PROTEINAS Y ACIDOS NUCLEÍCOS

PROTEINAS Y ACIDOS NUCLEÍCOS

BIOLOGÍA CELULAR

Estructura y Función de Proteínas

• Las células vivas producen macromoléculas, entre ellas las proteínas

• Son biopolímeros

• Conocer tanto el funcionamiento normal como patológico de un organismo requiere de conocer claramente la estructura y propiedades de las proteínas

• Todas las proteínas están integradas por 20 aminoácidos comunes.

• Los aminoácidos, las unidades estructurales de las proteínas. También función en la transmisión del impulso nervioso o como material energético

• El primer aminoácido descubierto, la “asparagina” (1806), 130 años después la “treonina”.

• Los aminoácidos se unen por enlaces peptidícos

• Toda proteína es un polipéptido de peso molecular elevado

• Proteína simple contiene solo aminoácidos

• Una proteína compleja contiene además otras moléculas diferentes, Por ejemplo hemo (hemoglobina), vitaminas, lípidos, carbohidratos o minerales

Importancia biomédica

Funciones dinámicas: Catalítica, la más importante; Transporte, por ejemplo globina y hemoglobina; otras como Hormonas, Protector, las inmunoglobulinas e interferón; en mecanismos contráctiles como miosina y actina; otras función de reconocimiento, los receptores hormonales de la membrana celular o citosol

• Función estructural: Colágeno, Queratina y Elastina

• CLASIFICACIÓN proteínas conjugadas

• Fosfoproteínas ej Caseína, vitelina, histonas

• Glucoproteínas ej. Albúminas, globulinas

• Nucleoproteínas ej Ribonucleoproteínas, Desoxi..

• Hemoproteínas ej Mioglobina, hemoglobina

• Clorofiloproteínas ej Clorofilas

• Metaloproteínas ej Insulina (Zn), hemocianina ( Cu)

• Lipoproteínas ej Lipoproteínas séricas

• Según la forma:

• Proteínas globulares. Forma esférica, solubles en agua, Por ejemplo, insulina, albúmina y globulinas plasmáticas, muchas enzimas

• Proteínas fibrosas. De forma alargada, poco solubles en agua, resistentes a la tracción, Por ejemplo Queratina, miosina, colágeno y fibrina

• Niveles estructurales:

• Estructura primaria. Orden de los aminoácidos en la cadena polipéptidica.

• Sanger (1953) primero en estudiar y determinar la estructura primaria de una proteína, la insulina

• La importancia de la estructura, tal que una variación en un solo aminoácido de la cadena determina una falta letal en la proteína completa. Por ej HbS la valina ocupa el lugar de glutámico de la Hb normal= Anemia de células falciformes

• Estructura secundaria

Estructura alfa-hélice, estable. La cadena se pliega toma forma helicoidal, se enrolla(Pauling y Corey)

Estructura beta, la tira plegada beta está extendida, forma de acordeón. Por ejemplo en proteínas fibrosas (queratina de pelo y piel, fibroína de la seda

• Estructura terciaria:

Toman forma esférica globular. Esta estructura permite agruparlas en familias y subfamilias; por ejemplo, proteínas fibrosas de forma alargada y proteínas globulares de forma esferoidal

• Estructura cuaternaria:

• Se compone de una o más cadenas polipéptidicas. Las proteínas con este arreglo se conocen como oligoméricas. Por ej. La hemoglobina

ACIDOS NUCLEÍCOS

• Antecedentes:

Aristóteles (350 años a.C.) Observó el parecido que tienen los nietos con los abuelos y concluyó que la mujer aporta el material de la herencia, el hombre lo define y el embrión lo asume

Se pensaba que en el espermatozoide viajaba un homúnculo, se alimentaba del vitelo del óvulo, llegaba a la matriz a crecer

¿Cómo viajaba entonces la herencia?

• La naturaleza química de

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