Catalasas

2.6. Isoenzimas (6,9).

Los isoenzimas constituyen formas moleculares múltiples de una misma enzima que catalizan fundamentalmente la misma reacción, pero difieren en sus propiedades químicas, físicas, estructurales o inmunoquímicas; Se originan estas diferencias en su biosíntesis, debido a causas genéticas. Su diferencia radica en la estructura primaria de su proteína, ocurriendo como dímeros o tetrámeros, compuestos ya por subunidades idénticas o no.

Muchas enzimas existen en la misma especie o tejido y aun dentro de la misma célula. A menudo limitadas a un órgano, pueden pertenecer, sin embargo, también a organismos diferentes (enzimas isodinámicas).

Uno de los ejemplos más conocidos de isoenzimas es el de la dehidrogenasa láctica que está presente en los tejidos animales en 5 formas, separables por electroforesis. Estas 5 isoenzimas están constituidas por la combinación de dos clases diferentes de cadenas polipeptídicas, de un peso molecular de 33.500 cada una: Las cadenas "M" (de músculo) y "H" (de heart, corazón).

Para identificar y diferenciar isoenzimas se usan métodos cromatográficos (en columna); electroforéticos (en papel o gel); inhibidores químicos (ditio-treitol) o los respectivos antisueros contra isoenzimas. Estos últimos representan anticuerpos inhibidores obtenidos por vía inmunológica (de sueros ovinos o caprinos) que actúan generalmente por precipitación en la solución reactiva, al ser insoluble el complejo enzima - antisuero.

La identificación y diferenciación de isoenzimas tiene aplicación en el diagnóstico de ciertas enfermedades para poder localizarlas en un determinado órgano como, por ejemplo, en el infarto cardiaco, mediante las isoenzimas de la creatin-fosfokinasa (CPK).

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III. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS CLASIFICACIÓN GENERAL.

Actualmente, mas de mil enzimas han sido aisladas y clasificadas de acuerdo con el substrato específico sobre el cual actúan.

Entre las numerosas clasificaciones, algunas se basan en las reacciones que catalizan las enzimas, otras en el substrato sobre el que actúan e incluso muchas enzimas se designan con nombres triviales de origen histórico.

La comisión de Enzimas de la Unión Internacional de Bioquímica introdujo en 1964, para uniformar la nomenclatura, la siguiente clasificación sistemática, en la cual se consideran 6 grupos principales de enzimas de acuerdo al tipo reacción implicada:

1. Oxidorreductasas:

Catalizan una amplia variedad de reacciones de óxido-reducción, empleando coenzimas, tales como NAD+ y NADP+, como aceptor de hidrógeno. Este grupo incluye las enzimas denominadas comúnmente como deshidrogenasas, reductasas, oxidasas, oxigenasas, hidroxilasas y catalasas.

2. Transferasas:

Catalizan varios tipos de transferencia de grupos de una molécula a. otra (transferencia de grupos amino, carboxilo, carbonilo, metilo, glicosilo, acilo, o fosforilo). Ej.: aminotransferasas (transaminasas).

3. Hidrolasas:

Catalizan reacciones que implican la ruptura hidrolítica de enlaces químicos, tales como C=O, C-N, C-C. Sus nombres comunes se forman añadiendo el sufijo -asa al nombre de substrato. Ejs.: lipasas, peptidasas, amilasa, maltasa, pectinoesterasa, fosfatasa, ureasa. También pertenecen a este grupo la pepsina, tripsina y quimotripsina.

4. Liasas:

También catalizan la ruptura de enlaces (C-C, C-S y algunos C-N, excluyendo enlaces peptídicos), pero no por hidrólisis. Ejs.: decarboxilasas, citrato-liasa, deshidratasas y aldolasas.

5. Isomerasas:

Transforman sus substratos de una forma isomérica en otra. Ejs.: Epimerasas, racemasas y mutaras.

6. Ligaras:

Catalizan la formación de enlace entre C y O, S, N y otros átomos. Generalmente, la energía requerida para la formación de enlace deriva de la hidrólisis del ATP. Las sintetasas y carboxilasas están en este grupo.

CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS DE LOS ALIMENTOS

Braverman (4) distingue dos importantes grupos de enzimas de los alimentos: las Hidrolasas y las Desmolasas o Enzimas Oxidantes (3, 14).

1. LAS HIDROLASAS comprenden las:

1.1. ESTERASAS, entre las cuales son de importancia en los alimentos:

a) Lipasas, que hidrolizan los ésteres de ácidos grasos;

b) Fosfatasas, que hidrolizan los ésteres fosfóricos de muchos compuestos orgánicos, como, por ejemplo, glicerofosfatos, almidones fosforilados:

c) Clorofilasas. En la industria alimentaría debe tratarse de retener el color verde de la clorofila, en el caso de los vegetales deshidratados o en conservas. Por ello puede protegerse el color natural (retención de clorofila de hasta 60%) por los siguientes tratamientos:

- Pretratamiento por inmersión (ej., Arvejas), a temperatura ambiente, en solución de bicarbonato de sodio al 2% por espacio de 30 a 40 min.

- Escaldado en solución de hidróxido de calcio 0,005 M.

- Procesamiento en salmuera, que lleva adicionada hidróxido de magnesio (0,020-0,025 M.) .

El pH en estos casos se eleva a 8 en el primer tiempo y se mantiene durante el escaldado y la esterilización posterior.

d) Pectino-esterara, enzima importante en la industria de derivados de frutas (véanse éstas) .

1.2 CARBOHIDRASAS, que se clasifican en:

a) Hexosidasas, entre las que interesan la invertasa y la lactasa; y

b) Poliasas, que comprenden las amilasas, las celulasas y la poligalacturinasa o pectinasa, que actúa sobre el ácido péctico o poligalacturónico, dando moléculas de ácido galacturónico, carentes de poder gelificante; de importancia en la elaboración de zumos y néctares de frutas.

1.3 PROTEASAS, que se clasifican en:

a) Proteinasas, endoenzimas que rompen las uniones peptídicas: -CO-NH de las proteínas, algunas de las cuales son muy resistentes al ataque de la enzima proteolítica, en su estado nativo; por el calor u otros agentes se puede abrir la molécula proteica, de modo que entonces

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