DEGRADACION DE PROTEINAS

Las proteínas se encuentran entre los nutrientes más importantes, junto con los lípidos y loscarbohidratos. Además de su función energética (1 g de proteína proporciona 4,1 Kcal alorganismo), dada su naturaleza nitrogenada, son necesarias para la síntesis de compuestospropios del organismo implicados en la estructura de las membranas junto con los lípidos,como glicoproteínas en funciones de lubricación y como nucleídos que posibilitan la síntesisde las proteínas propias del organismo, así como la formación de los cromosomas y la divisióncelular. Se estima que el ser humano tiene unas 30.000 proteínas distintas.Los seres vivos utilizan a las proteínas como materia prima para su desarrollo y control de losprocesos químicos propios del metabolismo. La ingestión adecuada de proteínas favorece,entre otras cosas, la formación de musculatura, dientes, pelo, uñas, sangre, la oxigenación delas células, transporte de desechos del metabolismo, etc. Las proteínas son las biomoléculascon mayor número de funciones en el organismo.I. CONCEPTO.- Son polímeros lineales de aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos, de elevado peso molecular; contienen C, H, O, N y en algunos casos S, P y I. En la molécula de proteína los aminoácidos se unen siguiendo un orden específico. La composición elemental de la mayoría de las proteínas es la siguiente: C = 50% H = 6 – 8% O = 20 – 23% N = 15 – 18% S = 0 – 4% Una proteína está constituida a menudo por varias cadenas polipeptídicas unidas entre sí por ENLACES NO PEPTÍDICOS.II. IMPORTANCIA BIOLÓGICA.- Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso biológico alguno que no dependa de la participación de este tipo de sustancias. En función de la cantidad de aminoácidos esenciales (Isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina), se establece la calidad de los distintos tipos de proteínas. Aquellas que contienen cantidades suficientes de cada uno de los aminoácidos esenciales son proteínas de alto valor biológico y, cuando falta un aminoácido esencial, el valor biológico de esa proteína disminuye. El organismo no puede sintetizar proteínas si tan sólo faltara un aminoácido esencial. Todos los aminoácidos esenciales se encuentran presentes en las proteínas de origen animal (huevo, carnes, pescados y lácteos), por tanto, estas proteínas son de mejor calidad o de mayor valor biológico que las de origen vegetal (legumbres, cereales y frutos secos), deficitarias en uno o más de esos aminoácidos Son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del código genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraños en el sistema inmunitario. Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Importantes en los mecanismos de defensa que involucran las γ–globulinas de la sangre y en la coagulación sanguínea mediante la protrombina y el fibrinógeno. En la regulación del metabolismo por hormonas como el glucagón y la insulina. 2

III. ESTRUCTURA.- 3.1 Estructura Primaria.- Está constituida por la sucesión de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que constituyen la base de la estructura, pero no son los únicos, porque existen cadenas polipeptídicas unidas entre sí por enlaces secundarios como puentes de H, puentes disulfuro (S–S), etc. La estructura primaria indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte. Ejm.: Ribonucleasa (consta de una cadena de 124 aminoácidos); Insulina de buey (tiene 2 cadenas: A con 21 aminoácidos y B con 30 aminoácidos). 3.2 Estructura Secundaria.- Corresponde a la disposición de la secuencia de los aminoácidos en el espacio. Se refiere a la disposición espacial que adopta la cadena peptídica a medida que se sintetiza en los ribosomas. La cadena no es plana; el polipéptido posee una estructura helicoidal o de α-hélice, con enlaces de H o disulfuro. La estructura es estable debido al gran número de enlaces de H entre los grupos CO y NH de los enlaces peptídicos. La forma de la cadena varía según la naturaleza de la proteína. Pauling y Corey han establecido que la mayor parte de las proteínas tienen una estructura de α–hélice como el colágeno y elastina. Configuración de α -hélice 3

Algunas proteínas fibrosas tienen configuración β, que es una estructura en forma de hojaplegada formando un cierto ángulo como sucede en la β–queratina. En esta configuraciónβ, los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominadadisposición en lámina plegada. 4

