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Define enlace peptídico. ¿Cómo se produce? Forma un dipéptido partiendo de la fórmula general de los aminoácidos. ¿Qué características tiene dicho enlace?


Enviado por   •  23 de Marzo de 2017  •  Trabajos  •  1.397 Palabras (6 Páginas)  •  1.230 Visitas

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TALLER DE ESTUDIO DE PROTEINMAS Y VITAMINAS

1. Define enlace peptídico. ¿Cómo se produce? Forma un dipéptido partiendo de la fórmula general de los aminoácidos. ¿Qué características tiene dicho enlace?

2 .- Explica brevemente los tipos característicos de la estructura terciaria de las proteínas.

3 .- ¿Qué es un aminoácido? ¿Cuál es su estructura? ¿A qué se llama aminoácidos esenciales?

4 .- ¿En qué consiste la desnaturalización de una proteína? ¿Se puede producir su renaturalización?

5 .- Explica cómo desempeñan las proteínas la función del transporte.

6 .- Realiza una clasificación de los aminoácidos proteicos. Escribe algún ejemplo de cada uno de ellos.

7 .- ¿Sabrías explicar de qué manera se consiguen la formación y la estabilidad de proteínas fibrosas como el colágeno?

8 .- Explica de qué depende la gran variedad en el tipo de funciones que desempeñan las proteínas.

9 .- ¿Poseen todos los aminoácidos un carbono asimétrico? ¿Qué implica el hecho de que posean dicho carbono?

10 .- ¿Qué es un grupo prostético? Enumera los grupos de proteínas que contengan un grupo prostético, indicando de qué sustancia se trata.

11 .- Explica el carácter anfótero de los aminoácidos.

12 .- ¿De qué dependen las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas?

13 .- Realiza una clasificación de las proteínas simples atendiendo a su función.

14.- Clasifique los aminoácidos como esenciales y no esenciales.

15.- Defina que es una vitamina

16.- Clasifique a las vitaminas y de un ejemplo de cada una de ellas

17.- cual es la importancia de las vitaminas  en la dieta de los animales.

18.- Porque son importantes las proteínas en el crecimiento de las ´plantas.

19.- Realice un mapa conceptual de las vitaminas ( completo)

1.El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido1 . Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidosmediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.

 

Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua

2 R: las proteínas en este nivel por lo general, tienen una forma globular. La estructura terciaria resulta de la combinación de hélice alfa con lámina beta. En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro

3 Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce.

Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2)

Los aminoácidos esenciales son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por sí mismo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidosen esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta.

4. Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes de hidrogeno

Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es la estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuración.

5. Ciertas proteínas se unen a moléculas o iones específicos y se separan en otro lugar, lo que implica un transporte. Como ejemplos, podemos citar: La hemoglobina, que transporta O2 por la sangre. Las lipoproteínas, que transportan lípidos. Muchas proteínas de membrana, que trasladan de un lado a otro determinadas sustancias.

6. Los aminoácidos se clasifican atendiendo a su cadena lateral o radical R en cuatro grupos: Aminoácidos con -R no polar, hidrófobo. El grupo -R es una cadena hidrocarbonada; como en el caso de la alanina, pueden presentar anillos aromáticos, como el triptófano, o bien un átomo de azufre, como la metionina. Aminoácidos con -R polar sin carga. Son más solubles en agua. De los siete aminoácidos que componen este grupo, tres presentan un -OH que les confiere polaridad, como la serina. La cisteína contiene un grupo sulfhidrilo muy reactivo que formará puentes disulfuro. Aminoácidos ácidos. Presentan un grupo carboxilo en el radical -R. Un ejemplo es el ácido glutámico. Aminoácidos básicos. Son moléculas que presentan un radical -R que a pH neutro se carga positivamente. Ejemplo: la lisina.

7. La formación de estas proteínas se consigue debido a la existencia de aminoácidos como la prolina, cuya presencia provoca la aparición de una curva cada vez que existan dos unidades seguidas de dicho aminoácido. Por lo tanto, la estructura secundaria de las proteínas no se produce por azar, sino que depende de la secuencia de aminoácidos. La estabilidad de esta proteína se consigue gracias a los puentes de hidrógeno intercatenarios que se establecen entre tres hebras de colágeno.

8. Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan la enzimática, hormonal, transportadora (hemoglobina), defensiva (anticuerpos), estructural (colágeno), etc. Las proteínas de todo ser vivo están determinadas genéticamente, es decir, la información genética (genes) determinan qué proteínas tendrá un individuo. 

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