Unidad Internacional De Actividad Enzimatica

1. Defina UI.

UNIDAD INTERNACIONAL DE ACTIVIDAD ENZIMÁTICA: Es la cantidad de enzima que cataliza la transformación de 1 micromol de substrato por minuto, bajo condiciones bien definidas (condiciones estándar). Esta es la expresión básica de la velocidad de la reacción. Se ha sugerido que la temperatura debe ser, en lo posible, de 30°C y que las otras condiciones, tales como pH y concentraciones de substratos, debieran ser las óptimas para la actividad enzimática.

La cantidad de enzimas presentes en un fluido biológico es muy difícil de determinar en valores absolutos, mg. o moles, una forma de resolver este problema es midiendo la velocidad de reacción catalizada por la misma empleando un sustrato específico. La velocidad de reacción puede expresarse como la cantidad de reactivo que se transforman en producto por unidad de tiempo. De allí que la unidad internacional (UI) de cualquier enzima se define como la cantidad de la misma que cataliza la transformación de un mol de sustrato por minuto, bajo condiciones definidas: pH, temperatura, concentración de sustrato/s y cofactores, etc.

En base a lo que se acaba de explicar es posible expresar la cantidad de una enzima en un fluido biológico en UI/cm3 o en UI/ mg. de proteína total. Esta última expresión denominada actividad específica es la cantidad de moles de sustrato transformados por minuto y por mg. de proteína, debiéndose indicar la temperatura, el pH, etc.Es importante recordar que la actividad específica de una enzima es una medida indirecta de la fracción de la proteína total en una preparación que contienen a la enzima.

2. Mencione las ventajas de usar biorreactores con enzimas inmovilizadas.

Biorreactores con Enzimas Inmovilizadas

CREADO EL MARZO 30, 2011 POR AMARIN

ARCHIVADO COMO BIOTECNOLOGÍA Y ECONOMÍA, PRODUCTOS BIOTECNOLÓGICOS | DEJA UN COMENTARIO

Las enzimas son macromoléculas de carácter proteico que poseen capacidad catalítica. Esto quiere decir que hacen que las reacciones químicas se produzcan más rápidamente. Esta extraordinaria propiedad junto con otras, como por ejemplo la especificidad de sustrato o la esteroselectividad, justifican el gran interés que han suscitado en el mundo de la química. Cada día se intentan encontrar más y más procesos que se puedan llevar a la práctica por vía enzimática. Pero el empleo de esta tecnología genera problemas derivados principalmente de su alto coste y de la imposibilidad de reutilizarlos cuando se trata de reacciones con enzimas solubles. Es por ello por lo que se han desarrollado diversos tipos de inmovilización para estas enzimas.

Figura 1. Esquema de un reactor de membrana con lipasas inmovilizadas en la membrana

La inmovilización de enzimas presenta una serie de ventajas clave que justifican su utilización en la industria, pero esta técnica no esta exenta también de algún que otro inconveniente. Entre las ventajas podemos destacar que la inmovilización de enzimas permite la reutilización de las mismas, a la vez que aumenta su estabilidad frente a un abanico más amplio de valores de temperatura y pH. También posibilita su operación en continuo así como el diseño de reactores enzimáticos de más fácil manejo y control. Por otro lado, entre las desventajas podemos mencionar que el proceso de inmovilización puede bloquear centros activos de la enzima, haciendo que la actividad global disminuya. Y también la proteína puede ver modificada su conformación con respecto al estado nativo. Otra desventaja es el coste de la inmovilización, pero este se ve compensado por la reutilización de la enzima [1].

Existen distintos tipos de reactores que operan con enzimas inmovilizadas. Entre otros, destacan los reactores que utilizan enzimas inmovilizadas en partículas porosas con forma esférica. En el interior de dichos poros, las enzimas pueden

...