BIOMOLÉCULAS: PROTEÍNAS, ENZIMAS Y ÁCIDOS NUCLEICOS

PROTEÍNAS

Las proteínas son macromoléculas esenciales en la química de la vida. Son componentes estructurales de las células y tejidos, de modo que el crecimiento, la restauración y el mantenimiento del organismo dependen del abastecimiento adecuado de estas sustancias. Por su parte, algunas proteínas actúan como catalizadores o enzimas, moléculas especiales que regulan miles de diferentes reacciones químicas que ocurren en los seres vivos. En este módulo veremos además otras importantes funciones que cumplen estas moléculas fundamentales para la vida.

Las proteínas constitutivas de cada célula son la clave de su estilo de vida. Cada tipo celular posee una distribución, cantidad y especie de proteínas que determina el funcionamiento y la apariencia de la célula. Por ejemplo, una célula muscular difiere de otras en virtud de su gran contenido de proteínas contráctiles, como la miosina y la actina, a las que se debe, en gran parte su apariencia y su capacidad de contracción. La proteína llamada hemoglobina, que se encuentra en los glóbulos rojos o eritrocitos, se ocupa de la especializada función de transportar oxígeno.

La mayor parte de las proteínas son específicas de cada especie; es decir, las proteínas varían muy poco de una especie a otra. Así, las proteínas presentes en las células de un perro no son demasiado diferentes en relación a las de un zorro o de un coyote. Se considera que el grado de diferencia entre las proteínas de distintas especies depende de las relaciones evolutivas. Los organismos escasamente relacionados tienen proteínas que difieren en forma más marcada que las de aquellos entre los cuales se establece una relación evolutiva más estrecha. De todos modos algunas proteínas son diferentes aún entre individuos de una misma especie, por lo que se considera que cada organismo es único, desde el punto de vista bioquímico. Sólo individuos genéticamente idénticos (hermanos gemelos o cepas de organismos cultivados en relación muy estrecha) presentan proteínas idénticas.

Funciones biológicas de las proteínas

Describir las funciones de las proteínas equivale a describir en términos moleculares todos los fenómenos biológicos. Gracias a su gran hetereogeneidad estructural, las proteínas pueden asumir funciones muy variadas, de las cuales podemos destacar:

• Función enzimática. La gran mayoría de las reacciones metabólicas tienen lugar gracias a la presencia de un catalizador de naturaleza proteica específico para cada reacción. Estos biocatalizadores reciben el nombre de enzimas. La gran mayoría de las proteínas son enzimas.

• Función hormonal. Las hormonas son sustancias producidas por una célula y que una vez secretadas ejercen su acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado. Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento, o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio), pero existen hormonas que no son proteínas (las hormonas sexuales y las hormonas producidas por la tiroides, entre otras).

• Reconocimiento de señales químicas. La superficie celular alberga un gran número de proteínas encargadas del reconocimiento de compuestos químicos de muy diverso tipo: receptores de hormonas, de neurotransmisores, de anticuerpos, etc. En muchos casos, los ligandos que reconoce el receptor (hormonas y neurotransmisores) son también de naturaleza proteica y en otros casos son organismos (bacterias, virus).

• Función de transporte. En los seres vivos son esenciales los fenómenos de transporte, bien para llevar una molécula hidrofóbica a través de un medio acuoso (transporte de oxígeno o lípidos a través de la sangre) o bien para transportar moléculas polares a través de barreras hidrofóbicas (transporte a través de la membrana plasmática). Los transportadores biológicos son siempre proteínas.

• Función estructural. Las células poseen un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye un armazón alrededor del cual se organizan todos sus componentes, y que dirige fenómenos tan importantes como el transporte intracelular o la división celular. Por otra parte en los tejidos de sostén (conjuntivo, óseo, cartilaginoso) de los vertebrados, las fibras de colágeno (una proteína fibrosa) forman parte importante de la matriz extracelular y son las encargadas de conferir resistencia mecánica tanto a la tracción como a la compresión.

• Función de defensa. La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de discriminar lo propio de lo extraño. En bacterias, una serie de proteínas llamadas endonucleasas de restricción se encargan de identificar y destruir aquellas moléculas de ADN que no identifica como propias. En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas (anticuerpos) se encargan de reconocer moléculas u organismos extraños y se unen a ellos para facilitar su destrucción por las células del sistema inmunitario.

