Proteinas Y Acidos Nucleicos

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

La clasificación de las proteínas se realiza desde varios puntos de vista, así:

1. SEGÚN SU COMPOSICIÓN:

• Proteínas simples u Holoproteínas: Las cuales están formadas exclusivamente o predominantemente por aminoácidos.

• Proteínas conjugadas: Poseen un componente de proporción significativa no aminoacídico que recibe el nombre de grupo prostético. Según la naturaleza de este grupo consideramos:

o Glicoproteínas: Se caracterizan por poseer en su estructura azúcares. Se pueden citar como ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas proteínas de membrana, el colágeno y otras proteínas de tejidos conectivos (glucosaminoglicanos).

o Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos que se encuentran en las membranas celulares.

o Nucleoproteínas: Se presentan unidas a un ácido nucleico, como en los cromosomas, ribosomas y en los virus.

o Metaloproteínas: Contienen en su molécula uno o más iones metálicos que no constituyen un grupo hem. Por ejemplo algunas enzimas.

o Hemoproteínas o Cromoproteínas: Proteínas que tienen en su estructura un grupo hem (Figura 1). Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y ciertas enzimas como los citocromos.

2. DE ACUERDO CON SU MORFOLOGIA Y SOLUBILIDAD:

• Proteínas fibrosas: Son insolubles en agua, presentan formas moleculares alargadas, con un número variado de cadenas polipeptídicas que constituyen fibras resistentes, con cierto grado de elasticidad, fragilidad o ductilidad. Funcionan como proteínas estructurales o de soporte. Las más comunes son: Elastina, Colágeno, Queratina, Fibrina, etc.

• Proteínas Globulares: Tienden a ser más solubles en agua, debido a que su superficie es polar. Sin embargo, pueden presentar mayor solubilidad en otros solventes como soluciones salinas, ácidos o bases diluidas o alcohol. Su estructura es compacta con formas casi esféricas. La mayoría de las proteínas conocidas son globulares, dentro de las que se consideran todas las enzimas, las proteínas del plasma y las presentes en las membranas celulares. A su vez las proteínas globulares se pueden clasificar de acuerdo con su solubilidad:

o Albúminas: Proteínas fácilmente solubles en agua, que coagulan con el calor y precipitan con las soluciones salinas saturadas. Por ejemplo la Lactoalbúmina, albúmina del suero, la ovoalbúmina (presente en la clara del huevo).

o Globulinas: Escasamente solubles en agua pura, pero solubles en soluciones salinas diluidas como cloruro de sodio, entre ellas se encuentran las seroglobulinas (sangre), ovoglobulina, inmunoglobulinas, etc.

o Glutelinas: Solubles en ácidos y bases diluidos, insolubles en solventes neutros. Ejemplo: La Glutenina del trigo.

o Prolaminas: Solubles en alcohol del 70 al 80%, insolubles en agua, alcohol absoluto y otros solventes neutros, como la Zeína del maíz y la Gliadina del trigo.

3. DE ACUERDO CON SU FUNCIÓN BIOLÓGICA:

• Proteínas estructurales: Forman parte de células y tejidos a los que confieren apoyo estructural. Dentro de estas podemos citar, el colágeno y la elastina presentes en el tejido conectivo de los vertebrados. La queratinas de la piel, pelo y uñas y la espectirna presente en la membrana de los eritrocitos.

• Proteínas de transporte: Como su nombre lo indica, transportan sustancias como el oxígeno en el caso de la hemoglobina y la mioglobina, ácidos grasos en el caso de la albúmina de la sangre, o las que realizan un transporte transmembrana en ambos sentidos.

• Proteínas de defensa: Protegen al organismo contra posibles ataques de agentes extraños, entre las que se consideran los anticuerpos (inmunoglobulinas) de la fracción gamma globulínica de la sangre, las proteínas denominadas interferones cuya función es inhibir la proliferación de virus en células infectadas e inducir resistencia a la infección viral en otras células, el fibrinógeno de la sangre importante en el proceso de coagulación.

• Proteínas hormonales: Se sintetizan en un tipo particular de células pero su acción la ejercen en otro tipo. Ejemplo, la insulina.

• Proteínas como factores de crecimiento: Su función consiste en estimular la velocidad de crecimiento y la división celular. Como ejemplo se puede citar la hormona de crecimiento y el factor de crecimiento derivado de plaquetas.

• Proteínas catalíticas o enzimas: Permiten aumentar la velocidad de las reacciones metabólicas. Dentro de las células son variadas y se encuentran en cantidad considerable para satisfacer adecuadamente sus necesidades. Entre otras se consideran las enzimas proteolíticas cuya función es la degradación de otras proteínas, lipasas, amilasas, fosfatasas, etc.

