Bioquímica de las Macromoléculas

Unidad 1 fase 2. Bioquímica de las Macromoléculas

Estudiante:

Arley Zapata Arango

Tutor: María del Pilar Calderón

Universidad abierta y a distancia
UNAD

Programa de Agronomía

Bioquímica Vegetal

Agosto 2023

1. En la nutrición vegetal, los aminoácidos son sintetizados en las plantas por procesos de aminación y transaminación. ¿Describa estos dos procesos y mencione la importancia del nitrógeno, carbono, hidrogeno, oxigeno, ¿azufre, agua, enzimas y fuente de energía para llevar a cabo estos procesos?

Los procesos de aminación y transaminación son esenciales en la síntesis de aminoácidos en las plantas y juegan un papel fundamental en la nutrición vegetal. Aquí se describen estos procesos y se mencionan los elementos y factores necesarios para llevarlos a cabo:

Aminación:

Importancia del nitrógeno: El nitrógeno es un elemento clave en la síntesis de aminoácidos, ya que forma la base estructural de estos compuestos. Los aminoácidos contienen nitrógeno en sus grupos amino (NH2).

Carbono, hidrógeno y oxígeno: Estos elementos son componentes fundamentales de la estructura de los aminoácidos. Forman la cadena lateral y el esqueleto carbonado de los aminoácidos.

Azufre: Algunos aminoácidos, como la cisteína y la metionina, contienen azufre en sus estructuras, lo que contribuye a la diversidad química de los aminoácidos.

Enzimas: En el proceso de aminación, las enzimas juegan un papel crucial. Las enzimas llamadas transaminasas o aminotransferasas facilitan la transferencia de grupos amino entre compuestos, lo que permite la formación de aminoácidos a partir de precursores.

Fuente de energía: La síntesis de aminoácidos es un proceso energéticamente costoso. Se requiere una fuente de energía en forma de ATP (adenosín trifosfato) para llevar a cabo la aminación y construir los enlaces químicos necesarios.

Transaminación:

Nitrógeno: El nitrógeno es esencial en la transaminación, ya que los grupos amino se transfieren de un aminoácido a otro. Esto es fundamental para la interconversión de aminoácidos y la síntesis de nuevos aminoácidos.

Carbono, hidrógeno y oxígeno: Al igual que en la aminación, estos elementos forman parte de la estructura básica de los aminoácidos y son necesarios para la transaminación.

Enzimas: Las enzimas llamadas transaminasas o aminotransferasas son vitales en la transaminación. Estas enzimas catalizan la transferencia de grupos amino entre los aminoácidos y los precursores, permitiendo la síntesis de aminoácidos específicos.

Agua: El agua es un reactivo y un componente esencial en los procesos de transaminación. Facilita las reacciones químicas y la transferencia de grupos amino.

1. De acuerdo con su lectura, ¿qué entiende por estructura tridimensional de las proteínas?

La estructura tridimensional de las proteínas se refiere a la disposición espacial y tridimensional de los átomos que componen una molécula de proteína. En otras palabras, es la forma en la que una proteína se pliega y organiza en el espacio tridimensional. Esta estructura es fundamental para la función y actividad biológica de las proteínas, ya que determina cómo interactúan con otras moléculas, cómo se unen a los sustratos y cómo realizan sus funciones específicas en los sistemas biológicos.

La estructura tridimensional de una proteína puede comprender varios niveles de organización:

Estructura primaria: Se refiere a la secuencia lineal de aminoácidos que componen la proteína. Esta secuencia determina la identidad de los aminoácidos en la cadena y es esencial para la estructura tridimensional subsiguiente.

Estructura secundaria: Las proteínas pueden formar estructuras secundarias, como hélices alfa o láminas beta, que resultan de interacciones específicas entre los aminoácidos vecinos en la cadena polipeptídica.

Estructura terciaria: La estructura tridimensional completa de una proteína se denomina estructura terciaria. En esta etapa, la proteína se pliega en una forma tridimensional específica debido a interacciones más complejas entre los aminoácidos, como puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas y enlaces disulfuro.

Estructura cuaternaria (en algunas proteínas): Algunas proteínas están formadas por múltiples subunidades polipeptídicas que se ensamblan para formar una estructura cuaternaria. Esto es común en proteínas complejas con múltiples componentes funcionales.

1. Incluya una representación gráfica complementada con información teórica de las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas.

Estructura Primaria: La estructura primaria de una proteína se refiere a la secuencia lineal de aminoácidos en su cadena polipeptídica. Cada aminoácido está unido al siguiente mediante enlaces peptídicos. Puedes representar la estructura primaria de una proteína escribiendo la secuencia de aminoácidos en un formato de una letra, donde cada letra representa un aminoácido específico. Por ejemplo, la insulina tiene una estructura primaria específica que se puede representar de esta manera: A-G-G-F-V-H-L-Q-C-S-L-P-S-S-K.

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Estructura Secundaria: Las estructuras secundarias son patrones de plegamiento y enrollamiento local dentro de la cadena polipeptídica. Los dos tipos más comunes de estructura secundaria son las hélices alfa y las láminas beta. Puedes buscar imágenes en línea de hélices alfa, donde la cadena polipeptídica forma una hélice enrollada, y de láminas beta, donde la cadena se pliega en una estructura de lámina plana.

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Estructura Terciaria: La estructura terciaria es la disposición tridimensional completa de la proteína. Esto incluye la forma global que adopta la proteína debido a interacciones entre los aminoácidos, como puentes de hidrógeno, enlaces disulfuro y regiones hidrofóbicas. Puedes encontrar representaciones gráficas tridimensionales de proteínas en bases de datos de estructuras proteicas como el Protein Data Bank (PDB).

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Estructura Cuaternaria: La estructura cuaternaria se refiere a cómo las subunidades individuales de proteínas se ensamblan para formar una proteína funcional más grande. Esto es típico en proteínas multimerizadas, donde múltiples copias de la misma o diferentes proteínas se combinan para formar una estructura funcional. Un ejemplo es la hemoglobina, que está compuesta por cuatro subunidades

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1. ¿Qué ocurre si una proteína no se pliega correctamente?

Si las proteínas no se pliegan correctamente, no podrán cumplir con su funcionamiento biológico, debido a que se degradan por la formación de agregado insolubles que se acumulan en las células y se producen diferentes enfermedades metabólicas, neurodegenerativas como la diabetes tipo II, Alzheimer.

Cuando una proteína no se pliega correctamente, puede dar lugar a una serie de problemas y enfermedades. Esto se debe a que la función de una proteína generalmente depende de su estructura tridimensional específica.

Aquí hay algunas de las consecuencias de una incorrecta plegación de proteínas:

Pérdida de Función: Si una proteína no se pliega en su forma funcional correcta, es probable que pierda su capacidad para llevar a cabo su función biológica. Esto puede tener un impacto negativo en los procesos celulares y metabólicos.

Formación de Agregados: Las proteínas mal plegadas a menudo tienden a agregarse y formar estructuras insolubles. Estos agregados pueden acumularse en las células y causar daño, contribuyendo a enfermedades como la enfermedad de Alzheimer, la enfermedad de Parkinson y la esclerosis lateral amiotrófica (ELA).

Enfermedades Genéticas: En algunos casos, las mutaciones genéticas pueden llevar a la producción de proteínas que no se pliegan correctamente. Esto puede dar lugar a enfermedades genéticas conocidas como enfermedades de plegamiento de proteínas, como la fibrosis quística.

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