• Función de movimiento. Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las proteínas. Así, la contracción del músculo resulta de la interacción entre dos proteínas, la actina y la miosina. El movimiento de la célula mediante cilios y flagelos está relacionado con las proteínas que forman los microtúbulos.

• Funciones de reserva. La ovoalbúmina de la clara de huevo, la lactoalbúmina de la leche, la gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen una reserva de aminoácidos para el futuro desarrollo del embrión.

• Funciones reguladoras. Muchas proteínas se unen al ADN y de esta forma controlan la transcripción génica. De esta forma el organismo se asegura que la célula, en todo momento, tenga todas las proteínas necesarias para desempeñar normalmente sus funciones. Las distintas fases del ciclo celular son el resultado de un complejo mecanismo de regulación desempeñado por proteínas como la ciclina.

• Otras funciones. Los fenómenos de transducción (cambio en la naturaleza físico-química de señales) están mediados por proteínas. Así, durante el proceso de la visión, la rodopsina de la retina convierte (o mejor dicho, transduce) un fotón luminoso (una señal física) en un impulso nervioso (una señal eléctrica) y un receptor hormonal convierte una señal química (una hormona) en una serie de modificaciones en el estado funcional de la célula.

Aminoácidos

Los aminoácidos conforman las unidades estructurales de las proteínas. Su composición elemental es carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y, a veces, azufre. Cada aminoácido contiene un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos al mismo átomo de carbono, llamado carbono alfa y difieren entre sí en su grupo R o cadena lateral unida a este carbono alfa. La glicina, el aminoácido más simple, presenta un hidrógeno como grupo R o cadena lateral, la alanina un grupo metilo (CH3), la valina un grupo isopropilo, etc. De todos los aminoácidos posibles, sólo veinte se encuentran normalmente en las proteínas (aminoácidos naturales).

Los aminoácidos son sólidos cristalinos que al disolverse en una solución de pH neutro se comportan como iones dipolares, siendo esta la forma en que se comportan en el pH celular. El grupo amino (-NH2) acepta un protón hasta convertirse en -NH3+ (ion amonio) y el grupo carboxilo dona un protón convirtiéndose en -COO- (carboxilato) disociado.

El carbono alfa de un aminoácido es un carbono asimétrico. Por tanto, cada aminoácido puede presentarse en dos isómeros ópticos distintos, las formas L y D. Sin embargo, los isómeros de aminoácidos presentes en los seres vivos son casi exclusivamente L-isómeros. Una excepción serían los pocos aminoácidos D presentes en los antibióticos producidos por los hongos.

Los aminoácidos se agrupan según las propiedades de sus cadenas laterales. Los aminoácidos con cadenas laterales no polares son hidrófobos, en tanto que aquéllos con cadenas laterales polares son hidrófilos. Los aminoácidos ácidos tienen cadenas laterales con un grupo carboxilo. En el pH celular, el grupo carboxilo se disocia de manera que el grupo R tiene una carga negativa. Los aminoácidos básicos tienen carga positiva debido a la disociación del grupo amino en su cadena lateral. Las cadenas laterales ácidas o básicas son iónicas y por lo tanto son hidrófilas.

Además de los veinte aminoácidos naturales conocidos, algunas proteínas contienen otros aminoácidos menos comunes. Por ejemplo, la lisina y la prolina pueden convertirse en hidroxilisina e hidroxiprolina, respectivamente, después de incorporarse al colágeno. Estos aminoácidos dan origen a enlaces cruzados entre las cadenas peptídicas del colágeno. Dichos enlaces aportan la firmeza y la fuerza de las moléculas del colágeno, que es uno de los principales componentes del cartílago, del hueso y de otros tejidos conectivos.

Con pocas excepciones, las plantas sintetizan todos sus aminoácidos a partir de sustancias más simples. Las células humanas y animales fabrican algunos de importancia biológica, aunque no todos, si cuentan con la materia prima necesaria. Aquellos que los animales no pueden sintetizar, deben obtenerlos en la dieta: éstos son los llamados aminoácidos esenciales. Los animales tienen distintas capacidades de biosíntesis, es decir que lo que para un animal es un aminoácido esencial, para otro puede no serlo.

Las cadenas de polipéptidos se forman a partir de aminoácidos

Los aminoácidos se combinan químicamente

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