Resumen de Enzimas Partes de la enzima

Cabrera Ocaña María José                                   Grupo: 1111[pic 1]

Enzimas

Las enzimas son biocatalizadores que aceleran las reacciones de una forma selectiva y eficiente en el entorno celular. Además, es la encargada de formar o romper enlaces covalentes. Son específicas (reconocen y actúan sobre uno o más sustratos de manera específica) y regulables, por lo que ninguna enzima lleva catálisis sin que la célula le diga. La mayor parte son proteínas (terciarias y cuaternarias), aunque existe un pequeño grupo de moléculas de RNA, sirven como actividad catalítica y son llamadas ribozimas.

Hay 2 tipos de enzimas: Las isoenzimas, tienen estructura distinta que pueden realizar la misma reacción. Y los Zimógenos (preenzimas) son formas inactivas que requieren perder algunos de sus aminoácidos para activarse.

Partes de la enzima:

Sustrato: molécula sobre la cual actúa la enzima para formar productos.

Producto: todo lo que queda

Sitio activo: zona de las enzimas en el cual se une el sustrato, para que se produzca la reacción.

Apoenzima: Parte proteica de la enzima. Catalíticamente inactivo.

Holoenzima: apoenzima + Cofactor

Cofactor: pequeñas moléculas, orgánicas o inorgánicas.

La función de las enzimas es de acelerar las reacciones biológicas actuando sobre sustratos específicos para después transformarse en producto de la reacción. El sitio activo es la zona de las enzimas en el cual se une al sustrato, para que se produzca la reacción. Una vez que el sustrato adecuado interacciona con el sitio activo se van a producir modificaciones que lo convierten en un estado de transcripción, que es la fase momentánea por la que pasan los sustratos, y en la cual, hay la misma probabilidad de que la reacción se dirija hacia el sustrato o hacia el producto.

Para que se produzca la transformación del sustrato en producto hay que pasar por una situación intermedia. Mediante la Energía de activación que es la energía mínima que se necesita para iniciar una reacción química y es una barrera que retarda la reacción. La catálisis enzimática se consigue rebajando esta barrera mediante la ventaja energética que supone la creación del complejo enzima-sustrato.

La velocidad está relacionada con la energía de activación por lo que las enzimas crean energías alternativas. Por medio de 2 mecanismos:

1.- Formación de enlaces covalentes o la transferencia de grupos funcionales de la enzima y del sustrato.

2.- Creación de interacciones no covalentes entre la enzima y el sustrato, acompañadas de una energía de unión o fijación, que rebaja la energía de activación.

Ambas situaciones se dan gracias a la formación del complejo enzima-sustrato. Además, confiere a las enzimas gran especificidad.

A elevadas concentraciones de sustrato la velocidad de la reacción no aumenta cuando lo hace la concentración de sustrato debido a un efecto de saturación de la enzima.

En las enzimas la temperatura es importante porque cambia la actividad enzimática. El aumento de temperatura conduce a un aumento en la velocidad de la reacción, que tiene un límite cuando se sobrepasa la temperatura de desnaturalización de la enzima, lo que conlleva a una perdida de su función. En cambio, si disminuye la temperatura, disminuye la velocidad. Por lo que disminuye la velocidad de reacción. Las enzimas tienen una temperatura óptima que es de 37 °C.

El pH. Los cambios en el pH del medio pueden afectar a la afinidad de la enzima por el sustrato o incluso pueden alterar la etapa de transformación del sustrato en producto. Las enzimas tienen un pH óptimo de trabajo, sobre 7.

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