COMPUESTOS POTENCIALMENTE TÓXICOS
Enviado por xabito10 • 9 de Enero de 2018 • Prácticas o problemas • 1.448 Palabras (6 Páginas) • 131 Visitas
RESUMEN
El gluten es el principal almacén de proteina de los granos de trigo, es una compleja mezcla de cientas de distintas proteínas conocidas, principalmente gliadina y glutenina. El objetivo fue discutir las propiedades bioquímicas y funcionales de las proteínas del gluten, incluyendo las estructura, fuentes y ingestas diarias. Las funciones de de la proteina varía debido a los distintos componentes y tamaños, y la variabilidad depende del genotipo, las condiciones de de crecimiento y el proceso tecnológico. La estructura y las interacciones de esta matriz/molécula contribuyen a las propiedades únicas del gluten. Las funciones resultante don esenciales para determinar la calidad de la masa del pan y de otros productos horneados. El gluten es estable al calor y tiene la capacidad de actuar como agente aglutinante y extensible (dar flexibilidad) y es comunmente usado como aditivo en alimentos procesados para mejorar la textura, la retención de humedad y del flavor. La gliadina contiene secuencias de peptidos que son altamente resistentes a la digestion del tracto gastrointestinal. El gluten está entre las las proteínas más complejas y juega un papel clave en la determinación de las propiedades reológicas de la masa.
INTRODUCCIÓN
El grano de trigo contiene de 8 a15% proteína, de la cuál un 10-15% es albúmina y globulina, y el 85-90% es gluten. El gluten es una mezcla compleja de cientos de proteínas relacionadas pero distintas, principalmente gliadina y glutenina. Las distintas variedades de trigo varían en el contenido y composición de las proteínas del gluten. Colectivamente, las proteínas gliadina y glutenina hacen referencia a prolaminas, las cuáles representan la parte insoluble de las proteínas en agua, pero extraíble en atanol acuoso y se caracterizan en niveles altos de glutamina (38%) y residuos de prolina (20%). Las proteínas del gluten pueden sr clasificadas en subgrupos dependiendo de diferencias claves, que incluyen el contenido en azufre y el peso molecular, lo que después hace que se puedan clasificar de acuerdo a sus distintas estructuras primarias en alfa,beta,gamma y omega gliadinas. Las proteínas individuales del gluten están unidas por fuertes fuerzas covalentes y no covalentes, la cuál, junto con su estructura e interacción de estas proteínas, contribuyen a las propiedades únicas del gluten.
FUENTES DEL GLUTEN Y PROPIEDADES
La matriz del gluten y sus resultantes funciones son esenciales para determinar las cualidades de la masa del pan y de otros productos horneados como pasta. pasteles, galletas.. El gluten es estable al calor y tiene la capacidad de actuar como agente aglutinante y extensible, y es comunmente usado como aditivo en en alimentos procesados para mejorar la textrua, el flavor y la retención de humedad. Por tanto, fuentes menos conocidas de gluten son también la carne procesada, sucedáneos de pescado y sustitutos vegetarianos de la carne; también como emulgentes y gelificantes en dulces, helados, mantequillas... y como llenador y cubridor es usado en medicamentos y pastelería. Además, el gluten cada vez más se está separando del trigo (conocido como trigo vital) o también modificándose para usos específicos (conocido como proteínas aisladas de trigo) para mejorar la integridad estructural de la panadería industrial y para fortificar proteínas bajas en proteína.
Las inusuales propiedades reológicas y funcionales del gluten dependen del ratio gluteninas:gliadinas, y de las interacciones de esas estructuras. Cada componente tiene funciones ligeramente diferentes, cruciales para determinar las propiedades viscoelásticas (atrapamiento del dióxido de carbono liberado durante la fermentación del pan) y la calidad del producto final. Por ejemplo, las gliadinas hidratadas purificadas contribuyen más a la viscosidad y extensibilidad de la masa, mientras que las gluteninas hidratadas son cohesivas y contribuyen a la resistencia y elasticidad de la masa. Muchos trabajos se ha centrado en mejorar la resistencia de la masa, por ejemplo, aumentar el gen de la subunidad de alto peso molecular y el número de copias para mejorar la elasticidad de glutenina.
ESTRUCTURA
El gluten es un compuesto muy complejo, caracterizado por un alto polimorfismo alélico que codifica sus proteínas específicas, glutenina y gliadina. Además, cada genotipo de trigo produce tipos y cantidades únicos de estos compuestos, que también pueden diferir según las condiciones de cultivo y los procesos tecnológicos. La expresión de proteínas (y también carbohidratos) de un genotipo puede cambiar dependiendo del entorno donde se cultivó, por ejemplo, el contenido de ω-5 gliadina aumenta con la fertilización y la temperatura durante la madurez.3 Algunas de las gliadinas α ubicadas en la subaleurona de el grano de trigo se puede eliminar parcialmente mediante molienda de rodillos.
COMPUESTOS POTENCIALMENTE TÓXICOS
La gliadina contiene secuencias peptídicas (conocidas como epítopes) que son altamente resistentes a la digestión proteolítica gástrica, pancreática e intestinal en el tracto gastrointestinal, evitando la degradación en el intestino humano. Esta digestión difícil se debe al alto contenido de aminoácidos de la gliadina, la prolina y la glutamina, que muchas proteasas no pueden escindir.5 Estos residuos ricos en prolina crean estructuras compactas y compactas que pueden mediar las reacciones inmunes adversas en la enfermedad celíaca. Una variedad de secuencias de gliadinas α, γ y ω, así como de
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