Aminoácidos

Aminoácidos

La estructura general de los aminoácidos es esta que tienen aquí, con la excepción de la prolina ya que no se cumple.

Tiene un grupo amino, con un grupo carboxílico unido a un carbono central que tiene un átomo de hidrogeno y una cadena lateral R.

La cadena lateral es la que le da la identidad al aminoácido.

Lo que vemos acá es cómo se le denomina a los carbonos a partir del grupo carboxílico.

Al carbono ALFA se le denomina así porque esta unido al grupo carboxílico y al grupo amino y a la cadena lateral. Por lo tanto llamamos ALFA aminoácidos cuando hablamos de aminoácidos.

Lo que vemos acá es la alanina: ¿una configuración o conformación distinta?... Una configuración distinta a cada lado, la cadena lateral es la que se ve acá (en rojo), y el carbono ALFA en el centro para ver la configuración en este caso. Hay algún otro carbono que tenga 4 sustituyentes diferentes? No, no tienen que dudarlo. Hablamos de configuración diferente porque no puedes pasar de la izquierda a la derecha el grupo amino, tendríamos que romper un enlace covalente, por lo tanto es una configuración distinta.

La D y L habla del lugar donde esta el grupo amino.

D cuando esta en la derecha y L cuando esta a la izquierda.

Fíjense que hay una relación entre la configuración de la alanina y el gliceraldehido. Qué es un glicerol? Primero un grupo aldehído y luego un grupo alcohol, pero este seria un carbono asimétrico ya que tendría lo mismo arriba y abajo en el caso del glicerol. Entonces tenemos que compararlo con el gliceraldehido como molécula básica para ver la configuración, y se relaciona el L-gliceraldehido con la L-alanina por su comparación en el OH y el OH del L- gliceraldehido esta al mismo lado que el grupo amino en la L-alanina.

Se puede tener como referencia el L-gliceraldehido para establecer la configuración de la L-alanina en cuanto a la configuración.

El grupo amino y hay que decir ALFA amino, porque está unido al carbono ALFA esta a la izquierda.

Esta tabla es muy importante porque nos muestra los 20 aminoácidos estándares que conforman la proteína y hay otros aminoácidos no estándares, y por qué se llaman estándares? Porque pertenecen al grupo de los 20 aminoácidos y hay otro que quedan afuera y esos son los no estándares. Y habrá aminoácidos que no constituyen proteínas? Sí, hay algunos que conforman proteínas y otros que no.

Acá vemos los 20 estándares y aprovecho de recordarles que tienen que aprendérselos de memoria los nombres abreviados y el de una letra, ya que siempre es bueno saberlo, por ultimo para ejercitar el músculo de la memoria, eso les dará más fluidez al leer.

(da ejemplos para aprendérselos mas fácil con unas tarjetitas para ejercitar los viernes en la noche cuac!)

Lo que aparece acá (Mr) es peso molecular, la constante de acidez del grupo ALFA carboxilo, la constante de acidez del grupo amino y la constate de acidez de otro grupo que es deprotonable, que cuando lo tenga no todos tienen que tener grupos deprotonables, por ejemplo acá tenemos 10.07 de la tirosina y la verdad es que es bien poco deprotonable la cadena lateral de la tirosina.

En este otro caso tenemos el aspartato que parece nombrado como si fuese un acido carboxílico deprotonado con su base conjugada por lo tanto y puede ser nombrado como acido aspartatico y aparece con 3,65 para su cadena lateral.

Si ustedes tienen dos grupos deprotonables y hay dos constantes de acidez, digamos grupo 1 K1 y grupo 2 K2. Si K1 es mayor que K2 cual pierde el protón con mas facilidad? K1 pierde el protón con mas facilidad que k2 (no más rápido sino que con mas facilidad).

Que lo pierda con mayor facilidad no significa que lo tenga el otro grupo como que lo suelta pero no lo suelta, si no que el grupo de mayor K predomina mas las especies acidas que las bases conjugadas. Es mas predominable las sustancias acidas de K1. el grupo 2 es menos deprotonable que el grupo 1.

Si entienden eso… ahora: Cuál tiende entonces a perder más fácil su protón el que tiene su PK mayor o menor? PK menor. Si lo entendieron para dos lo entendieron para tres (K).

Qué mas sale a acá, el punto isoeléctrico, que es un valor de pH, en el cual esta molécula no tiene carga, por lo tanto la caga neta es cero.

Y el indice de hidropatia que esta acá es un valor asociado al aminoácidos que significa que entre mayor es, mas hidrofóbico será. Entonces entre mas negativo es, mas afín por el agua es.