3.3 Estructura Terciaria.- Está representada por los súper plegamientos y enrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) y otros débiles (puentes de H; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas), originando una conformación globular, lo cual facilita la solubilidad en agua. Ejm.: escleroproteínas, ubiquitina, globulinas.3.3 Estructura Cuaternaria.- Son proteínas complejas en la que existe una organización de dos o más cadenas de polipéptidos que forman una proteína de muchas sub-unidades (protémeros) unidas por enlaces débiles; a éstas se les llama proteínas oligoméricas. En esta estructura se unen, mediante enlaces débiles, varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, a muchos como la cápside del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteicas. Otros ejemplos son los siguientes: a) Fosforilasa: tiene 2 sub-unidades idénticas, las cuales son inactivas por separado. Tiene estructura cuaternaria homogénea. 5

b) Hemoglobina: proteína oligomérica con estructura cuaternaria heterogénea; posee dos protómeros idénticos con cadena α y dos protómeros idénticos con cadena β. Las cuatro cadenas se adaptan conjuntamente y luego adoptan una disposición aproximadamente tetraédrica para constituir la estructura cuaternaria. Izq.: Estructura de la hemoglobina. Las subunidades proteicas se encuentran señaladas en rojo y azul, y los grupos hemo de hierro en verde. Der.: estructura de la hemoglobina mostrando los protómeros de cadena α y β.c) Triptófano sintetasa: La unidad biológicamente activa es un hetero-tetrámero compuesto de dos subunidades α y dos subunidades β, cataliza la biosíntesis del triptófano.d) Hexoquinasa: es la enzima de la levadura, posee dos protómeros. 6

Cambio conformacional de la Hexoquinasa de levadura al catalizar su reacción. La flecha muestra el sitio activo.e) Lactato deshidrogenasa (LDH, deshidrogenasa láctica): formada por la asociación de cinco cadenas peptídicas, su presencia es mayor en el corazón, hígado, riñones, músculos, glóbulos rojos, cerebro y pulmones. Estructura de las proteínas (esquema global) 7

IV. CLASIFICACIÓN.- Existe una gran diversidad de proteínas, por ello existen diversos criterios para clasificarlas: 4.1 En función a la solubilidad (criterio físico): a) ALBUMINAS: son solubles en agua o en soluciones salinas diluidas; se coagulan con calor y precipitan en soluciones salinas saturadas. Contienen abundante azufre. Las más importantes se encuentran en la clara de huevo (ovoalbúmina), en el suero de la sangre (seroalbúmina) y en la leche (lactoalbúmina). Molécula de albúmina albergando seis ácidos palmíticos b) GLOBULINAS: insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas diluidas como cloruro de sodio; pueden ser de origen vegetal o animal, se encuentran en los tejidos blandos animales y en la sangre; en frutos y semillas. Ejm: seroglobulinas (sangre), ovoglobulina, inmunoglobulinas, globulina fijadora de corticosteroides. Molécula de globulina fijadora de corticosteroides (Transcortina) c) PROLAMINAS: insolubles en agua y alcohol absoluto, solubles en solución acuosa alcohólica (70 a 80%). Son de origen vegetal. Ejm.: zeína (maíz), gliadina (trigo), hordeína (cebada). d) GLUTELINAS: Solubles en ácidos y bases diluidos, insolubles en agua y soluciones salinas diluidas. De origen vegetal. Ejm.: glutenina (trigo), orizanina (arroz). 8

e) HISTONAS: solubles en agua y ácidos diluidos, presentan reacción alcalina; se encuentran en el núcleo de las células eucariotas, en timo, páncreas, riñones, leucocitos, etc. Son las proteínas responsables del empaquetamiento del ADN, forman parte de alrededor de la mitad de la masa de la cromatina. Hay 5 clases principales de histonas: H1, H2A, H2B, H3 y H4, todas ellas contienen una gran cantidad de residuos cargados positivamente (Arg y Lys). Contienen azufre. Estructura molecular de una Histonad) PROTAMINAS: son proteínas básicas (por su contenido en ARG y LIS), no se encuentran libres sino unidas a ácidos nucleicos (nucleoproteínas) y sólo se detectan en el núcleo celular. Se encuentran en los fluidos seminales; son solubles en agua y amoniaco diluido, fácilmente cristalizables, de peso molecular menor que las histonas.4.2 En función a su composición (criterio químico):a) PROTEÍNAS SIMPLES (holoproteínas) : formadas sólo por aminoácidos. Ejm.: albúminas, ubiquitina (proteasa intracelular formada por 53 aminoácidos).b) PROTEÍNAS CONJUGADAS (heteroproteínas): contienen, además de la cadena polipeptídica, un componente no aminoacídico, orgánico o inorgánico llamado grupo prostético, que puede ser un azúcar, un lípido, un

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