• Proteínas contráctiles: Son proteínas capaces de modificar su forma, dando la posibilidad a las células o tejidos que estén constituyendo de desplazarse, contraerse, relajerse razón por la cual se encuentran implicadas en los diferentes mecanismos de motilidad. Las proteínas más conocidas de este grupo son la actina y la miosina.

• Proteínas receptoras: Proteínas encargadas de combinarse con una sustancia específica. Si se encuentran en la membrana plasmática, son las encargadas de captar las señales externas o simplemente de inspeccionar el medio. Si encuentran en las membranas de los organelos, permiten su interacción. Sin embargo, no son proteínas exclusivas de membrana ya que algunas se encuentran en el citoplasma. El ejemplo más típico de éstas son los receptores de las hormonas esteroides. Casi todos los neurotransmisores, la mayoría de las hormonas y muchos medicamentos funcionan gracias a la presencia de estas proteínas.

• Proteínas de transferencia de electrones: Son proteínas integrales de membrana, comunes en las mitocondrias y cloroplastos cuya función se basa en el transporte de electrones desde un donador inicial hasta un aceptor final con liberación y aprovechamiento de energía. Como ejemplo se citan a los Citocromos que hacen parte de la cadena respiratoria.

Son las moléculas más diversas, complejas y de mayor tamaño presentes en la célula. Contienen carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y usualmente azufre. En algunas proteínas pueden encontrarse unidos diferentes tipos de sustancias químicas llamadas grupos prostéticos, estos incluyen carbohidratos, lípidos, grupos fosfato, el grupo hem que contiene hierro e iones metálicos tales como el cobre y el zinc. Las proteínas tienen formas tridimensionales que son necesarias para su función específica.

Entre las funciones más importantes de las proteínas se consideran:

• Su papel como catalizadores orgánicos (enzimas) de casi todas las reacciones de los sistemas biológicos.

• Como hormonas transmitiendo información entre células.

• Su participación en el transporte y almacenamiento de otras moléculas pequeñas, por ejemplo el transporte de oxígeno por la hemoglobina.

• En el caso de los anticuerpos proporcionan defensa contra infecciones.

• Sirven como componentes estructurales en las células y tejidos.

• Ser la molécula básica en los mecanismos de movimiento, como en el caso de las proteínas contráctiles.

• Ser el último recurso para la obtención de energía cuando el organismo carece de otras reservas tales como lípidos y carbohidratos.

Para entender esta variedad de funciones se debe estudiar la estructura de las proteínas y examinar las propiedades de los componentes y las características de los enlaces que ellos establecen para formarlas.

Las proteínas son polímeros constituidos por monómeros denominados aminoácidos proteicos o naturales, los cuales son 20. Cada uno de ellos posee un grupo amino -NH2 y un grupo carboxilo -COOH unidos al mismo átomo de carbono alfa (Figuara 1), se diferencian entre sí por el tamaño de sus cadenas laterales. Los aminoácidos se agrupan en cuatro categorías según las propiedades de sus cadenas laterales (Figura 2) así:

Figura 1. Estructura básica de los aminoácidos evidenciandose los grupos funcionales (Grupo carboxilo y amino) y el grupo radical (R)

Figura 2. 5 de los 20 aminoácidos. Observese la diferencia en composición en el grupo radical.

AMINOÁCIDOS NO POLARES

Poseen cadenas laterales hidrofóbicas que no interactúan con el agua por lo tanto, se localizan al interior de la molécula de proteína de la cual hacen parte. Esta ubicación les impide quedar en contacto con el agua. Son ejemplos de estos aminoácidos no polares la glicina (el más sencillo), la alanina, valina, leucina, isoleucina con cadenas carbonadas simples. El primero frecuentemente aparece constituyendo los dobleces angulares en la secuencia lineal de aminoácidos para lograr la conformación tridimensional de la proteína. Además hacen parte de este grupo la prolina con cadena cíclica de tres átomos de carbono unidos al nitrógeno del grupo amino y al carbono alfa del grupo carboxilo, esta estructura le permite en la cadena peptídica la formación de "torsiones curvas", la cisteína y la metionina con átomos de azufre en sus cadenas laterales. La cisteína es menos hidrofóbica que la metionina por poseer un grupo sulfidrilo (SH) el cual juega un papel importante en el plegamiento correcto de las proteínas ya que facilita la formación de los denominados puentes disulfuro. Otros dos aminoácidos no polares son la fenilalanina y el triptófano con cadenas laterales anilladas.

AMINOÁCIDOS POLARES

Son aminoácidos con cadenas laterales no cargadas pero polares o hidrofílicas. Estos son la serina, treonina, tirosina, asparagina y glutamina los

...