Proteínas

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‘‘Proteínas’’

                                                                            Nombre: Carolina Vizcarra Pizarro
                                                                  Carrera: Nutrición y Dietética
                                                         Asignatura: Bioquímica
                                                               Docente: Nicole Fernández
                                    Sección: 2
                                 Grupo: 1

Introducción

• ¿Qué son las proteínas?

Las proteínas son las macromoléculas biológicas más abundantes, están presentes en todas las células,  y en todas las partes de las mismas. Constituyen alrededor del 50% de su peso seco.

Existen una gran variedad de ellas, en una sola célula se pueden encontrar miles de clases de proteínas en diferentes formas, que van desde péptidos pequeños hasta polímeros grandes de alto peso molecular, pueden estar formando parte de las membranas biológicas, como catalizadores de reacciones metabólicas (enzimas), interactuando con los ácidos nucleicos (histonas) o con neurotransmisores y hormonas (receptores), etc. Prácticamente, no existe proceso biológico en el que no participe por lo menos una proteína. Se las considera como el grupo de compuestos que mayor cantidad de funciones desempeñan en los seres vivos. Además, son los productos finales más importantes de las rutas de informacion, son los instrumentos moleculares mediante los que se expresa la información genética.

Estas moléculas son polímeros construidas a partir de 20 aminoácidos unidos de forma covalente por enlaces peptídicos. Los cuales se diferencian de cada uno por presentan una cadena lateral propia que van a determinar sus propiedades químicas y biológicas. Estas pueden ser simples o conjugadas.

Lo más notable, es que las células pueden producir proteínas con propiedades y funciones muy distintas con aminoácidos en multitud de combinaciones y secuencias diferentes. Lo que permite que a partir de estas estructuras los organismos puedan fabricar diversos productos como enzimas, hormonas, transportadores, anticuerpos, fibras musculares, y un sinfín de sustancias con actividades biológicas diferentes.

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Desarrollo

Existen 20 aminoácidos estándar que forman las proteínas de la mayoría de los organismos. Los cuales todos tienen un grupo carboxilo y un grupo amino unidos al mismo átomo de carbono central o carbono a, al que además tiene unido siempre un átomo de hidrógeno y una cadena lateral diferente en cada aminoácido con características variables en tamaño, estructura, carga eléctrica e hidrosolubilidad.

Casi todos los compuestos biológicos con un centro quiral (carbono a) se presentan en la naturaleza en una sola de sus formas estereoisómeras, la D o la L. La mayoría de los aminoácidos con actividades biológicas y exclusivas de las proteínas son los del tipo “L”, y existen algunos casos del tipo “D” con actividad biológica, los cuales se han encontrado en vertebrados superiores, invertebrados y bacterias.

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Cuando una célula viva sintetiza proteínas, el grupo carboxilo de un aminoácido reacciona con el grupo amino de otro, formando un enlace peptídico, el producto de esta unión es un dipéptido. El grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un tercer aminoácido, y así sucesivamente hasta formar una larga cadena.

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Este enlace péptido se forma por la eliminación de los elementos del agua (deshidratación) del grupo carboxilo de un aminoácido y el  grupo amino de otro, esta reacción de condensación y exergonica es frecuente en las células vivas.

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Clasificación:

• Los oligopéptidos contienen un número indefinido pero pequeño de aminoácidos. Nº de aminoácidos < 10
• Los polipéptidos constan de un número mayor. Se consideran polipéptidos a los polímeros de aminoácidos de un peso superior a 6000 Daltons. Nº de aminoácidos >10
• Las proteínas tienen un Nº de aminoácidos > 50

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• Niveles estructurales de las proteínas:

Una proteína puede estar formada por una sola cadena o por varias de ellas unidas por enlaces moleculares débiles. Cada proteína se forma siguiendo las instrucciones contenidas en el ADN, el material genético de la célula. Estas instrucciones son las que determinan cuáles de los veinte aminoácidos se incorporan a la proteína, y en qué orden relativo o secuencia lo hacen. Los grupos R de los diferentes aminoácidos establecen la forma final de la proteína y sus propiedades químicas. A partir de las veinte subunidades pueden formarse una gran variedad de proteínas.

a) Estructura primaria: Es una secuencia ordenada y única de los aminoácidos en la cadena polipeptídica, la cual está determinada genéticamente.

Hace referencia a la posición que ocupa cada aminoácido en la cadena polipeptídica, es decir nos da idea para la forma tridimensional que tendrá la proteína. La importancia de este nivel radica en que la posición que ocupa cada aminoácido dentro de la cadena va a condicionar enormemente el resto de los niveles estructurales y en último término la función que desempeña la proteína.
Cualquier modificación en la secuencia de aminoácidos podría ocasionar un cambio en la estructura tridimensional y afectará la función biológica de la proteína.

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b) Estructura secundaria: hace referencia a la ordenación regular y periódica de la cadena polipeptídica en una dirección determinada. Básicamente, podemos encontrar dos tipos de estructura secundaria, la hélice-α y la conformación-ß.
Es una estructura local regular que involucra exclusivamente puentes de hidrógeno entre átomos del esqueleto proteico.

La a-hélice es un tipo de espiral cilíndrico estabilizado por puentes de hidrógeno intracatenario, mientras que la b-hoja plegada está formada por cadenas polipeptídicas paralelas, mantenidas por puentes de hidrógeno intercatenarios.

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c) Estructura terciaria: Hace referencia al modo en que se curvan o pliegan en el espacio los segmentos de hélice-α y/o conformación-ß, cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro, y mediante enlaces iónicos.

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d) Estructura cuaternaria: Muchas proteínas globulares son oligoméricas, es decir están formadas por más de una subunidad polipeptídica. La posición espacial que ocupa cada una de estas subunidades respecto a las otras queda determinada por la estructura cuaternaria. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos.

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• Propiedades de las proteínas:

Desnaturalización: Se denomina así a la pérdida de la estructura tridimensional de las proteínas. Es decir su estructura secundaria, terciaria o cuaternaria si la tuviera. Son agentes desnaturalizantes el calor, ácidos y bases fuertes, radiaciones, etc.

-En la desnaturalización de la estructura cuaternaria, las subunidades de proteínas se separan o su posición espacial se corrompe.
-La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de:

• Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como los puentes disulfuro entre las cisteínas).
• Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de aminoácidos.
• Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas laterales no polares de aminoácidos.

-En la desnaturalización de la estructura secundaria las proteínas pierden todos los patrones de repetición regulares como las alfa hélices y adoptan formas aleatorias.
-La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces peptídicos, no es interrumpida por las desnaturalización.

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