Proteinas simples

Introducción

En el siguiente documento hablaremos con mi grupo acerca de las proteínas desempeñan y adicionalmente defenderemos nuestra tesis sobre la importancia de las proteínas en el cuerpo humano  que ocupa un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas estas son imprescindibles para el crecimiento del organismo. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos  biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. 

 Estudiar la importancia que tienen las proteínas y los aminoácidos en el correcto funcionamiento fisiológico de los seres vivos y  Reconocer los diferentes tipos de aminoácidos (esenciales y no esenciales), en el desarrollo de las diferentes especies animales. Conocer más a fondo las proteínas y sus clasificaciones, las consecuencias de sus deficiencias y sus excesos en la especie animal. Observar los compuestos nitrogenados, la proteína no degradable y las fuentes proteicas q aportan energía en el metabolismo y funcionamiento de los seres vivos.

OBJETIVOS

OBJETIVO GENERAL:

• Estudiar la importancia que tienen las proteínas y los aminoácidos en el correcto funcionamiento fisiológico de los seres vivos.

OBJETIVOS ESPECIFICOS:

• Reconocer los diferentes tipos de aminoácidos (esenciales y no esenciales), en el desarrollo de las diferentes especies animales.
• Conocer más a fondo las proteínas y sus clasificaciones, las consecuencias de sus deficiencias y sus excesos en la especie animal.
• Observar los compuestos nitrogenados, la proteína no degradable y las fuentes proteicas q aportan energía en el metabolismo y funcionamiento de los seres vivos.

PROTEÍNAS

Son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El término proteína proviene de la palabra francesa protéine y ésta del griego πρωτεῖος (proteios), que significa 'prominente, de primera calidad‘. • Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrólisis dan aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las proteínas son necesarias para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas). Las proteínas simples constan sólo de aminoácidos o de sus derivados. Cuando se hidrolizan por ácidos, álcalis o enzimas, las proteínas simples producen aminoácidos únicos o sus derivados. (stoyka, 2010)

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Los aminoácidos:

Son solubles en agua y en ácidos o bases diluidas. Son compuestos sencillos estables que

Presentan un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Los que tienen el grupo amino en el carbono siguiente al carboxilo se denominan 2-aminoácidos, si lo tienen en el segundo 3-aminoácidos,… Los  presentes en los seres vivos son todos 2-aminoácidos.

Se conocen 20 a distintos y hay 8 que no pueden ser sintetizados por la especie humana: Se llaman aminoácidos esenciales. Son: valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, lisina. (genesis, 2014)

 Propiedades de los aminoácidos

a) Isomería espacial o estereoisomería: El carbono 2 es asimétrico (excepto la glicina) por lo que sí tienen el grupo amino a la derecha serán D-aa y si lo tienen a la izquierda L-aa. Todos los a proteicos son L-aa. D-aa L-aa

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b) Isomería óptica: Si desvían el plano de luz polarizada a la derecha son dextrógiros (+) y si lo desvían a la izquierda son levógiros (-).

c) Son anfóteros: El grupo carboxilo les da un carácter ácido y el grupo amino básico por lo que en disolución pueden comportarse como ácidos o como bases, por ello se dice que son

Anfóteros.

A un PH de condiciones fisiológicas  los ha se hallan ionizados, adquiriendo una forma dipolar, que es la que tiene propiedades anfóteras. Aceptaron H+ Zwitterion cedieron H+

• Punto isoeléctrico: Es el PH en el que el a tiene tantas cargas positivas como negativas.

Cada a tiene su punto isoeléctrico característico.

• Si el PH del medio es mayor que el punto isoeléctrico, entonces el medio es básico y el acede H+.

d) Solubilidad: Al ser dipolares son solubles en agua y su punto de fusión es elevado, por lo que son sólidos. (genesis, 2014)

Clasificación

Los aminoácidos se clasifican según la estructura química del grupo R.

• Aminoácidos apolares (hidrófobos): Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp, met

• Aminoácidos con grupos R polares sin carga (forman puentes de H): Gly (Glicina), Ser, Thr

(Treonina), Cys, Tyr, Asn, Gln

• Aminoácidos con grupos R polares con carga (+): His, Arg, Lys (grupo amino)

• Aminoácidos con grupos R polares con carga (-): Glu, Asp (grupo carboxilo)

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Ilustración 1. Clasificación de las proteínas

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Ejemplos

Enlace peptídico

Los aminoácidos se unen entre sí mediante el enlace peptídico que se establece por la unión del grupo carboxilo de un a y el grupo amino del siguiente liberándose una molécula de agua.

El enlace peptídico presenta las siguientes características que son las que van a determinar la estructura de la proteína: • Los átomos que forman el enlace se disponen en el mismo plano (CO y NH). • La unión entre C y N es más corta que en un enlace normal pero más larga que en uno doble por lo que se dice que el enlace peptídico tiene cierto carácter de doble enlace, lo que hace que presente cierta rigidez inmovilizando a los átomos en un plano. • Los enlaces que hay a lo largo del peptídico sí pueden girar. El grupo amino se considera el inicio de la cadena peptídica. Según el número de a que se unan se llamarán: Dipéptidos, si se unen dos, tripéptidos si son tres,… Son oligopéptidos si tienen menos de 10 y poli péptidos si tienen entre 10 y 100 o si el peso molecular no supera los 5000. Entonces se habla de proteína. 4. Estructura de las proteínas La función de las proteínas está basada en su estructura tridimensional (orientación en el espacio de las cadenas poli peptídicas). Existen 4 niveles de complejidad creciente y cada uno se construye a partir del anterior: Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. (garcia, 2015)

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