Resumen de las enzimas

Resumen de las enzimas

Estas biomoléculas llamadas enzimas son especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que tienen lugar en la célula siendo muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador artificial siendo además altamente específicas ya que cada uno de ellas induce la transformación de un sólo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio de reacción, pero antes se debe tener claro que la teoría cinética química establece que las reacciones químicas transcurren molécula a molécula de modo que una reacción:

R (reactivos) → P (productos) va a tener lugar porque una determinada fracción de la población de moléculas R, en un momento dado posee energía suficiente como para alcanzar un estado activado denominado estado de transición, en el que es muy fácil que se rompan o se formen uno o más enlaces químicos para formar los productos. Aunque se debe entender que la velocidad de una reacción química es proporcional al número de moléculas por unidad de tiempo con energía suficiente para dicha reacción alcanzar el estado de transición, estado el cual va a poseer una energía superior a la de los reactivos y a la de los productos constituyendo entre ellos una barrera energética que debe superarse para que la reacción tenga lugar, esta explicación la podemos observar en la imagen siguiente:

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Así también existen 2 métodos generales para que se pueda alcanzar la velocidad de una reacción química, siendo que uno de ellos consiste en la elevación de la temperatura de modo que al incrementarse el movimiento térmico de las moléculas reaccionantes aumenta la fracción de moléculas que poseen energía suficiente para alcanzar el estado de transición, mientras que el otro método consiste en usar un catalizador, sustancia que se combina de un modo transitorio con los reaccionantes de manera que éstos alcanzan un estado de transición de menor energía de activación; cuando se forman los productos se regenera el catalizador libre. Ahora bien para tener un poco más de conocimiento se dará una introducción al estudio de la enzimas ya que a lo largo de la historia los catalizadores biológicos han estado presentes por ejemplo su existencia descrita por primera vez a comienzos del siglo XIX en estudios acerca de la digestión de la carne por secreciones del estómago y la conversión del almidón en azúcar por la saliva, para 1835 la primera teoría general escrita por J.J. Berzelius incluía un ejemplo de lo que hoy conocemos como un enzima, en 1860 Louis Pasteur llega a proponer que la fermentación del azúcar para transformarse en alcohol era inducida por ciertos catalizadores biológicos, razón por la cual las enzimas recibieron primeramente el nombre de "fermentos", pero tan solo 17años más tarde se utiliza por primera vez la denominación "enzima" en la levadura. En 1897 E. Büchner consiguió extraer de las células de la levadura los enzimas que catalizan la fermentación alcohólica, demostrando que éstos pueden actuar independientemente de la estructura celular Permitiendo así el estudio In vitro, Sumner llega a aislar la enzima conocida como ureasa en forma cristalina pura demostrando que los cristales también están formados por proteínas esto en el año de 1926, entre 1930 y 1936 se aislaron en forma cristalina pura diversos enzimas. Y para el año de 1981 se descubrió que determinados tipos de RNA pueden catalizar su propia síntesis. Ahora bien y ya conociendo un poco de historia se hablará del centro activo que pertenece a su estructura de las enzimas. El cual es una cavidad existente en la superficie del enzima que está forrada interiormente por una serie de restos de aminoácidos, y para su identificación nos puede resultar útil, aunque no siempre posible, distinguir entre los aminoácidos que forman parte del centro activo dos categorías:

a) Aminoácidos catalíticos: Son uno o más aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen unas 4 peculiaridades químicas tales que los facultan para desarrollar una función catalítica, los cuales constituyen el verdadero centro catalítico del enzima.

b) Aminoácidos de unión: Son una serie de aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen grupos funcionales que pueden establecer interacciones débiles con grupos funcionales complementarios de la molécula de sustrato, consistiendo como función principal en fijar la molécula de sustrato al centro activo en la posición adecuada para que los aminoácidos catalíticos puedan actuar

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