Las Enzimas

Las Enzimas

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: Una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima. En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticos.

La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha actividad. Así mismo, gran cantidad de enzimas requieren de confectores para su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato, y otros factores físico-químicos.

Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos y productos domésticos de limpieza. Además, son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales, como son la fabricación de alimentos, distinción de jeans o producción de biocombustibles.

Características de las enzimas

Las enzimas contienen los mismos aminoácidos que el resto de las proteínas. Unas enzimas se presentan en forma soluble y otras forman parte de la estructura de las diferentes membranas celulares o de las agrupaciones proteicas que constituyen las fibras o las partículas.

En algunos casos la enzima y el sustrato (sustancia que se convierte en producto), constituyen el conjunto funcional mínimo que no requiere de ninguna sustancia para ser activo, sin embargo, para muchas enzimas la actividad de catalizadores dependen de la presencia de las moléculas, orgánicas no proteicas y que se conocen con el nombre de coenzimas. Si forman parte de la estructura de la enzima de modo estable se denominan Grupos prostéticos. Muchas enzimas requieren también de la presencia de metales.

Algunas enzimas existen en más de una forma molecular catalizando todas ellas la misma reacción. La Pluralidad de las formas pueden darse dentro de una misma célula o en los diversos tejidos de un organismo estas diferentes formas moleculares se denominan isoenzimas.

Enzimas como Catalizadores

La catálisis es el proceso por el cual se aumenta o disminuye la velocidad de una reacción química. Los catalizadores pueden actuar de dos maneras, la primera formando un compuesto intermedio y la segunda, absorción.

Por ejemplo, los que reducen la velocidad de la reacción son denominados “catalizadores negativos” o inhibidores. A su vez, las sustancias que aumentan la actividad de los catalizadores son denominados catalizadores positivos o promotores, y las que los desactivan son denominados venenos catalíticos.

Las enzimas son catalizadores de origen biológico que parecen cumplir muchos de los requisitos necesarios para impulsar esta nueva industria química. Son catalizadores muy activos en medios acuosos y en condiciones muy suaves de temperatura, presión, pH, etc. Son catalizadores muy específicos, pueden modificar un único substrato en una mezcla de substratos muy similares e incluso pueden discernir entre dos isómeros de una mezcla racémica de un compuesto quiral. Son catalizadores muy selectivos, pueden modificar un único enlace o un único grupo funcional en unas moléculas que tengan varias posiciones modificables.

Especificidad

Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que canalizan como del sustrato involucrado en la reacción. La forma, la carga y las características hidrofilias/hidrofobias de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha especificidad. Las enzimas también pueden mostrar un elevado grado de estéreo especificidad, regia selectividad y quicio selectividad.

Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisión en su actividad son aquellas involucrados en la replicación y expresión del genoma. Estas enzimas tienen eficientes sistemas de comprobación y corrección de errores, como en el caso de la ADN polimerasa, que cataliza una reacción de replicación en un primer paso, para comprobar posteriormente si el producto obtenido es el correcto. Este proceso, que tiene lugar en dos pasos, da como resultado una media de tasa de error increíblemente baja, en torno a 1 error cada 100 millones de reacciones en determinadas polimerizas de mamíferos. Este tipo de mecanismos de comprobación también han sido observados en la ARN polimeriza, en la ARN amoniacal sintetiza y en la actividad de selección de los aminoacil-tRNAs.

Modelo de la llave-cerradura

"Las enzimas son muy específicas, como sugirió Emil Fisher en 1894. Con base a sus resultados dedujo que ambas moléculas, enzima y sustrato, poseen complementariedad geométrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra,[27] por lo que ha sido denominado como modelo de la "llave-cerradura", refiriéndose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la estabilización del estado de transición que logran adquirir las enzimas.

Modelo del encaje inducido

En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría cambiar su conformación estructural por la interacción con el sustrato.[28] Como resultado de ello, la cadena aminoacídica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su función catalítica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo.[29] El sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato está completamente unido, momento en el cual queda determinada la forma y la carga final

Clasificación de algunas

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