Proteinas

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Definición

Las proteínas son macromoléculas complejas desde los puntos de vista físico y funcional, que desempeñan múltiples funciones de importancia crucial. Las células contienen miles de proteínas distintas, cada una en cantidades ampliamente variables. Una red de proteína interna, el citoesqueleto, mantiene la forma y la integridad física celulares. Están sujetas a cambios físicos y funcionales que reflejan el ciclo de vida de los organismos en los cuales residen. Una proteína típica nace en el momento de la Traducción, madura a través de eventos de procesamiento postraduccional, como proteólisis parcial, alterna entre estados de trabajo y de reposo por medio de la intervención de factores reguladores, envejece por oxidación, desaminación, etc., y muere cuando se degrada hacia los aminoácidos que la componen.

Clasificación:

 Se divide por forma y composición.

-Clasificación por forma:

Proteínas Fibrosas: Son moléculas largas con forma de varilla que son insolubles en agua y físicamente correosas. Por ejemplo: como la queratina de la piel, el pelo y las unas, tienen funciones estructurales y protectoras. Las proteínas fibrosas contienen característicamente proporciones elevadas de estructuras secundarias regulares, como hélices a y laminas plegadas b. Como consecuencia de sus formas de varilla o de láminas, muchas proteínas fibrosas tienen funciones estructurales más que dinámicas. Ejemplos de proteínas fibrosas son la a-queratina, el colágeno y la fibroína de la seda.

Queratina: los haces de polipéptidos helicoidales se enrollan formando grandes haces. La unidad estructural de las a-queratinas, una clase de proteínas que se encuentra en el pelo, la lana, la piel, los cuernos y las uñas, es un polipéptido con hélice a. Cada polipéptido tiene tres dominios: un dominio de «cabeza» amino terminal, un dominio central en forma de varilla con hélice a, y una «cola» carboxilo terminal. Los polipéptidos de queratina se asocian para formar un dímero de ovillo enrollado

Colágeno: es la proteína más abundante de los vertebrados. La sintetizan las células del tejido conjuntivo, que la segregan al espacio extracelular para formar parte de la matriz del tejido conjuntivo. El colágeno incluye muchas proteínas muy relacionadas que poseen diversas funciones. Las moléculas de colágeno genéticamente distintas de la piel. los huesos, los tendones, los vasos sanguíneos y la córnea proporcionan a estas estructuras muchas de sus propiedades especiales (p. ej., la fuerza tensora de los tendones y la transparencia de la córnea).

El colágeno está formado por tres hélices polipeptídicas a izquierdas que están enrolladas Una sobre la otra para formar una triple hélice a derechas. Las moléculas de colágeno tipo 1, que se encuentran en los dientes, el hueso, la piel y los tendones, tienen aproximadamente 300 nm de longitud y 1.5 nm de grosor. (Existen 20 familias principales de moléculas de colágeno. Aproximadamente el 90% del colágeno que se encuentra en el ser humano es de tipo 1.)

Proteínas Globulares: son moléculas esféricas compactas, normalmente hidrosolubles. De forma característica, las proteínas globulares tienen funciones dinámicas. Por ejemplo, casi todas las enzimas tienen estructuras globulares. Otros ejemplos son las inmunoglobulinas y las proteínas de transporte hemoglobina y albumina (un transportador de ácidos grasos en la sangre). Las funciones biológicas de las proteínas globulares normalmente implican la unión precisa de pequeños ligandos o grandes macromoléculas como los ácidos nucleicos u otras proteínas. Cada proteína posee una superficie única y compleja que contiene cavidades o hendiduras cuya estructura es complementaria a la de ligandos específicos. Tras la unión del ligando se produce un cambio conformacional de la proteína que está ligado a un suceso bioquímico. Por ejemplo, la unión del ATP a la miosina en las células musculares es un suceso crítico en la contracción muscular.

Las proteínas mioglobina y hemoglobina que unen oxigeno son ejemplos interesantes y bien analizados de proteínas globulares. Ambas son miembros de las hemo- proteínas, un grupo especializado de proteínas que contiene el grupo prostético hemo. Aunque el grupo hemo en ambas proteínas es responsable de la unión reversible del oxígeno molecular, las funciones fisiológicas de la mioglobina y la hemoglobina son significativamente diferentes.

Mioglobina: que se encuentra en una concentración elevada en el musculo esquelético y el cardiaco, proporciona a estos tejidos su color rojo característico. El componente proteico de la mioglobina, que se denomina globina, es una única cadena polipeptídica que contiene ocho secciones de hélice a. La cadena de globina plegada forma una hendidura que encierra casi completamente al grupo hemo.

Hemoglobina: es una molécula aproximadamente esférica que se encuentra en los eritrocitos, donde su función principal es transportar oxigeno desde los pulmones a todos los tejidos del cuerpo. Recuerde que la Hembra está formada por dos cadenas a y dos cadenas b. La molécula de Ha se denomina a2(32' (Hay otro tipo de hemoglobina en el adulto. Aproximadamente el 2% de la hemoglobina humana es HbA2, que contiene cadenas S (delta) en lugar de las cadenas b.

-Clasificación por composición:

Proteínas simples: Contiene solo aminoácidos, como la albumina sérica y la queratina.

Proteínas conjugadas: consta de una proteína simple combinada con un componente no proteico, que se denomina grupo prostético. Se clasifican de acuerdo con la naturaleza de su grupo prostético. Por ejemplo, las glucoproteínas contienen un componente hidrato de carbono, las lipoproteínas contienen moléculas de lípidos, y las metaloproteinasas contienen iones metálicos. De manera semejante, las fosfoproteínas contienen grupos fosfato y las hemoproteínas poseen grupos hemo.

Estructura proteica

Las proteínas cuentan con una estructura proteica que se dividen por varios niveles en la organización estructural, los cuales son:

Estructura primaria: es la secuencia de aminoácidos, está especificada por la información genética. Al plegarse la cadena polipeptídica se forman determinadas disposiciones localizadas de los aminoácidos adyacentes que constituyen la estructura secundaria. Cada polipéptido tiene una secuencia de aminoácidos especifica. Las interacciones entre los residuos de aminoácidos determinan la estructura tridimensional de la proteína, su papel funcional y sus relaciones con otras proteínas. Los polipéptidos que tienen secuencias de aminoácidos y funciones semejantes se dice que son homólogos.

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