas: Son las que contienen además de la cadena polipeptídica un componente NO aminoácido llamado grupo prostético. Ej.: Nucleoproteínas, Glicoproteínas, Fosfoproteínas, Metaloproteínas, Lipoproteínas…

1. Según su Conformación (Forma Molecular):

• Proteínas Fibrosas: Son estructuras muy extendidas que consisten en varias cadenas polipeptídica estrechamente asociadas entre sí. Son relativamente insolubles. Su principal papel es arquitectónico, proporcionan la estructura fuerte y el soporte al organismo. Generalmente poseen estructuras secundarias y a veces terciarias. Ej.: Queratina, Elastina, Colágeno, Miosina…

• Proteínas Globulares: Son las que tienen la cadena polipeptídica enrolladas sobre sí misma dando lugar a una estructura más o menos esféricas y compactas. Tienen estructura generalmente terciaria o cuaternaria. En su mayoría son solubles. Ej.: Albuminas, Hemoglobina, Anticuerpos, Glutelinas, Histina…

1. Según su Estructura:

• Primaria: Son las proteínas que en la secuencia de aminoácidos están unidos solamente por enlaces peptídicos.

• Secundaria: Son las proteínas que tienen enlaces de puentes de Hidrógeno entre los elementos de la cadena polipeptídica.

• Terciaria: Son las proteínas que tienen enlaces de puentes de Hidrógeno entre las cadenas laterales de los aminoácidos, interacciones electrostáticas, enlaces de puentes disulfuro e interacciones hidrofóbicas.

• Cuaternaria: Son las proteínas que tienen los mismos enlaces que los terciarios pero con las fuerzas de Van Der Waals.[pic 1]

Estructura o Niveles de Estructuración:

• Estructura Primaria: se refiere a la secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características mas importante la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.

• Estructura Secundaria: es el plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica. Se adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los grupos involucrados en las uniones peptídicas de aminoácidos cercanos en la cadena. Estos también se los encuentra en forma de espiral aplana. Ej.: Queratina, Hélice de Colágeno (solo los tejidos conectivos)…

• Estructura Terciaria: es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio sobre sí misma, ya sea globular o fibrosa, esto se debe a sus diversos enlaces por puentes de hidrógenos, interacciones electrostáticas e hidrofóbicas, entre otras. Es la disposición de los dominios en el espacio. Ej.: Mioglobina…

• Estructura Cuaternaria: Son oligómeros (poseen más de una cadena polipeptídica) en donde las cadenas polipeptídicas que las forman encajan unas con otras para formar estructuras globulares, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes como lo son las fuerzas de Van Der Waals. Ej.: Hemoglobina…

La estructura secundaria puede ser:

• Hélice alfa: La cadena polipeptídica se desarrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono beta de cada aminoácido.

• Hoja plegada beta: Ocurre cuando la cadena principal se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada cadena beta. Algunas regiones de proteínas adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios.

• Giros beta: Son las secuencias de la cadena polipeptídica con estructura alfa o beta, a menudo están conectadas entre sí por medio de los giros beta. Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180° a la cadena principal de un polipéptido.

Desnaturalización Proteica:

Se refiere a la pérdida de la conformación nativa de una proteína con la consiguiente pérdida de su actividad biológica. Los factores que causan la desnaturalización proteica son:

• Elevación de la temperatura.
• Cambios de pH.
• Agentes químicos desnaturalizantes.

Dominio: Es la zona de una proteína donde se haya más densidad, es decir donde hay más plegamientos.

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