También aparece el indice de ocurrencia en la proteína. Algunos aminoácidos son mas frecuentes, es como un indice estadístico, pero las proteína en general, tienen prácticamente todos los aminoácidos (en general, pero siempre hay excepciones).

Autorreflexión de Dino Salinas “el estudiante” respecto de esta tabla:

Hay una tabla, que contiene 20 aminoácidos, que son los aminoácidos estándares, que tienen distintos parámetros importantes, entre ellos son los PK hay aminoácidos que tienen 2 o 3 PK, y se van a deprotonar en orden creciente de los PK. También tienen pesos moleculares determinados y también aparece un indice de hidropatia, que me indica que tan hidrofobico es, entre mayor es mas hidrofobico, entre menor es mas hidrofilico y los aminoácidos tienen distinta ocurrencia en las proteínas.

La tendencia de los aminoácidos a agruparse en las proteínas, es juntarse en cuanto a su hidrofobicidad, los aminoácidos tienden a juntarse con aminoácidos parecidos en cuanto a su indice de hidropatia.

Los aminoácidos están determinados por el código genético, basado en los codones, que son tres nucleótidos para forman un aminoácido y como las mutaciones son cambios en las bases… qué seria conveniente para mantener el indice de hidropatía, si lo que codifica a un aminoácido sea similar el código a lo que codifica al aminoácido que es parecido en cuanto al indice de hidropatia. Por ejemplo si quiero cambiar la tirosina por la fenilalanina, y ambos tienen indice de hidropatia parecido, yo esperaría que el código genético que determina la tirosina sea similar al que determina a la fenilalanina, para que varíe en una base tal vez, ojala. Es interesante ya que significa que esta búsqueda de similaridad de códigos en la naturaleza aun no ha determinado en el código genético pueda utilizarse otro, para que yo produzca un error que puede ser una sustitución de una base obtenga el aminoácido parecido y así la proteína no cambia y no hay impacto en la estructura o función. La sustitución permite que cuando cambia la base lo mas probable sea q tenga el mismo aminoácido. La estructuración esta determinada en el tercer nucleótido y la base que tienda a aparearse mas débil en el complejo aminoácido aminoacil en el RNA, y se aparea el codon con el anticodon, el anticodon lo da el RNA de transferencia y el codon el ribosoma. Y como la tercera base se aparea mal, queda la patita suelta, en relación a la fenilalanina se forma un aminoácido parecido.

Estructura de los aminoácidos.

Ahora veamos la estructura de los aminoácidos:

Primero encontramos los no polares alifaticos en cuanto a su cadena lateral: la valina, lisina, alanina, glicina, metionina e isoleucina. La valina y la leucina son muy parecidas en cuanto a su cadena lateral.

Como son estos aminoácidos: polares o apolares?, son completamente POLARES, lo que los hace APOLARES ES SU CADENA LATERAL.

Luego nos encontramos con el grupo que tiene una cadena lateral aromática, en ellos están la fenilalanina, el triptofano y la tirosina.

La tirosina tiene un grupo deprotonable con un PK alto. En cuanto a la hidrofobicidad de este tipo de cadena lateral es poco hidrofilico, es mas bien hidrofobico.

Hay aminoácidos que son polares que no están cargados y entre ellos encontramos: serina, treonina, cistina, prolina, asparagina y la glutamina.

Y son no cargados porque tienen una carga negativa y una positiva. Son aminoácidos polares porque su cadena lateral es polar.

Su cadena lateral hidrofilica se une a lo polar del aminoácido.

Ojo que aquí sale la prolina, y estemos de acuerdo en que es polar no cargada, su grupo amino esta unido a la cadena lateral. En algunos textos aparece como no polar pero para bajar la angustia nosotros lo vamos a considerar como polar no cargado.

Está también el grupo de los positivamente cargados, como la histidina que tiene un grupo que es deprotonado.

Estas cadenas laterales son polares? Bueno son polares con carga, pues tienen carga positiva por lo tanto tienen un polo positivo.

Y el grupo Negativamente cargado donde encontramos al aspartato y al glutamato,

Estos aminoácidos se denominan también aspartico y glutámico dependiendo si están deprotonados sus grupos carboxilicos.

Queda claro entonces que tienen que aprenderse todo esto de memoria.

Absorción de la luz por moléculas

Esto es importante para más adelante en cuanto a la clasificación de las proteínas, hay un aparato que se conoce como espectofotometro que nos permite medir la absorción de la luz de un compuesto determinado. Si tenemos una fuente de luz y un dispositivo que nos permite captar una sola longitud de onda o un rango de una longitud de onda, y eso pasa a traves de una cubeta q contiene la

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